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¿Sabes? ¿Por qué las enzimas lisinasa de animales y plantas tienen estructuras similares pero funciones diferentes?
La leucil aminopeptidasa (LAPs) es una enzima ampliamente presente en diferentes reinos biológicos. Su función principal es catalizar la hidrólisis de los aminoácidos amino-terminales de cadenas peptídicas y proteínas. Sorprendentemente, aunque las enzimas lisinasa en animales y plantas comparten muchas similitudes estructurales, muestran diferencias significativas en funciones biológicas y mecanismos de reacción.
Estructura enzimática y sitio activo
La lisinasa requiere cationes metálicos divalentes para la actividad enzimática, lo cual es cierto tanto en los LAP de animales como de plantas. Estas enzimas tienen la mayor actividad a pH 8 y 60°C. Los sitios activos de los LAP son estructuralmente similares. Por ejemplo, los estudios han confirmado la similitud entre los sitios activos de la lisinasa del ganado y la PepA de E. coli.
Estas enzimas dependen de iones metálicos como Mn2+, Mg2+ y Zn2+ durante el proceso catalítico, y estos Las enzimas suelen existir como hexámeros en el cuerpo.
Diferencias en funciones biológicas
Tradicionalmente, LAP-A ha sido visto como un gen de mantenimiento indirecto crítico para el recambio de proteínas. Sin embargo, a medida que avanzaban las investigaciones, se descubrió que esta enzima desempeña un papel regulador en la respuesta inmune de las plantas de tomate.
Antecedentes de la respuesta inmune de las plantas
Las plantas deben poder responder rápidamente al estrés biótico y abiótico, como ataques de patógenos o infestaciones de insectos. En estas condiciones, las plantas inician vías de transducción de señales específicas. Por ejemplo, el daño tisular causado por insectos masticadores como el gusano del tabaco activa la vía del ácido octacarbónico para sintetizar una variedad de moléculas de señalización, que posteriormente regulan la expresión de genes relacionados.
El papel de la vía del ácido octacarbónico
LAP-A, como producto de la vía del ácido octacarbónico, desempeña un papel regulador en el mantenimiento y la extensión de las respuestas al daño de las plantas.
Por ejemplo, en una serie de experimentos, los investigadores descubrieron que cuando se silenciaba el gen LAP-A, las plantas de tomate dañadas eran significativamente menos resistentes al daño de los insectos, y la expresión de sus genes tardíos también se suprimía en comparación con las plantas silvestres. plantas tipo.
Función de la osmorregulación
Vale la pena señalar que LAP también se expresa en algunos organismos marinos y su objetivo principal es hacer frente a la amenaza de la presión osmótica en ambientes con alto contenido de sal. Para mantener las concentraciones de aminoácidos intracelulares, bajo la señal de peligro del alto contenido de sal, estas enzimas comienzan a catalizar proteínas para liberar aminoácidos en la célula.
Conclusión
En resumen, aunque las enzimas lisinasa en animales y plantas muestran sorprendentes similitudes estructurales, exhiben propiedades completamente diferentes en términos de funciones y mecanismos fisiológicos. Este fenómeno ha desencadenado nuestro pensamiento profundo sobre la evolución de la vida y sus mecanismos bioquímicos. ¿Crees que estas pequeñas diferencias estructurales insinúan las infinitas posibilidades de las formas de vida para adaptarse al medio ambiente?
