Muskeln und Herz gehören zweifellos zu den wichtigsten Organen des menschlichen Körpers und ihre Energiequelle ist in einem Enzym namens Kreatinkinase (CK) verborgen. Solche Enzyme spielen in unserem Körper eine wesentliche Rolle, insbesondere wenn Energie schnell verbraucht wird. Kreatinkinase ist für die Umwandlung von Kreatin in Kreatinphosphat und die Nutzung von Adenosintriphosphat (ATP) zur Energiespeicherung und -umwandlung verantwortlich, was ihre Bedeutung für die Herz- und Muskelfunktion unterstreicht.
Die Reaktion der Kreatinkinase ist reversibel, was bedeutet, dass bei steigendem Energiebedarf ATP aus Kreatinphosphat und Adenosindiphosphat (ADP) regeneriert werden kann.
Beim Menschen besteht das Enzym Kreatinkinase aus zwei Untereinheiten und kann vom Typ B (Gehirntyp) oder vom Typ M (Muskeltyp) sein. Dadurch entstehen drei Arten von Isomerasen: CK-MM, CK-BB und CK-MB. Diese Untereinheiten weisen in verschiedenen Geweben unterschiedliche Muster auf.
Beispielsweise exprimiert der Skelettmuskel hauptsächlich CK-MM (98 %), während das Herz hauptsächlich CK-MM (70 %) und CK-MB (25–30 %) exprimiert. Gehirn- und Photorezeptorzellen exprimieren hauptsächlich CK-BB. Jede Isomerase ist unter bestimmten Umständen an der Energieumwandlung in der Zelle beteiligt und trägt dazu bei, dass die Körperfunktionen normal funktionieren.
In allen Zellen spielt die mitochondriale Kreatinkinase eine wichtige Rolle bei der schnellen Regeneration von ATP innerhalb der Zelle. Dieser Prozess kann verschiedene Arten der Muskelkontraktion und damit verbundene Funktionen effektiv unterstützen.
Ebenso erstaunlich sind die strukturellen Eigenschaften der Kreatinkinase. Gemäß der ersten Struktur, die 1996 durch Röntgenkristallographie aufgeklärt wurde, weist die mitochondriale Kreatinkinase vom Muskeltyp eine Oktamerstruktur auf, während CK vom Nerventyp ein bananenförmiges Dimer aufweist. Diese einzigartige Struktur macht nicht nur seine Funktion spezifischer, sondern ermöglicht dem Enzym auch, eine größere Rolle bei der Aufrechterhaltung physiologischer Funktionen zu spielen.
Klinisch wird der Nachweis der Kreatinkinase häufig zur Diagnose von Krankheiten wie Herzinfarkt eingesetzt. Obwohl immer mehr medizinische Einrichtungen die Untersuchung durch den spezifischeren Troponin-Test ersetzt haben, ist die Kreatinkinase immer noch ein wichtiger Indikator für die Diagnose mehrerer Krankheiten. Unter normalen Umständen liegt der Wert der Kreatinkinase im Blut normalerweise zwischen 60 und 400 IU/L, nach dem Training kann der Wert jedoch bis zu einer Woche betragen, was oft der häufigste Grund für den Anstieg dieses Indikators ist.
Anormale Kreatinkinase-Werte können mit Muskelzerstörung, Herzerkrankungen, Arzneimittelnebenwirkungen und endokrinen Störungen verbunden sein.
Durch die PCr/Cr-Schleife bildet Kreatinkinase ein effizientes Energiespeicher- und Transportsystem innerhalb der Zellen. Dieses System macht die Umwandlung zwischen ATP-Produktion und -Verwendung reibungsloser und unterstützt effektiv verschiedene physiologische Funktionen. Besonders in Momenten, in denen schnelle Energie benötigt wird, kann dieses System die benötigte Energie sofort bereitstellen, sodass das Herz schlagen und die Muskeln stärker kontrahieren können.
Kreatinkinase ist nicht nur ein Enzym, sie ist auch ein Knotenpunkt für die Energieumwandlung und den Energietransport. Diese geniale Konstruktion müssen wir in der Natur bewundern. Denken Sie darüber nach: Welche anderen biologischen Mechanismen gibt es neben der Kreatinkinase, die unser Leben und unsere Aktivitäten stillschweigend aufrechterhalten?