In den 1950er Jahren gab es in der wissenschaftlichen Gemeinschaft viele Studien zur Proteinstruktur. Konjugierte Helices oder Cohelices sind zu einem wichtigen Forschungsgegenstand geworden, und dieses Strukturmerkmal kommt in vielen Proteinen vor. Im Mittelpunkt dieser faszinierenden Geschichte steht die hitzige Debatte zwischen den berühmten Wissenschaftlern Linus Pauling und Francis Crick. Haben sich die beiden Wissenschaftler in ihrer unabhängigen Forschung tatsächlich gegenseitig Designideen gestohlen?
Die Existenz kohelischer Strukturen löste Kontroversen aus, als sie erstmals vorgeschlagen wurde. Pauling und Crick kamen fast gleichzeitig zu dem Schluss, dass diese Struktur möglich sei. Im Sommer 1952 reiste Pauling nach England, um Cricks Labor zu besuchen, und die beiden diskutierten verschiedene Themen. Crick fragte Pauling sogar, ob er über das Konzept der Co-Spiralen nachgedacht habe, und Pauling antwortete, dass dies der Fall sei. Seitdem hat Paulin die Forschung zu diesem Thema fortgesetzt und im Oktober einen vollständigen Artikel bei der Zeitschrift Nature eingereicht.
„Wie verschwimmt die Grenze zwischen Innovation und Plagiat im Prozess der wissenschaftlichen Forschung?“
Crick war kurz darauf mit Paulins Bericht unzufrieden. Er glaubte, dass Paulin seine Idee gestohlen hatte, und reichte einige Tage nach Einreichung von Paulins Manuskript einen kürzeren Artikel ein. Nach einiger Debatte kam Cricks Team zu dem Schluss, dass beide Parteien das Konzept unabhängig voneinander entdeckt hatten und dass kein Wissensdiebstahl stattgefunden hatte. Cricks kurzer Aufsatz schlug ein Strukturmodell der Kohelix vor und führte Abstoßungs- und Berechnungsmethoden zur Bestimmung ihrer Struktur ein.
Die Struktur einer Cohelix besteht aus einem sich wiederholenden Muster hydrophober und geladener Aminosäurereste, den sogenannten Heptapeptid-Wiederholungen. Konkret ist dieses sich wiederholende Muster
„Die Stabilität dieser Struktur beruht auf der Unterbringung hydrophober Oberflächen.“
Die kohelikale Struktur ist ein sehr wichtiges stabilisierendes Element in einer Vielzahl von Proteinen, das die Wechselwirkungen zwischen Proteinen fördern und verschiedene Zellfunktionen aufrechterhalten kann. Zu seinen Hauptfunktionen gehören: Membranfusion, Molekülabstand, Oligomerisierungsmarkierung, Vesikelbewegung und Zellstruktur. Beispielsweise beruht eine HIV-Infektion auf den Membranfusionseigenschaften von Co-Helices, um in Wirtszellen einzudringen. Nachdem das Glykoprotein gp120 an den Wirtszellrezeptor bindet, ermöglicht die Membranfusionspeptidsequenz von gp41 dem Virus, mit der Zellmembran zu fusionieren und schließlich einzudringen.
Mit der Vertiefung des Wissens über Co-Helices haben Wissenschaftler begonnen, ihr Anwendungspotenzial im biomedizinischen Bereich zu erkunden. Da Kohelices einfach zu entwerfen und vielseitig einsetzbar sind, hoffen Wissenschaftler, ihre Eigenschaften für die Entwicklung neuer Arzneimittelabgabesysteme nutzen zu können. Kohelikale Strukturen können verwendet werden, um ein präzises Targeting spezifischer Zellen oder Moleküle zu erreichen, was für die Verbesserung der Wirksamkeit medikamentöser Behandlungen von entscheidender Bedeutung ist.
„Durch die Kombination von Co-Helices können neue Nanostrukturen und Proteinbausteine entstehen.“
Darüber hinaus verändert die Verwendung von Kohelices als Grundbausteine von Proteinen die Art und Weise, wie dreidimensionale Zellkulturen durchgeführt werden. Diese Methoden helfen Wissenschaftlern nicht nur beim Studium der Gewebezüchtung, sondern bieten auch neue Möglichkeiten zur Verbesserung von Behandlungen und akademischer Forschung. Wie einflussreich werden diese kleinen Strukturen angesichts des Fortschritts der Wissenschaft in der vielversprechenden Zukunft sein?