Une ancienne controverse scientifique : comment Pauling et Crick ont-ils découvert le secret de l'hélice conjuguée

Dans les années 1950, la communauté scientifique a réalisé de nombreuses études sur la structure des protéines. Les hélices conjuguées, ou cohélices, sont devenues un sujet de recherche important et cette caractéristique structurelle est présente dans de nombreuses protéines. Au cœur de cette histoire fascinante se trouve le débat houleux entre les célèbres scientifiques Linus Pauling et Francis Crick. Les deux scientifiques se sont-ils réellement volé des idées de conception dans le cadre de leurs recherches indépendantes ?

Découverte de la cohélix

L'existence de structures cohéliques a suscité une controverse lorsqu'elle a été proposée pour la première fois. Pauling et Crick ont ​​conclu presque simultanément que cette structure était possible. Au cours de l'été 1952, Pauling se rendit en Angleterre pour visiter le laboratoire de Crick et les deux discutèrent de divers sujets. Crick a même demandé à Pauling s'il avait envisagé le concept de co-spirales, et Pauling a répondu que oui. Paulin a depuis poursuivi ses recherches sur le sujet et a soumis un article complet à la revue Nature en octobre.

"Dans quelle mesure la frontière entre innovation et plagiat est-elle floue dans le processus de recherche scientifique ?"

Crick n'était pas satisfait du rapport de Paulin peu de temps après. Il pensait que Paulin avait volé son idée, et il a soumis un article plus court quelques jours après la soumission du manuscrit de Paulin. Après quelques débats, l'équipe de Crick a conclu que les deux parties avaient découvert le concept indépendamment et qu'aucun vol de connaissances n'avait eu lieu. Le court article de Crick proposait un modèle structurel de la cohélix et introduisait des méthodes de répulsion et de calcul pour déterminer sa structure.

Structure moléculaire de la cohélice

La structure d'une cohélice est constituée d'un motif répétitif de résidus d'acides aminés hydrophobes et chargés appelés répétitions heptapeptidiques. Plus précisément, ce modèle répétitif est , où les jetons habituels sont . Dans les répétitions heptapeptidiques, les positions a et d sont généralement hydrophobes et ces positions sont souvent occupées par l'isoleucine, la leucine ou la valine. Cette structure permet aux résidus hydrophobes de former une structure en forme de bande qui entoure doucement l'hélice, créant une structure amphipathique.

"La stabilité de cette structure vient de l'enfouissement de surfaces hydrophobes."

Rôle en biologie

La structure co-hélicoïdale est un élément stabilisant très important dans diverses protéines, qui peut favoriser les interactions entre les protéines et maintenir diverses fonctions cellulaires. Ses principales fonctions comprennent : la fusion membranaire, l’espacement moléculaire, le marquage par oligomérisation, le mouvement des vésicules et la structure cellulaire. Par exemple, l’infection par le VIH repose sur les propriétés de fusion membranaire des co-hélices pour pénétrer dans les cellules hôtes. Une fois que la glycoprotéine gp120 s'est liée au récepteur de la cellule hôte, la séquence peptidique de fusion membranaire de gp41 permet au virus de fusionner avec la membrane cellulaire et finalement d'y pénétrer.

Conception et applications biomédicales

Avec l'approfondissement des connaissances sur les co-hélices, les scientifiques ont commencé à explorer leur potentiel d'application dans le domaine biomédical. Les cohélices étant simples à concevoir et polyvalentes, les scientifiques espèrent exploiter leurs propriétés pour développer de nouveaux systèmes d’administration de médicaments. Les structures co-hélicoïdales peuvent être utilisées pour obtenir un ciblage précis de cellules ou de molécules spécifiques, ce qui est essentiel pour améliorer l’efficacité des traitements médicamenteux.

"De nouvelles nanostructures et éléments constitutifs de protéines peuvent être créés grâce à la combinaison de co-hélices."

De plus, l'utilisation de cohélices comme éléments de base des protéines modifie la manière dont la culture cellulaire tridimensionnelle est réalisée. Ces méthodes aident non seulement les scientifiques à étudier l’ingénierie tissulaire, mais offrent également de nouvelles façons d’améliorer les traitements et la recherche universitaire. À mesure que la science progresse, quelle sera l’influence de ces petites structures dans un avenir prometteur ?

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