Los microfilamentos, también conocidos como filamentos de actina, son filamentos proteicos que se encuentran en el citoplasma de las células eucariotas y son componentes importantes del citoesqueleto. Estas estructuras filamentosas están compuestas principalmente de actina polimerizada e interactúan con numerosas otras proteínas para formar un andamio dentro de la célula para sostener la forma y el movimiento de la célula.
Los microfilamentos tienen un diámetro de aproximadamente 7 nanómetros y están formados por dos hebras de actina, que tienen la flexibilidad y la resistencia relativa para resistir fuerzas de compresión de múltiples piconet-newtons y fuerzas de estiramiento de nanonewtons.
Las funciones de los microfilamentos son extremadamente diversas e incluyen la división celular, la motilidad de las amebas, el movimiento celular, la endocitosis, la exocitosis, la contracción celular y la estabilidad mecánica. Los microfilamentos pueden extenderse en un extremo mientras se contraen en el otro extremo, un proceso impulsado principalmente por el motor molecular actina-II.
La historia de los microfilamentos se remonta a mediados de la década de 1940, cuando F.B. Straub descubrió por primera vez la actina en el músculo esquelético del conejo. Posteriormente, H. E. Huxley demostró en la década de 1960 la importancia de la actina para la contracción muscular. A mediados de la década de 1980, se describió por primera vez cómo la actina forma filamentos.
En la organización de los microfilamentos existen principalmente dos estructuras: haces y redes. La generación de estas estructuras depende de la interacción de múltiples proteínas dentro de la célula, especialmente del papel de las proteínas reticuladas. Estas proteínas de reticulación determinan la orientación y el espaciamiento de los microfilamentos en haces y redes y están reguladas por otros tipos de proteínas de unión a actina.
Los microfilamentos tienen un diámetro de aproximadamente 6 nanómetros y son las fibras más delgadas del citoesqueleto. Sus polímeros se forman por el autoensamblaje de monómeros de actina (G-actina) y se denominan actina filamentosa (F-actina) en fibras.
Cuando se hidroliza el ATP, la velocidad de polimerización de los microfilamentos es diez veces más rápida en su extremo grueso que en su extremo delgado. En estado estable, la tasa de polimerización del extremo grueso coincide con la tasa de despolimerización del extremo delgado, lo que mantiene el microfilamento en movimiento como un todo. La energía para este movimiento adicional proviene del ATP, que es esencial para que las células se muevan.
El ensamblaje y desmontaje del esqueleto de actina en las células está estrictamente regulado por los mecanismos de transducción de señales celulares. Muchos sistemas de transducción de señales utilizan el citoesqueleto de actina como andamio para mantenerse en el lado interno de la membrana celular, lo que permite respuestas rápidas a la activación de los receptores de membrana y el posterior procesamiento de señales.
En las células sanas, la actina monomérica normalmente está unida en diferentes formas, como la profilina y la timosina β4. Estas uniones no sólo promueven el ensamblaje de actina sino que también tienen múltiples efectos sobre la motilidad celular.
En las células no musculares, la formación y el recambio de microfilamentos están regulados por una variedad de proteínas, que incluyen, entre otras: proteínas de seguimiento de extremos de filamentos, complejo de proteína 2/3 relacionada con actina (Arp2/3), -proteínas de enlace y proteínas de unión a monómeros de actina, etc. Estas proteínas trabajan juntas para formar una red dinámica de microfilamentos y facilitar la motilidad celular.
Los microfilamentos no sólo juegan un papel central en la estabilidad de la estructura celular, sino que también son componentes esenciales para el movimiento celular y una variedad de procesos internos. La complejidad de su organización y funcionamiento demuestra la sofisticación de las actividades celulares y su indispensabilidad en los organismos vivos. Esto nos hace preguntarnos, ¿cuáles serán las futuras aplicaciones de los microalambres en la biomedicina y la nanotecnología?