タンパク質は生命の歴史を通じて生物の機能に不可欠なものでした。生命の基盤を構築するこれらのタンパク質の中で、スーパーファミリーの概念は重要な視点を提供し、生物間の共通の祖先のつながりを明らかにします。この記事では、タンパク質スーパーファミリーの謎を探り、それがさまざまな生物間のつながりをどのように示しているかを学びます。
タンパク質スーパーファミリーは、共通の祖先に基づいて推定されるタンパク質の最大のグループとして定義されます。共通の祖先に関するこの推論は、タンパク質間に明らかな配列の類似性がない場合もありますが、多くの場合、構造のアラインメントとメカニズムの類似性に基づいて行われます。これらの相互関係を通じて、科学者はタンパク質の進化の歴史をつなぎ合わせ、タンパク質が現在の形に進化した経緯を理解することができます。
タンパク質スーパーファミリーを定義する際、科学者は配列類似性、構造類似性、メカニズム類似性という 3 つの主なアプローチを使用します。これらの方法にはそれぞれ利点があり、タンパク質間のさまざまなレベルの関連性を捉えることができます。
ほとんどの場合、異なるアミノ酸配列間の類似性は相同性を推測するための一般的な方法です。この配列の類似性は、多くの場合、遺伝子の重複と進化の分岐の可能性を示唆します。しかし、長い進化の過程で、異なるタンパク質に検出できない配列の類似性が生じる可能性があるため、これらのアプローチにもいくつかの制限があります。
たとえば、プロテアーゼの PA クラスでは、スーパーファミリー全体で残基が保存されておらず、触媒トライアド内の残基も保存されていません。
構造は配列よりも進化的に保存されています。非常に類似した構造を持つ多くのタンパク質が、完全に異なるアミノ酸配列を持つ場合があります。 DALI などの構造アライメント プログラムを使用することで、科学者はタンパク質の 3 次元構造を調べて、同様の折り畳みを持つ他のタンパク質を見つけることができます。このアプローチでは、場合によっては、配列では検出できないタンパク質間の相同性を識別することさえできます。
酵素の触媒機構は一般にスーパーファミリー内で保存されていますが、基質特異性は大きく異なる場合があります。 PA クラスのプロテアーゼを例にとると、触媒三元構造の残基は異なる進化を遂げていますが、すべてのメンバーは同様のメカニズムを使用して、タンパク質、ペプチド、またはアミノ酸に対して共有求核触媒作用を実行します。
タンパク質スーパーファミリーは、現在特定できる共通祖先の限界を表しています。彼らは、直接的な証拠に基づいて推測される最も古い進化グループです。いくつかのスーパーファミリーのメンバーはすべての生命界に存在しており、これらのスーパーファミリーの最後の共通祖先はすべての生命の最後の共通祖先 (LUCA) に存在していたことを示唆しています。
ほとんどのタンパク質には複数のドメインが含まれています。実際、真核生物のタンパク質の 66 ~ 80%、原核生物のタンパク質の約 40 ~ 60% に複数のドメインがあります。時間の経過とともに、多くのドメインが混ざり合い、今日見られる多様なタンパク質スーパーファミリーが形成されました。
結論上記の議論を通じて、私たちはタンパク質スーパーファミリーを特定しました。これは、生物進化に関する理解を深めるだけでなく、生命科学の将来の研究にとって重要な手がかりも提供します。技術が進歩するにつれて、タンパク質に対する理解が深まり、生命のより深い謎が解明されることになるでしょう。この文脈で、これらの古代の生物が進化の長い流れの中で私たちに残した未解決の謎がどれほどあるか考えたことがありますか?