ロイシルアミノペプチダーゼ (LAP) は、さまざまな生物学的界に広く存在する酵素であり、その主な機能は、ペプチド鎖およびタンパク質のアミノ末端アミノ酸の加水分解を触媒することです。驚くべきことに、動物と植物のリシナーゼ酵素は多くの構造的類似点を共有していますが、生物学的機能と反応機構には大きな違いがあります。
リシナーゼは酵素活性のために二価の金属陽イオンを必要とし、これは動物と植物の両方の LAP に当てはまります。これらの酵素は、pH 8 および 60°C で最も高い活性を示します。 LAP の活性部位は構造的に類似しています。たとえば、牛リシナーゼと大腸菌 PepA の活性部位の類似性が研究によって確認されています。
これらの酵素は、触媒プロセス中に Mn2+、Mg2+、Zn2+ などの金属イオンに依存します。酵素は通常、体内に六量体として存在します。
伝統的に、LAP-A はタンパク質の代謝回転に重要な間接的なハウスキーピング遺伝子とみなされてきました。しかし、研究が進むにつれて、この酵素がトマト植物の免疫応答において調節的な役割を果たしていることが発見されました。
植物は、病原体の攻撃や昆虫の侵入などの生物的および非生物的ストレスに迅速に対応できなければなりません。これらの条件下では、植物は特定のシグナル伝達経路を開始します。たとえば、タバコツノ虫などの昆虫を噛むことによって引き起こされる組織損傷は、オクタ炭酸経路を活性化してさまざまなシグナル伝達分子を合成し、その後関連遺伝子の発現を制御します。
LAP-A は、オクタ炭酸経路の産物として、植物傷害反応の維持および延長において調節的な役割を果たします。
たとえば、一連の実験で研究者らは、LAP-A 遺伝子が抑制されると、損傷したトマト植物は昆虫による損傷に対する抵抗力が大幅に低下し、野生型と比較して後期遺伝子の発現も抑制されることを発見しました。植物の種類。
LAP は一部の海洋生物でも発現しており、その主な目的は高塩分環境における浸透圧の脅威に対処することであることは注目に値します。細胞内のアミノ酸濃度を維持するために、高塩分の危険信号のもとで、これらの酵素はタンパク質を触媒し始め、細胞内にアミノ酸を放出します。
要約すると、動物と植物のリシナーゼ酵素は顕著な構造的類似性を示しますが、生理学的機能とメカニズムの点では完全に異なる特性を示します。この現象は、生命の進化とその生化学的メカニズムについて私たちが深く考えるきっかけとなりました。これらの小さな構造の違いは、環境に適応する際の生命体の無限の可能性を示唆していると思いますか?