في الكائنات الحية ، ليست البروتينات لبنات البناء الأساسية للحياة فحسب ، بل هي أيضًا المحفز لمختلف التفاعلات الكيميائية الحيوية.مع تقدم العلوم والتكنولوجيا ، اكتسب الباحثون تدريجياً فهمًا أعمق للعملية التطورية للبروتينات وكشفوا أسرار قدراتها الحفزية الفريدة.ما هو مصدر هذه القدرات المتعلقة ببنية البروتينات؟
العائلة الفائقة البروتين هي أكبر مجموعة بروتين تم استنتاجها استنادًا إلى الأسلاف المشتركين.لا يعتمد هذا المفهوم فقط على تشابه التسلسل ، ولكن أيضًا على التركيب والتشابه في الآلية.
يتم تحديد العائلة الفائقة البروتين باستخدام مجموعة متنوعة من الطرق.الطريقة الأكثر شيوعا هي استنتاج التماثل عن طريق التشابه التسلسلي.على الرغم من أن تشابه التسلسل يعتبر مؤشرا جيدا لارتباط الاستنتاج ، فإن هذه ليست الطريقة الوحيدة.
تشابه التسلسل هو واحد من أقدم الأساليب والأكثر استخدامًا.نظرًا لأن تسلسل الأحماض الأمينية أكثر تحفظًا بشكل عام من تسلسل الحمض النووي ، فإن مناطق التسلسل المحفوظة في كثير من الحالات تتعلق بالوظيفة ، وخاصة في مواقع التحفيز والربط.
في حين أن تشابه التسلسل يمكن أن يوفر أدلة حول التماثل ، إلا أنه قد لا يتم عرض تشابه التسلسل القابل للاكتشاف بين البروتينات على المدى الطويل.
مقارنة بالتسلسل ، تكون هياكل البروتين أكثر تحفظًا أثناء التطور.حتى لو تغير تسلسل الأحماض الأمينية بشكل كبير ، فقد لا يزال يتم الاحتفاظ بالعناصر الهيكلية الثانوية والمناطق الهيكلية الثلاثية للبروتين.من خلال برنامج المحاذاة الهيكلية ، يمكن للعلماء العثور على بروتينات ذات طيات مماثلة ، حتى لو أظهرت تسلسلها اختلافات كبيرة.
في نفس العائلة الفائقة ، يتم الاحتفاظ بالآلية الحفزية للإنزيمات بشكل عام.على الرغم من أن خصوصية الركيزة قد تختلف اختلافًا كبيرًا ، إلا أن بنية وترتيب التسلسل بين البقايا الحفزية غالباً ما تظهر تشابهًا.
على سبيل المثال ، على الرغم من أن البقايا الثلاثي الحفزية في عائلة PA قد تطورت لتكون متباينة ، فإن آلياتها الحفزية متشابهة.
تمثل الدراسة على العائلة الفائقة البروتين حدود قدرتنا على تحديد الأسلاف المشتركين.يظهر العديد من أعضاء العائلة الفائقة في ممالك جميع الكائنات الحية ، مما يشير إلى وجود أسلافهم المشتركين في آخر سلف مشترك في كل الحياة (لوكا).
تحتوي معظم البروتينات على مجالات متعددة ، ووفقًا للبحث ، فإن حوالي 66-80 ٪ من البروتينات حقيقية النواة و 40-60 ٪ من البروتينات بدائية النواة لها مجالات متعددة.غالبًا ما تتبع المجموعات بين هذه المجالات محطة N-terminal المحافظة إلى النوع الهيكلي C-terminal.هذا يعني أنه أثناء التطور ، هناك عدد محدود نسبيًا من مجموعات المجال التي تحدث بشكل طبيعي ، ولكن هذه المجموعات يمكن أن تؤدي وظائف متعددة.
على سبيل المثال ، لدى أعضاء الفئة الفائقة Hydrolase alpha/β صفائح ألفا/β ويرتبطون بترتيب بقايا الثلاثيات الحفاز ، التي تؤدي مجموعة متنوعة من التفاعلات الحفزية المختلفة.
في مختلف الأدوات الفائقة ، هناك العديد من الأمثلة الجذابة ، مثل: فصيلة الغلوبولين المناعي ، الذي يشبه هيكله ، ويتضمن عمليات إدراكية وهامة.على سبيل المثال ، يشترك أعضاء من عائلة RAS الفائقة في مجال الحفاز المشترك ، مما يشير إلى أن لديهم وظائف بيولوجية مماثلة.
من أجل دعم البحث عن الفئة الفائقة البروتين ، أنشأ المجتمع العلمي قواعد بيانات متعددة ، مثل PFAM ، Prosite ، وما إلى ذلك ، والتي تساعد الباحثين على فهم بنية البروتينات ووظيفة البروتينات بشكل أفضل.بالإضافة إلى ذلك ، تستخدم خوارزميات المحاذاة الهيكلية مثل DALI للبحث عن تماثل هياكل البروتين.
في النهاية ، يلبي تنوع البروتينات وتطور قدراتها الحفزية احتياجات الكائنات الحية في مواجهة التحديات البيئية المختلفة.لذلك ، مع تعميق فهمنا للبروتين الفائق في المستقبل ، هل سنكتشف آليات ووظائف تحفيزية جديدة؟