Les microfilaments, également appelés filaments d'actine, sont des filaments protéiques présents dans le cytoplasme des cellules eucaryotes. Ils constituent des composants importants du cytosquelette. Ces structures filamenteuses sont principalement composées d’actine polymérisée et interagissent avec de nombreuses autres protéines pour former un échafaudage à l’intérieur de la cellule afin de soutenir la forme et le mouvement de la cellule.
Les microfilaments ont un diamètre d'environ 7 nanomètres et sont constitués de deux brins d'actine, qui ont la flexibilité et la résistance relative nécessaires pour résister aux forces de compression de plusieurs piconet-newtons et aux forces d'étirement de nanonewtons.
Les fonctions des microfilaments sont extrêmement diverses et comprennent la division cellulaire, la motilité des amibes, le mouvement cellulaire, l'endocytose, l'exocytose, la contraction cellulaire et la stabilité mécanique. Les microfilaments peuvent s’étendre à une extrémité tout en se contractant à l’autre extrémité, un processus principalement piloté par le moteur moléculaire d’actine II.
L’histoire des microfilaments remonte au milieu des années 1940, lorsque F.B. Straub a découvert pour la première fois l’actine dans le muscle squelettique du lapin. Par la suite, H.E. Huxley a démontré dans les années 1960 l’importance de l’actine pour la contraction musculaire. Au milieu des années 1980, on a décrit pour la première fois comment l’actine forme des filaments.
Dans l'organisation des microfilaments, il existe principalement deux structures : les faisceaux et les réseaux. La génération de ces structures dépend de l’interaction de plusieurs protéines au sein de la cellule, en particulier du rôle des protéines réticulées. Ces protéines de réticulation déterminent l’orientation et l’espacement des microfilaments dans les faisceaux et les réseaux et sont régulées par d’autres types de protéines de liaison à l’actine.
Les microfilaments mesurent environ 6 nanomètres de diamètre et sont les fibres les plus fines du cytosquelette. Leurs polymères sont formés par l'auto-assemblage de monomères d'actine (G-actine) et sont appelés actine filamenteuse (F-actine) dans les fibres.
Lorsque l'ATP est hydrolysé, le taux de polymérisation des microfilaments est dix fois plus rapide à leur extrémité épaisse qu'à leur extrémité fine. À l'état stable, le taux de polymérisation de l'extrémité épaisse correspond au taux de dépolymérisation de l'extrémité fine, ce qui permet au microfilament de se déplacer dans son ensemble. L’énergie nécessaire à ce mouvement supplémentaire provient de l’ATP, qui est essentiel au mouvement des cellules.
L’assemblage et le désassemblage du squelette d’actine dans les cellules sont strictement régulés par des mécanismes de transduction du signal cellulaire. De nombreux systèmes de transduction du signal utilisent le cytosquelette d'actine comme échafaudage pour les maintenir sur le côté interne de la membrane cellulaire, permettant des réponses rapides à l'activation des récepteurs membranaires et au traitement ultérieur du signal.
Dans les cellules saines, l'actine monomère est normalement liée sous différentes formes, telles que la profiline et la thymosine β4. Ces liaisons favorisent non seulement l’assemblage de l’actine mais ont également de multiples effets sur la motilité cellulaire.
Dans les cellules non musculaires, la formation et le renouvellement des microfilaments sont régulés par une variété de protéines, y compris, mais sans s'y limiter : les protéines de suivi des extrémités des filaments, le complexe de protéines apparentées à l'actine 2/3 (Arp2/3), les protéines croisées -protéines de liaison et protéines de liaison aux monomères d'actine, etc. Ces protéines travaillent ensemble pour former un réseau de microfilaments dynamique et faciliter la motilité cellulaire.
Mes actions sont celles des enzymes dépendantes de l’ATP qui se lient aux microfilaments et se déplacent le long de leur surface. Différentes classes d’actions I présentent des comportements différents, exerçant une tension et transportant une cargaison à l’intérieur des cellules. Ce mécanisme joue un rôle clé dans la motilité cellulaire et l’endocytose, l’exocytose et d’autres processus critiques.
ConclusionLes microfilaments jouent non seulement un rôle central dans la stabilité de la structure cellulaire, mais sont également des composants essentiels au mouvement cellulaire et à une variété de processus internes. La complexité de son organisation et de son fonctionnement démontre la sophistication des activités cellulaires et son caractère indispensable dans les organismes vivants. Cela nous amène à nous demander quelles seront les futures applications des microfils en biomédecine et en nanotechnologie ?