La leucil aminopeptidasi (LAP) è un enzima ampiamente presente in diversi regni biologici. La sua funzione principale è catalizzare l'idrolisi degli aminoacidi amino-terminali delle catene peptidiche e delle proteine. Sorprendentemente, sebbene gli enzimi lisinasi negli animali e nelle piante condividano molte somiglianze strutturali, mostrano differenze significative nelle funzioni biologiche e nei meccanismi di reazione.
La lisinasi richiede cationi metallici bivalenti per l'attività enzimatica, il che è vero sia nei LAP animali che in quelli vegetali. Questi enzimi hanno la massima attività a pH 8 e 60°C. I siti attivi dei LAP sono strutturalmente simili. Ad esempio, gli studi hanno confermato la somiglianza tra i siti attivi della lisinasi bovina e dell'E. coli PepA.
Questi enzimi si basano su ioni metallici come Mn2+, Mg2+ e Zn2+ durante il processo catalitico e questi Gli enzimi di solito esistono come esameri nel corpo.
Tradizionalmente, LAP-A è stato considerato un gene indiretto fondamentale per il ricambio proteico. Tuttavia, con il progredire della ricerca, si è scoperto che questo enzima svolge un ruolo regolatore nella risposta immunitaria delle piante di pomodoro.
Le piante devono essere in grado di rispondere rapidamente agli stress biotici e abiotici, come attacchi di agenti patogeni o infestazioni di insetti. In queste condizioni, le piante avviano specifici percorsi di trasduzione del segnale. Ad esempio, il danno tissutale causato da insetti masticatori come i vermi del tabacco attiva la via dell’acido ottacarbonico per sintetizzare una varietà di molecole di segnalazione, che successivamente regolano l’espressione dei geni correlati.
LAP-A, come prodotto della via dell'acido ottcarbonico, svolge un ruolo regolatore nel mantenimento ed estensione delle risposte ai danni delle piante.
Ad esempio, in una serie di esperimenti, i ricercatori hanno scoperto che quando il gene LAP-A veniva silenziato, le piante di pomodoro ferite erano significativamente meno resistenti ai danni degli insetti e anche l'espressione dei loro geni tardivi veniva soppressa rispetto a quelle selvatiche. tipo piante.
Vale la pena notare che il LAP è espresso anche in alcuni organismi marini e il suo scopo principale è affrontare la minaccia della pressione osmotica negli ambienti ad alto contenuto di sale. Per mantenere le concentrazioni di aminoacidi intracellulari, sotto il segnale di pericolo di un alto contenuto di sale, questi enzimi iniziano a catalizzare le proteine per rilasciare aminoacidi nella cellula.
In sintesi, sebbene gli enzimi lisinasi negli animali e nelle piante mostrino sorprendenti somiglianze strutturali, mostrano proprietà completamente diverse in termini di funzioni e meccanismi fisiologici. Questo fenomeno ha innescato la nostra riflessione profonda sull’evoluzione della vita e sui suoi meccanismi biochimici. Pensi che queste piccole differenze strutturali suggeriscano le infinite possibilità delle forme di vita di adattarsi all'ambiente?