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La sorprendente similitud de las estructuras SPS: ¿Por qué las SPS de plantas y bacterias son tan similares? ¡Secretos estructurales asombrosos!
En la comunidad biológica, el estudio de las similitudes estructurales y funcionales de las enzimas siempre ha sido uno de los focos de exploración en profundidad por parte de los científicos. Estudios recientes han demostrado que la sacarosa fosfato sintasa (SPS) en las plantas tiene sorprendentes similitudes estructurales con la SPS en algunas bacterias, lo que ha desencadenado muchas ideas sobre la evolución, la función y la adaptación biológica de los genes. Este artículo explorará en profundidad las características estructurales, los mecanismos y las importantes estrategias regulatorias de los SPS para descubrir su misterio.
¿Qué es la sacarosa fosfato sintetasa (SPS)?
SPS es una enzima presente en las plantas y participa principalmente en el proceso de biosíntesis de sacarosa. Esta enzima cataliza una reacción clave: transferir el grupo de azúcar de seis carbonos de la glucosa difosfato de uridina (UDP-glucosa) a D-fructosa-6-fosfato para formar UDP y D-sacarosa-6-fosfato. Este paso reversible es un punto de control crítico en la biosíntesis de sacarosa y es un excelente ejemplo de una variedad de estrategias reguladoras de enzimas clave, como el control alostérico y la fosforilación reversible. Además, el SPS también desempeña un papel importante en el metabolismo del almidón y la sacarosa.
Estructura SPS
Según estudios de difracción de rayos X, la estructura SPS de Halothermothrix orenii pertenece a la familia de plegamiento GT-B. SPS contiene dos dominios plegables de Rossman, a saber, el dominio A y el dominio B. Las estructuras de estos dos dominios son similares en que ambos contienen una lámina β central rodeada por hélices α. Sin embargo, el dominio A consta de ocho cadenas beta paralelas y siete hélices alfa, mientras que el dominio B consta de seis cadenas beta paralelas y nueve hélices alfa. Estos dominios están conectados por un bucle de residuos, formando un surco de unión a la matriz donde se une el aceptor de glucosa.
Aunque H. orenii es una bacteria no fotosintética, varios estudios han demostrado que la estructura de su SPS es muy similar a la de la SPS de las plantas.
Características del mecanismo
En la conformación abierta de H. orenii, la fructosa-6-fosfato forma enlaces de hidrógeno con los residuos Gly-33 y Gln-35 dentro del dominio A, mientras que la UDP-glucosa interactúa con el dominio B. Los estudios de estructura cristalina muestran que al unirse, los dos dominios se tuercen, estrechando la entrada al surco de unión del sustrato de 20 Å a 6 Å. Esta conformación cerrada permite que el residuo Gly-34 del dominio A interactúe con la UDP-glucosa, obligando al sustrato a adaptarse a la estructura plegada y promoviendo la donación de la fracción de azúcar de seis carbonos.
Una vez unida, la fructosa-6-fosfato interactúa con el UDP a través de enlaces de hidrógeno, lo que reduce la energía de activación de la reacción y estabiliza el estado de transición.
Estrategia de ajuste
Fosforilación
La SPS-quinasa puede fosforilar reversiblemente un residuo de serina, inactivando así la SPS. Los estudios han demostrado que en las espinacas y el maíz, los sitios reguladores de la fosforilación son Ser158 y Ser162. Este enfoque regulador no sólo controla los niveles de sacarosa intracelular, sino que también ayuda a las células a adaptarse a entornos de alta presión osmótica y a gestionar el flujo de carbono producido por la fotosíntesis.
Regulación alostérica
La unión de glucosa-6-fosfato en el sitio alostérico provocará un cambio conformacional en SPS, aumentando la afinidad de la enzima por el sustrato que acepta glucosa. El fosfato inorgánico evitará la activación del SPS por la glucosa-6-fosfato. Esta estrategia está estrechamente relacionada con la fotosíntesis. A medida que aumenta la fotosíntesis, la concentración de ácido fosfórico inorgánico disminuirá, promoviendo aún más la actividad del SPS.
Función del SPS
El SPS juega un papel importante en la distribución del carbono en los tejidos fotosintéticos y no fotosintéticos, afectando el crecimiento y desarrollo de las plantas. En frutos maduros, el SPS se encarga de convertir el almidón en sacarosa y otros azúcares solubles. Además, el SPS también está activo en las células que almacenan sacarosa, lo que permite a las plantas responder rápidamente a los cambios ambientales.
En ambientes de baja temperatura, la actividad de SPS y la tasa de biosíntesis de sacarosa aumentarán significativamente, lo que ayudará a las plantas a sobrevivir a bajas temperaturas.
Ya sean plantas o bacterias, las sorprendentes similitudes de la sacarosa fosfato sintetasa revelan los misterios de la biología. ¿Significa esto que estructuras enzimáticas similares pueden facilitar la adaptación funcional entre diferentes organismos durante la evolución?
