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La similitude surprenante des structures SPS : Pourquoi les SPS des plantes et des bactéries sont-ils si similaires ? Des secrets structurels étonnants !
Dans la communauté biologique, l'étude des similitudes structurelles et fonctionnelles des enzymes a toujours été l'un des axes d'exploration approfondie des scientifiques. Des études récentes ont montré que la saccharose phosphate synthase (SPS) dans les plantes présente des similitudes structurelles frappantes avec la SPS de certaines bactéries, ce qui a déclenché de nombreuses réflexions sur l'évolution, la fonction et l'adaptation biologique des gènes. Cet article explorera en profondeur les caractéristiques structurelles, les mécanismes et les stratégies de régulation importantes du SPS pour découvrir son mystère.
Qu'est-ce que la saccharose phosphate synthétase (SPS) ?
La SPS est une enzyme présente dans les plantes et intervient principalement dans le processus de biosynthèse du saccharose. Cette enzyme catalyse une réaction clé : transférer le groupe sucre à six carbones de l'uridine diphosphate glucose (UDP-glucose) au D-fructose-6-phosphate pour former l'UDP et le D-saccharose-6-phosphate. Cette étape réversible constitue un point de contrôle critique dans la biosynthèse du saccharose et constitue un excellent exemple d’une variété de stratégies de régulation enzymatiques clés, telles que le contrôle allostérique et la phosphorylation réversible. De plus, le SPS joue également un rôle important dans le métabolisme de l’amidon et du saccharose.
Structure SPS
Selon les études de diffraction des rayons X, la structure SPS de Halothermothrix orenii appartient à la famille des repliements GT-B. SPS contient deux domaines repliables de Rossman, à savoir le domaine A et le domaine B. Les structures de ces deux domaines sont similaires dans le sens où ils contiennent tous deux un feuillet β central entouré d'hélices α. Cependant, le domaine A se compose de huit brins bêta parallèles et de sept hélices alpha, tandis que le domaine B se compose de six brins bêta parallèles et de neuf hélices alpha. Ces domaines sont reliés par une boucle de résidus, formant un sillon de liaison à la matrice où se lie l'accepteur à base de glucose.
Bien que H. orenii soit une bactérie non photosynthétique, diverses études ont montré que la structure de son SPS est très similaire à celle du SPS végétal.
Caractéristiques du mécanisme
Dans la conformation ouverte de H. orenii, le fructose-6-phosphate forme des liaisons hydrogène avec les résidus Gly-33 et Gln-35 dans le domaine A, tandis que l'UDP-glucose interagit avec le domaine B. Les études de structure cristalline montrent que lors de la liaison, les deux domaines se tordent, rétrécissant l'entrée du sillon de liaison au substrat de 20 Å à 6 Å. Cette conformation fermée permet au résidu Gly-34 du domaine A d'interagir avec l'UDP-glucose, forçant le substrat à s'adapter à la structure repliée et favorisant le don du fragment sucre à six carbones.
Une fois lié, le fructose-6-phosphate interagit avec l'UDP via des liaisons hydrogène, réduisant ainsi l'énergie d'activation de la réaction et stabilisant l'état de transition.
Stratégie d'ajustement
Phosphorylation
La SPS-kinase peut phosphoryler de manière réversible un résidu sérine, inactivant ainsi la SPS. Des études ont montré que chez les épinards et le maïs, les sites régulateurs de la phosphorylation sont Ser158 et Ser162. Cette approche régulatrice contrôle non seulement les niveaux de saccharose intracellulaire, mais aide également les cellules à s'adapter aux environnements à haute pression osmotique et à gérer le flux de carbone produit par la photosynthèse.
Régulation allostérique
La liaison du glucose-6-phosphate au site allostérique provoquera un changement conformationnel du SPS, augmentant l'affinité de l'enzyme pour le substrat acceptant le glucose. Le phosphate inorganique empêchera l'activation du SPS par le glucose-6-phosphate. Cette stratégie est étroitement liée à la photosynthèse. À mesure que la photosynthèse augmente, la concentration d’acide phosphorique inorganique diminue, favorisant ainsi l’activité du SPS.
Fonction du SPS
Le SPS joue un rôle important dans la distribution du carbone dans les tissus photosynthétiques et non photosynthétiques, affectant la croissance et le développement des plantes. Dans les fruits mûrs, le SPS est responsable de la conversion de l'amidon en saccharose et autres sucres solubles. De plus, le SPS est également actif dans les cellules qui stockent le saccharose, permettant aux plantes de réagir rapidement aux changements environnementaux.
Dans les environnements à basse température, l'activité du SPS et le taux de biosynthèse du saccharose seront considérablement augmentés, aidant ainsi les plantes à survivre à basse température.
Qu'il s'agisse de plantes ou de bactéries, les étonnantes similitudes de la saccharose phosphate synthétase révèlent les mystères de la biologie. Cela signifie-t-il que des structures enzymatiques similaires peuvent faciliter l’adaptation fonctionnelle entre différents organismes au cours de l’évolution ?
