Negli ambienti freddi, gli organismi necessitano di meccanismi di adattamento speciali per sopravvivere. Le proteine antigelo (AFP) o proteine strutturali del ghiaccio sono una classe di catene polipeptidiche prodotte da alcuni animali, piante, funghi e batteri che forniscono a questi organismi la possibilità di sopravvivere a temperature inferiori al punto di congelamento dell'acqua. Queste proteine inibiscono la crescita e la ricristallizzazione del ghiaccio legandosi a piccoli cristalli di ghiaccio, riducendo così gli effetti letali sulle cellule.
L'unicità delle proteine antigelo è che possono svolgere un ruolo importante a concentrazioni relativamente basse e il loro meccanismo è più efficiente dei comuni agenti antigelo come il glicole etilenico.
Il principio d'azione delle proteine antigelo non è solo l'abbassamento del punto di congelamento, ma anche il cosiddetto fenomeno della "isteresi termica". Questo fenomeno descrive la differenza tra i punti di fusione e di congelamento dei cristalli di ghiaccio. Con l'aggiunta di proteine antigelo, la crescita dei cristalli di ghiaccio viene inibita perché queste proteine rivestono la superficie del ghiaccio a contatto con l'acqua, ostacolando la crescita dei cristalli di ghiaccio favorita termodinamicamente.
Ad esempio, le proteine antigelo dei pesci hanno mostrato negli esperimenti un effetto di isteresi termica di circa -3,5°C, consentendo loro di sopravvivere in acque estremamente fredde.
In base alla funzione delle proteine antigelo, gli organismi possono essere suddivisi in due categorie: "resistenti al gelo" e "antigelo". Gli organismi che evitano il congelamento possono impedire completamente il congelamento dei liquidi nei loro corpi, mentre gli organismi tolleranti al congelamento possono resistere fino a un certo punto al congelamento dei liquidi nei loro corpi senza morire. Tali organismi possono utilizzare proteine antigelo come agenti protettivi per impedire che le cellule vengano danneggiate durante il processo di congelamento.
Esistono molti tipi di proteine antigelo conosciute, in particolare proteine antigelo provenienti da diversi organismi con strutture e proprietà diverse. Ad esempio, le glicoproteine antigelo (AFGP) dei pesci antartici possono rimanere efficaci in ambienti a bassa temperatura. Queste proteine possiedono strutture complesse come strutture α-elicoidali basate su lunghe catene peptidiche. D'altra parte, le proteine antigelo nelle piante inibiscono principalmente la ricristallizzazione del ghiaccio e la loro attività di isteresi termica è relativamente debole.
Le proteine antigelo si trovano anche negli insetti. Queste proteine hanno un'attività più elevata, hanno una forte ripetibilità strutturale e possono adattarsi a condizioni di temperature estremamente basse.
Per quanto riguarda l'evoluzione delle proteine antigelo, gli scienziati sottolineano che la diversità di queste proteine potrebbe essere emersa poco dopo la glaciazione del livello del mare. Questo processo portò all'estinzione di alcune specie, ma alcuni organismi dotati di proteine antigelo riuscirono a sopravvivere e ad adattarsi al nuovo ambiente di vita. Questo fenomeno di adattamenti che si evolvono in modo indipendente è chiamato evoluzione convergente.
Attualmente, la ricerca sulle proteine antigelo non si limita alla scienza di base, ma mostra anche le sue potenziali applicazioni nell'industria, nella conservazione degli alimenti e in campo medico. Estraendo le proprietà delle proteine antigelo attraverso la sintesi o l’ingegneria genetica, potremmo essere in grado di sviluppare agenti antigelo più efficienti, migliorare le tecniche di conservazione degli alimenti e migliorare la resistenza dei materiali biologici alle condizioni estreme.
La ricerca della comunità scientifica sulle proteine antigelo continua ad approfondirsi. Non possiamo fare a meno di chiederci, con il progresso della tecnologia, quale impatto avranno questi segreti antigelo della natura sulla vita umana in futuro?