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El secreto de los enlaces químicos: ¿cómo logran los antígenos y los anticuerpos la unión precisa a través de interacciones débiles?
La interacción entre el antígeno y el anticuerpo es una reacción química especial, un proceso causado por la interacción en profundidad entre los anticuerpos y los antígenos producidos por las células B en las células sanguíneas blancas. Este proceso de unión específico se llama coagulación. Es la reacción básica de nuestro cuerpo resistir los patógenos extraños y sus toxinas. En la sangre, los antígenos se unen a los anticuerpos con alta afinidad y especificidad, formando complejos de antígeno-anticuerpos y posteriormente se transportan al sistema celular para una fácil eliminación o inactivación.
Esta teoría se ha llamado la "teoría de Goldberg" desde que Richard J. Goldberg describió correctamente la reacción antígeno-anticuerpo en la Universidad de Wisconsin en 1952.
Hay muchos tipos de anticuerpos y antígenos, y cada anticuerpo solo puede unirse a un antígeno específico. La razón de esta especificidad es la estructura química específica del anticuerpo. El determinante antigénico o el epítopo de un antígeno es reconocido por el sitio de unión del anticuerpo, que se encuentra en la región variante de la cadena de polipéptidos. Estas regiones variantes tienen regiones de hipermutación, que son una serie de secuencias de aminoácidos únicas, y todos los tipos de anticuerpos son diferentes. La unión entre el antígeno y los anticuerpos se logra principalmente a través de varias interacciones débiles no covalentes, como electrostáticos, enlaces de hidrógeno, fuerzas de van der Waals e interacciones hidrofóbicas.
base molecular de inmunidad
La inmunidad producida por un individuo cuando se expone a un antígeno se llama inmunidad adquirida. En contraste, la inmunidad que existe al nacer se llama inmunidad innata. La inmunidad adquirida se basa en la interacción entre un antígeno y un grupo de proteínas llamados anticuerpos producidos por las células B en la sangre. Cada anticuerpo es específico de un tipo específico de antígeno, por lo que la respuesta inmune de la inmunidad adquirida proviene de la unión precisa entre el antígeno y el anticuerpo.
En la estructura del anticuerpo, el fragmento de unión al antígeno (FAB) está compuesto por el terminal amino de la luz y las cadenas pesadas del polipéptido de inmunoglobulina. El dominio variante de esta región consiste en secuencias de aminoácidos que determinan la afinidad de unión del tipo de anticuerpo a su antígeno. Las secuencias de unión de las cadenas de luz variantes (VL) y las cadenas pesadas variantes (VH) forman tres regiones de hipermutación (HV1, HV2, HV3), que son las partes principales del reconocimiento de anticuerpos y la unión a los antígenos.
Base química de la interacción antígeno-anticuerpo
La unión de los anticuerpos a los antígenos depende principalmente de interacciones químicas débiles, que son esencialmente no covalentes. Dependiendo de la parte específica de la interacción, los efectos involucrados incluyen electrostático, enlace de hidrógeno, fuerzas de van der Waals e interacciones hidrófobas. La unión no covalente entre anticuerpos y antígenos también puede ser ayudada por las moléculas de agua de la interfaz, y estas uniones indirectas promueven las reacciones cruzadas, es decir, el reconocimiento de antígenos diferentes pero relacionados por un solo anticuerpo.
Propiedades y afinidad de los anticuerpos
La interacción entre el antígeno y el anticuerpo muestra una alta afinidad, similar a la unión de la cerradura y la llave. Hay un equilibrio dinámico en este proceso, donde la reacción es reversible. La evaluación de la afinidad y la afinidad se puede lograr a través de constantes de disociación. Cuanto menor sea la constante de disociación, mayor es la afinidad o la afinidad, y más fuerte es la fuerza de unión.
Desafíos de enfermedades autoinmunes
En circunstancias normales, los anticuerpos pueden distinguir entre moléculas externas y moléculas internas producidas por actividades celulares, y permanecer en silencio con sus propias moléculas. Pero en algunos casos, los anticuerpos reconocen sus propias moléculas como antígenos, desencadenando respuestas inmunes inesperadas, lo que lleva a diferentes tipos de enfermedades autoinmunes. Estas enfermedades a menudo son extremadamente dañinas e incluso fatales.
Aplicación de la interacción antígeno-anticuerpo
Las interacciones antígeno-anticuerpo se utilizan ampliamente en técnicas de laboratorio para pruebas de hemocompatibilidad y diagnóstico de varias infecciones patógenas. La aplicación más básica es determinar el tipo de sangre ABO, que es muy importante para la transfusión de sangre. Las aplicaciones más complejas incluyen el ensayo inmunosorbente ligado a enzimas (ELISA), la tecnología de inmunospot y la inmunoelectroforesis.
A través de estos métodos, los científicos pueden estudiar más a fondo los mecanismos de la enfermedad y promover el desarrollo de vacunas y tratamientos. En aplicaciones potenciales, ¿pueden la investigación futura explorar los misterios más profundos entre antígenos y anticuerpos?
