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Wissen Sie, warum Lysinase bei Tieren und Pflanzen eine ähnliche Struktur, aber unterschiedliche Funktionen hat?
Leucylaminopeptidase (LAPs) ist ein Enzym, das in verschiedenen biologischen Reichen weit verbreitet ist. Seine Hauptfunktion besteht darin, die Hydrolyse der Amino-terminalen Aminosäuren von Peptidketten und Proteinen zu katalysieren. Obwohl Lysinase-Enzyme in Tieren und Pflanzen viele strukturelle Ähnlichkeiten aufweisen, weisen sie überraschenderweise erhebliche Unterschiede in den biologischen Funktionen und Reaktionsmechanismen auf.
Enzymstruktur und aktives Zentrum
Lysinase benötigt zweiwertige Metallkationen für die enzymatische Aktivität, was sowohl für tierische als auch pflanzliche LAPs gilt. Diese Enzyme haben die höchste Aktivität bei pH 8 und 60 °C. Die aktiven Zentren von LAPs sind strukturell ähnlich. Studien haben beispielsweise die Ähnlichkeit zwischen den aktiven Zentren von Rinderlysinase und E. coli PepA bestätigt.
Diese Enzyme sind während des katalytischen Prozesses auf Metallionen wie Mn2+, Mg2+ und Zn2+ angewiesen Enzyme liegen im Körper meist als Hexamere vor.
Unterschiede in biologischen Funktionen
Traditionell wurde LAP-A als indirektes Haushaltsgen angesehen, das für den Proteinumsatz entscheidend ist. Im Laufe der Forschung wurde jedoch entdeckt, dass dieses Enzym eine regulatorische Rolle bei der Immunantwort von Tomatenpflanzen spielt.
Hintergrund der pflanzlichen Immunantwort
Pflanzen müssen in der Lage sein, schnell auf biotische und abiotische Belastungen wie Krankheitserreger oder Insektenbefall zu reagieren. Unter diesen Bedingungen initiieren Pflanzen spezifische Signaltransduktionswege. Beispielsweise aktiviert eine durch kauende Insekten wie Tabakschwärmer verursachte Gewebeschädigung den Octacarbonsäure-Weg, um eine Vielzahl von Signalmolekülen zu synthetisieren, die anschließend die Expression verwandter Gene regulieren.
Die Rolle des Octacarbonsäurewegs
LAP-A spielt als Produkt des Octacarbonsäure-Stoffwechselwegs eine regulatorische Rolle bei der Aufrechterhaltung und Verlängerung der Reaktionen auf Pflanzenschäden.
In einer Reihe von Experimenten fanden die Forscher beispielsweise heraus, dass verletzte Tomatenpflanzen bei der Stummschaltung des LAP-A-Gens deutlich weniger resistent gegen Insektenschäden waren und auch die Expression ihrer späten Gene im Vergleich zu Wildpflanzen unterdrückt war. Typ Pflanzen.
Funktion der Osmoregulation
Es ist erwähnenswert, dass LAP auch in einigen Meeresorganismen vorkommt und sein Hauptzweck darin besteht, mit der Bedrohung durch osmotischen Druck in Umgebungen mit hohem Salzgehalt umzugehen. Um die intrazelluläre Aminosäurekonzentration aufrechtzuerhalten, beginnen diese Enzyme unter dem Gefahrensignal eines hohen Salzgehalts, Proteine zu katalysieren, um Aminosäuren in die Zelle freizusetzen.
Schlussfolgerung
Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Lysinase-Enzyme in Tieren und Pflanzen zwar bemerkenswerte strukturelle Ähnlichkeiten aufweisen, jedoch völlig unterschiedliche Eigenschaften in Bezug auf physiologische Funktionen und Mechanismen aufweisen. Dieses Phänomen hat unser tiefgreifendes Nachdenken über die Evolution des Lebens und seine biochemischen Mechanismen ausgelöst. Glauben Sie, dass diese kleinen strukturellen Unterschiede auf die unendlichen Möglichkeiten der Lebensformen bei der Anpassung an die Umwelt hinweisen?
