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De la surface cellulaire à l'intérieur : comment les glycanes N-Linked affectent-ils le repliement des protéines ?
Les fonctions des glycanes sont souvent négligées parmi les biomolécules, mais elles sont cruciales pour le fonctionnement de base des cellules. Les glycanes N-Linked démontrent leur rôle indispensable en particulier dans le processus de repliement des protéines. Ce processus affecte non seulement la forme des protéines à l’intérieur des cellules, mais est également lié au fonctionnement normal de nombreuses fonctions biologiques.
Les glycanes N-Linked sont des structures glucidiques liées à l'acide aminé asparagine (Asn). Cette structure est synthétisée dans le réticulum endoplasmique et fait partie de la biosynthèse des protéines.
Structure et fonction des glycanes N-Linked
La synthèse des glycanes N-liés commence dans le réticulum endoplasmique lorsque deux N-acétylglucosamines se combinent avec le monophosphate de dolichol. Cinq résidus mannose ont ensuite été ajoutés à la structure, ce qui a donné une structure centrale de 14 résidus monosaccharides. Ces 14 résidus comprennent 3 glucose, 9 mannose et 2 N-acétylglucosamine.
Ces 17 groupes différents déterminent non seulement la structure des glycanes N-liés, mais affectent également leur contribution ultérieure au repliement des protéines.
Une fois les glycanes N-liés transférés vers une chaîne polypeptidique nouvellement synthétisée, ils subissent une série de processus au cours desquels les résidus de sucre sont éliminés en fonction des exigences spécifiques de repliement des protéines. Par exemple, l’élimination des résidus de glucose dépend du bon repliement de la protéine ; si le repliement échoue, ces glucoses se rattacheront à la protéine et se recombineront avec les chaperons moléculaires.
Régulation du repliement des protéines
Les glycanes N-Linked sont essentiels au bon repliement des protéines. Les protéines chaperons du réticulum endoplasmique, telles que la calnexine et la calréticuline, se lient aux résidus de glucose sur les glycanes N-liés et aident les polypeptides nouvellement synthétisés à se replier dans la structure correcte.
Si une protéine ne peut pas atteindre la forme correcte après des processus de repliement répétés, elle finira par être expulsée du réticulum endoplasmique et dégradée par les protéases intracellulaires.
De plus, la présence de glycanes N-Linked peut également affecter la structure interne des protéines, empêchant temporairement la cystéine de former des liaisons disulfure par effets stériques, afin que les cellules puissent mieux contrôler le processus de formation de liaisons disulfure dans les états de faible énergie. .
Le rôle des interactions cellulaires
Les glycanes liés à l'azote sont également essentiels aux interactions cellule-cellule. Dans les cellules cancéreuses, les glycanes N-Linkés anormaux sont reconnus par les cellules Natural Killer comme un comportement proche du cancer. Les glycanes N-Linkés à la surface des cellules immunitaires aident à déterminer le schéma de migration des cellules, et des schémas de glycosylation spécifiques permettent aux cellules immunitaires de répondre avec précision à une infection ou à d'autres défis immunitaires.
Le nombre et la structure des glycanes N-Linked peuvent affecter l'efficacité des anticorps et donc le résultat de la réponse immunitaire.
Conclusion
Grâce à des recherches approfondies sur les glycanes N-Linked, les scientifiques révèlent progressivement leur importance dans la biologie cellulaire et leur relation complexe avec les maladies. Les recherches futures pourraient en révéler davantage sur le rôle des sucres dans la biologie cellulaire et les mécanismes pathologiques et suggérer de nouveaux traitements potentiels. Alors que nous repensons le rôle des sucres dans divers processus biologiques, quelles percées et innovations pensez-vous que la glycoscience apportera à l’avenir ?
