Language
Country/Area
No result found
Kemiripan mengejutkan antara struktur SPS: Mengapa SPS pada tumbuhan dan bakteri begitu mirip? Rahasia struktur yang menakjubkan!
Dalam komunitas biologi, mempelajari kesamaan struktural dan fungsional enzim selalu menjadi salah satu fokus eksplorasi mendalam para ilmuwan. Penelitian terkini menunjukkan bahwa struktur sukrosa fosfat sintase (SPS) pada tanaman sangat mirip dengan SPS pada bakteri tertentu, yang telah memicu banyak pemikiran tentang evolusi gen, fungsi, dan kemampuan adaptasi biologis. Artikel ini akan membahas karakteristik struktural, mekanisme, dan strategi pengaturan penting SPS untuk mengungkap misterinya.
Apa itu sukrosa fosfat sintase (SPS)?
SPS adalah enzim yang terdapat pada tanaman dan terutama terlibat dalam biosintesis sukrosa. Enzim ini mengkatalisis reaksi utama: mentransfer bagian heksosa dari uridina difosfat glukosa (UDP-glukosa) ke D-fruktosa-6-fosfat untuk membentuk UDP dan D-sukrosa-6-fosfat. Langkah reversibel ini merupakan titik kendali utama dalam biosintesis sukrosa dan contoh yang sangat baik dari beberapa strategi regulasi enzim utama, seperti kendali alosterik dan fosforilasi reversibel. Selain itu, SPS juga memainkan peran penting dalam metabolisme pati dan sukrosa.
Struktur SPS
Menurut studi difraksi sinar-X, struktur SPS dari Halothermothrix orenii termasuk dalam famili lipatan GT-B. SPS mengandung dua domain lipatan Rossmann, domain A dan domain B. Struktur kedua domain tersebut serupa, keduanya mengandung lembaran-β sentral yang dikelilingi oleh heliks-α. Namun, domain A terdiri dari delapan untai β paralel dan tujuh heliks-α, sedangkan domain B terdiri dari enam untai β paralel dan sembilan heliks-α. Domain-domain ini dihubungkan oleh lingkaran residu yang membentuk alur pengikatan substrat tempat akseptor glukosil mengikat.
Meskipun H. orenii adalah bakteri nonfotosintetik, berbagai penelitian telah menunjukkan bahwa struktur SPS-nya sangat mirip dengan SPS tumbuhan.
Karakteristik mekanisme
Dalam konformasi terbuka H. orenii, fruktosa-6-fosfat membentuk ikatan hidrogen dengan residu Gly-33 dan Gln-35 dalam domain A, sementara UDP-glukosa berinteraksi dengan domain B. Studi struktur kristal telah menunjukkan bahwa setelah mengikat, kedua domain tersebut terpelintir, mempersempit pintu masuk ke alur pengikatan substrat dari 20 Å menjadi 6 Å. Konformasi tertutup ini memungkinkan residu Gly-34 dari domain A berinteraksi dengan UDP-glukosa, memaksa substrat untuk beradaptasi dengan struktur terlipat dan mendorong donasi bagian heksosa.
Setelah terikat, fruktosa-6-fosfat berinteraksi dengan UDP melalui ikatan hidrogen, menurunkan energi aktivasi reaksi dan menstabilkan keadaan transisi.
Strategi pengaturan
FosforilasiSPS-kinase dapat memfosforilasi residu serin tunggal secara reversibel, sehingga menonaktifkan SPS. Penelitian telah menunjukkan bahwa pada bayam dan jagung, situs pengaturan fosforilasi adalah Ser158 dan Ser162. Pengaturan ini tidak hanya mengontrol kadar sukrosa dalam sel, tetapi juga membantu sel beradaptasi dengan tekanan osmotik tinggi dan mengatur aliran karbon yang dihasilkan oleh fotosintesis.
Pengaturan alosterik
Pengikatan glukosa-6-fosfat pada situs alosterik menyebabkan perubahan konformasi pada SPS, meningkatkan afinitas enzim terhadap substrat penerima glukosa. Fosfat anorganik mencegah aktivasi SPS oleh glukosa-6-fosfat, suatu strategi yang berkaitan erat dengan fotosintesis. Ketika fotosintesis meningkat, konsentrasi fosfat anorganik menurun, yang selanjutnya mendorong aktivitas SPS.
Fungsi SPS
SPS memainkan peran penting dalam distribusi karbon dalam jaringan fotosintesis dan non-fotosintesis, yang memengaruhi pertumbuhan dan perkembangan tanaman. Pada buah matang, SPS bertanggung jawab untuk mengubah pati menjadi sukrosa dan gula larut lainnya. Selain itu, SPS juga aktif dalam sel yang menyimpan sukrosa, yang memungkinkan tanaman merespons perubahan lingkungan dengan cepat.
Dalam kondisi suhu rendah, aktivitas SPS dan laju biosintesis sukrosa akan meningkat secara signifikan, membantu tanaman bertahan hidup dalam suhu rendah.
Baik pada tumbuhan maupun bakteri, kemiripan yang mencolok dari sukrosa fosfat sintase menyimpan misteri biologi. Apakah ini berarti bahwa selama evolusi, struktur enzim yang serupa dapat mendorong adaptasi fungsional antara organisme yang berbeda?
