I microfilamenti, noti anche come filamenti di actina, sono filamenti proteici nel citoplasma delle cellule eucariotiche. Sono componenti importanti del citoscheletro. Queste strutture filamentose sono composte principalmente da actina polimerizzata e interagiscono con numerose altre proteine per formare un'impalcatura all'interno della cellula che ne sostiene la forma e il movimento.
I microfilamenti hanno un diametro di circa 7 nanometri e sono costituiti da due filamenti di actina, dotati della flessibilità e della resistenza relativa per resistere alle forze di compressione di più piconet-newton e alle forze di allungamento di nanonewton.
Le funzioni dei microfilamenti sono estremamente diverse e comprendono la divisione cellulare, la motilità delle amebe, il movimento cellulare, l'endocitosi, l'esocitosi, la contrazione cellulare e la stabilità meccanica. I microfilamenti possono estendersi da un'estremità e contrarsi dall'altra, un processo guidato principalmente dal motore molecolare actina II.
La storia dei microfilamenti risale alla metà degli anni '40, quando F.B. Straub scoprì per la prima volta l'actina nel muscolo scheletrico del coniglio. Successivamente, negli anni '60, H.E. Huxley dimostrò l'importanza dell'actina per la contrazione muscolare. Verso la metà degli anni '80 venne descritto per la prima volta il modo in cui l'actina forma i filamenti.
Nell'organizzazione dei microfilamenti si distinguono principalmente due strutture: fasci e reti. La generazione di queste strutture dipende dall'interazione di molteplici proteine all'interno della cellula, in particolare dal ruolo delle proteine reticolate. Queste proteine reticolanti determinano l'orientamento e la spaziatura dei microfilamenti in fasci e reti e sono regolate da altri tipi di proteine leganti l'actina.
I microfilamenti hanno un diametro di circa 6 nanometri e sono le fibre più sottili del citoscheletro. I loro polimeri si formano dall'autoassemblaggio di monomeri di actina (G-actina) e nelle fibre sono chiamati actina filamentosa (F-actina).
Quando l'ATP viene idrolizzato, la velocità di polimerizzazione dei microfilamenti è dieci volte più rapida nella loro estremità spessa rispetto a quella sottile. Nello stato stazionario, la velocità di polimerizzazione dell'estremità spessa corrisponde alla velocità di depolimerizzazione dell'estremità sottile, il che consente al microfilamento di muoversi nel suo complesso. L'energia per questo movimento extra proviene dall'ATP, che è essenziale per il movimento delle cellule.
L'assemblaggio e lo smontaggio dello scheletro di actina nelle cellule sono strettamente regolati dai meccanismi di trasduzione del segnale cellulare. Molti sistemi di trasduzione del segnale utilizzano il citoscheletro di actina come impalcatura per mantenerli sul lato interno della membrana cellulare, consentendo risposte rapide all'attivazione dei recettori di membrana e alla successiva elaborazione del segnale.
Nelle cellule sane, l'actina monomerica è normalmente legata in forme diverse, come la profilina e la timosina β4. Questi legami non solo promuovono l'assemblaggio dell'actina, ma hanno anche molteplici effetti sulla motilità cellulare.
Nelle cellule non muscolari, la formazione e il turnover dei microfilamenti sono regolati da una varietà di proteine, tra cui, a titolo esemplificativo ma non esaustivo: proteine di tracciamento delle estremità dei filamenti, complesso proteina-2/3 correlata all'actina (Arp2/3), proteine incrociate - proteine di collegamento e proteine di legame dei monomeri di actina, ecc. Queste proteine lavorano insieme per formare una rete dinamica di microfilamenti e facilitare la motilità cellulare.
Le mie azioni sono quelle degli enzimi dipendenti dall'ATP che si legano ai microfilamenti e si muovono lungo la loro superficie. Le diverse classi di azioni I mostrano comportamenti diversi, esercitando tensione e trasportando il carico all'interno delle cellule. Questo meccanismo svolge un ruolo chiave nella motilità cellulare, nell'endocitosi, nell'esocitosi e in altri processi critici.
ConclusioneI microfilamenti non solo svolgono un ruolo centrale nella stabilità della struttura cellulare, ma sono anche componenti essenziali per il movimento cellulare e per una serie di processi interni. La complessità della sua organizzazione e del suo funzionamento dimostra la sofisticatezza delle attività cellulari e la sua indispensabilità negli organismi viventi. Ciò ci porta a chiederci quali saranno le future applicazioni dei microfili in biomedicina e nanotecnologia?