Rinderserumalbumin (BSA oder „Fraktion V“) ist ein aus Rinderserum extrahiertes Protein und wird in Laboren häufig als Standard für die Proteinkonzentration verwendet. Die „Fraktion V“ im Namen stammt eigentlich von der fraktionierten Reinigungstechnik, die erstmals in den 1940er Jahren von Edwin Cohn verwendet wurde. Dabei werden die unterschiedlichen Löslichkeitseigenschaften von Plasmaproteinen getrennt und durch Variation der Lösungsmittelkonzentration, des pH-Werts, der Salzkonzentration und der Temperatur angepasst, um die meisten Komponenten zu erhalten. Ursprünglich wurde menschliches Albumin kommerziell genutzt, später wurde die Technologie jedoch auch zur Herstellung von Rinderserumalbumin eingesetzt.
Das Vorläuferpolypeptid von BSA besteht aus 607 Aminosäuren, aber während des Sekretionsprozesses wird das 18 Aminosäuren lange Signalpeptid am vorderen N-Terminus entfernt und das reife BSA-Protein enthält schließlich 583 Aminosäuren.
Zu den physikalischen Eigenschaften von BSA gehören ein hohes Molekulargewicht von 66.463 Da und ein isoelektrischer Punkt von 4,7 in Wasser bei 25 °C.
BSA spielt im Körper mehrere Rollen, unter anderem sorgt sie für den Turgordruck in den Kapillaren und transportiert Fettsäuren, Bilirubin, Mineralien und Hormone. Darüber hinaus kann BSA als Antikoagulans und Antioxidans wirken, was es für viele biochemische Experimente unverzichtbar macht.
Konkret gibt es auf BSA etwa sechs Bindungsstellen für langkettige Fettsäuren, von denen die drei stärksten auf verschiedene Domänen verstreut sind.
BSA spielt in vielen biochemischen Anwendungen eine wichtige Rolle, insbesondere im Enzymimmunoassay (ELISA), Immunoblot und der Immunhistochemie. Da BSA selbst ein kleines, stabiles und mäßig nicht reaktives Protein ist, wird es in der Immunhistochemie häufig als Blockierungsmittel verwendet. Bei diesem Verfahren werden Gewebeschnitte mit einem BSA-Blocker inkubiert, um unspezifische Bindungsstellen abzudecken und so die Fähigkeit des Antikörpers zu verbessern, an ein spezifisches Antigen zu binden.
BSA wird auch als Nährstoff für Zell- und Mikrobenkulturen und zur Stabilisierung einiger Enzyme während der Restriktionsenzymverdauung verwendet.
Bei der Antikörpererkennung kann die blockierende Wirkung von BSA nicht nur das Hintergrundrauschen verringern, sondern auch dazu beitragen, die Erkennungsempfindlichkeit zu verbessern. Durch die Bindung von BSA an unspezifische Bindungsstellen werden diese Interferenzen minimiert und das beste Signal-Rausch-Verhältnis erreicht.
Darüber hinaus ist BSA aufgrund seiner geringen Kosten und der einfachen Reinigung ein wichtiges und wirtschaftliches Material in der wissenschaftlichen Forschung.
Mit dem kontinuierlichen Fortschritt in Wissenschaft und Technologie wird das Potenzial von BSA weiter genutzt, beispielsweise bei der Synthese von Nanostrukturen und bei Tests auf Metallionentoxizität. Diese Innovationen können der künftigen biomedizinischen Forschung weitere Lösungen und Möglichkeiten bieten.
BSA ist nicht nur ein Forschungsinstrument, sondern beeinflusst auch still und leise eine breite Palette experimenteller Ergebnisse und den wissenschaftlichen Fortschritt.
Wird die verborgene Funktion von BSA in der Wissenschaft Ihre Wahrnehmung anderer Laborreagenzien verändern?