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Le saviez-vous ? Pourquoi les enzymes lysinase provenant d'animaux et de plantes ont-elles des structures similaires mais des fonctions différentes ?
La leucyl aminopeptidase (LAP) est une enzyme largement présente dans différents règnes biologiques. Sa fonction principale est de catalyser l'hydrolyse des acides aminés amino-terminaux des chaînes peptidiques et des protéines. Étonnamment, bien que les enzymes lysinase chez les animaux et les plantes partagent de nombreuses similitudes structurelles, elles présentent des différences significatives dans leurs fonctions biologiques et leurs mécanismes de réaction.
Structure enzymatique et site actif
La lysinase nécessite des cations métalliques divalents pour l'activité enzymatique, ce qui est vrai dans les LAP animales et végétales. Ces enzymes ont l'activité la plus élevée à pH 8 et 60°C. Les sites actifs des LAP sont structurellement similaires. Par exemple, des études ont confirmé la similitude entre les sites actifs de la lysinase bovine et de E. coli PepA.
Ces enzymes s'appuient sur des ions métalliques tels que Mn2+, Mg2+ et Zn2+ pendant le processus catalytique. Les enzymes existent généralement sous forme d’hexamères dans le corps.
Différences dans les fonctions biologiques
Traditionnellement, LAP-A a été considéré comme un gène de ménage indirect essentiel au renouvellement des protéines. Cependant, au fur et à mesure des recherches, il a été découvert que cette enzyme jouait un rôle régulateur dans la réponse immunitaire des plants de tomates.
Contexte de la réponse immunitaire des plantes
Les plantes doivent être capables de réagir rapidement aux stress biotiques et abiotiques, tels que les attaques d'agents pathogènes ou les infestations d'insectes. Dans ces conditions, les plantes initient des voies spécifiques de transduction du signal. Par exemple, les lésions tissulaires causées par les insectes broyeurs tels que les vers des cornes du tabac activent la voie de l’acide octacarbonique pour synthétiser diverses molécules de signalisation, qui régulent ensuite l’expression de gènes associés.
Le rôle de la voie de l'acide octacarbonique
LAP-A, en tant que produit de la voie de l'acide octacarbonique, joue un rôle régulateur dans le maintien et l'extension des réponses aux dommages des plantes.
Par exemple, dans une série d'expériences, les chercheurs ont découvert que lorsque le gène LAP-A était inhibé, les plants de tomates blessés étaient significativement moins résistants aux dommages causés par les insectes, et l'expression de leurs gènes tardifs était également supprimée par rapport aux plants sauvages. tapez les plantes.
Fonction d'osmorégulation
Il convient de noter que le LAP est également exprimé dans certains organismes marins et que son objectif principal est de faire face à la menace de pression osmotique dans les environnements à forte teneur en sel. Afin de maintenir les concentrations intracellulaires d'acides aminés, sous le signal de danger d'une teneur élevée en sel, ces enzymes commencent à catalyser les protéines pour libérer des acides aminés dans la cellule.
Conclusion
En résumé, bien que les enzymes lysinase chez les animaux et les plantes présentent des similitudes structurelles frappantes, elles présentent des propriétés complètement différentes en termes de fonctions et de mécanismes physiologiques. Ce phénomène a déclenché notre profonde réflexion sur l’évolution de la vie et ses mécanismes biochimiques. Pensez-vous que ces petites différences structurelles font allusion aux possibilités infinies des formes de vie en matière d'adaptation à l'environnement ?
