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Dalla superficie cellulare all'interno: in che modo i glicani N-legati influenzano il ripiegamento delle proteine?
Le funzioni dei glicani sono spesso trascurate tra le biomolecole, ma sono cruciali per il funzionamento di base delle cellule. Soprattutto nel processo di ripiegamento delle proteine, i glicani N-Linked dimostrano il loro ruolo indispensabile. Questo processo non influenza solo la forma delle proteine all'interno delle cellule, ma è anche legato al normale funzionamento di molte funzioni biologiche.
I glicani N-linked sono strutture di carboidrati legate all'amminoacido asparagina (Asn). Questa struttura è sintetizzata nel reticolo endoplasmatico e fa parte della biosintesi delle proteine.
Struttura e funzione dei glicani N-legati
La sintesi dei glicani N-linked inizia nel reticolo endoplasmatico quando due N-acetilglucosammine si combinano con il dolicolo monofosfato. Cinque residui di mannosio sono stati quindi aggiunti alla struttura, ottenendo una struttura centrale di 14 residui di monosaccaridi. Questi 14 residui includono 3 glucosio, 9 mannosio e 2 N-acetilglucosamina.
Questi 17 diversi gruppi non solo determinano la struttura dei glicani N-legati, ma influenzano anche il loro successivo contributo al ripiegamento delle proteine.
Una volta trasferiti a una catena polipeptidica di nuova sintesi, i glicani N-legati subiscono una serie di processi in cui i residui di zucchero vengono rimossi in base a specifici requisiti di ripiegamento proteico. Ad esempio, la rimozione dei residui di glucosio dipende dal corretto ripiegamento delle proteine; se il ripiegamento fallisce, questi glucosio si riattaccheranno alla proteina e si ricombineranno con gli chaperoni molecolari.
Regolazione del ripiegamento delle proteine
I glicani N-legati sono essenziali per il corretto ripiegamento delle proteine. Le proteine chaperone nel reticolo endoplasmatico, come la calnexina e la calreticulina, si legano ai residui di glucosio sui glicani N-legati e aiutano i polipeptidi appena sintetizzati a ripiegarsi nella struttura corretta.
Se una proteina non riesce a raggiungere la forma corretta dopo ripetuti processi di ripiegamento, alla fine verrà espulsa dal reticolo endoplasmatico e degradata dalle proteasi intracellulari.
Inoltre, la presenza di glicani N-legati può anche influenzare la struttura interna delle proteine, impedendo temporaneamente alla cisteina di formare legami disolfuro attraverso effetti sterici, in modo che le cellule possano controllare meglio il processo di formazione dei legami disolfuro negli stati a bassa energia .
Il ruolo delle interazioni cellulari
I glicani N-linked sono fondamentali anche per le interazioni cellula-cellula. Nelle cellule tumorali, i glicani N-linked anomali sono riconosciuti dalle cellule Natural Killer come un comportamento simile al cancro. I glicani N-legati sulla superficie delle cellule immunitarie aiutano a determinare il modello di migrazione della cellula e modelli specifici di glicosilazione consentono alle cellule immunitarie di rispondere accuratamente alle infezioni o ad altre sfide immunitarie.
Il numero e la struttura dei glicani N-legati possono influenzare l'efficacia degli anticorpi e quindi l'esito della risposta immunitaria.
Conclusione
Con una ricerca approfondita sui glicani N-legati, gli scienziati stanno gradualmente rivelando la loro importanza nella biologia cellulare e la loro complessa relazione con le malattie. La ricerca futura potrebbe rivelare di più sul ruolo degli zuccheri nella biologia cellulare e nei meccanismi delle malattie e suggerire nuovi potenziali trattamenti. Mentre ripensiamo al ruolo degli zuccheri in vari processi biologici, quali scoperte e innovazioni pensi che la glicoscienza porterà in futuro?
