マイクロフィラメントはアクチンフィラメントとも呼ばれ、真核細胞の細胞質にあるタンパク質フィラメントです。細胞骨格の重要な構成要素です。これらの糸状構造は主に重合アクチンで構成されており、他の多数のタンパク質と相互作用して細胞内に足場を形成し、細胞の形状と動きをサポートします。
マイクロフィラメントは直径約 7 ナノメートルで、2 本のアクチン ストランドで構成されており、複数のピコネット ニュートンの圧縮力とナノニュートンの伸張力に耐える柔軟性と相対的な強度を備えています。
マイクロフィラメントの機能は非常に多様で、細胞分裂、アメーバの運動、細胞移動、エンドサイトーシス、エキソサイトーシス、細胞収縮、機械的安定性などが含まれます。マイクロフィラメントは、一方の端が伸びると同時にもう一方の端が収縮しますが、このプロセスは主にアクチン II 分子モーターによって駆動されます。
マイクロフィラメントの歴史は、F.B. ストラウブがウサギの骨格筋でアクチンを初めて発見した 1940 年代半ばにまで遡ります。その後、1960 年代に H.E. ハクスリーが筋肉の収縮におけるアクチンの重要性を実証しました。 1980 年代半ばまでに、アクチンがどのようにフィラメントを形成するかが初めて説明されました。
マイクロフィラメントの構成には、主に束とネットワークの 2 つの構造があります。これらの構造の生成は、細胞内の複数のタンパク質の相互作用、特に架橋タンパク質の役割に依存します。これらの架橋タンパク質は、束やネットワーク内のマイクロフィラメントの方向と間隔を決定し、他のタイプのアクチン結合タンパク質によって制御されます。
マイクロフィラメントは直径約 6 ナノメートルで、細胞骨格の中で最も細い繊維です。これらのポリマーはアクチンモノマー(G-アクチン)の自己組織化によって形成され、繊維内ではフィラメント状アクチン(F-アクチン)と呼ばれます。
ATP が加水分解されると、マイクロフィラメントの重合速度は、細い端よりも太い端で 10 倍速くなります。定常状態では、太い端の重合速度が細い端の解重合速度と一致し、マイクロフィラメント全体が動き続けます。この余分な動きのエネルギーは、細胞の動きに不可欠な ATP から供給されます。
細胞内のアクチン骨格の組み立てと分解は、細胞シグナル伝達機構によって厳密に制御されています。多くのシグナル伝達システムは、アクチン細胞骨格を足場として使用して細胞膜の内側に保持し、膜受容体の活性化とそれに続くシグナル処理に対する迅速な応答を可能にします。
健康な細胞では、単量体アクチンは通常、プロフィリンやチモシンβ4などのさまざまな形で結合しています。これらの結合はアクチンの組み立てを促進するだけでなく、細胞の運動性にもさまざまな影響を及ぼします。
筋細胞以外では、ミクロフィラメントの形成とターンオーバーは、フィラメント末端追跡タンパク質、アクチン関連タンパク質2/3(Arp2/3)複合体、クロスアクチン結合タンパク質やアクチンモノマー結合タンパク質など。これらのタンパク質は連携して動的なマイクロフィラメント ネットワークを形成し、細胞の運動性を促進します。
私の行動は、マイクロフィラメントに結合し、その表面に沿って移動する ATP 依存性酵素の行動です。異なるクラスの I-action は異なる動作を示し、張力を発生させ、細胞内で貨物を輸送します。このメカニズムは、細胞運動やエンドサイトーシス、エキソサイトーシス、その他の重要なプロセスにおいて重要な役割を果たします。
結論マイクロフィラメントは細胞構造の安定性に中心的な役割を果たすだけでなく、細胞の動きやさまざまな内部プロセスに不可欠な要素でもあります。その組織と機能の複雑さは、細胞活動の洗練性と生体におけるその不可欠性を証明しています。こう考えると、バイオメディカルやナノテクノロジーにおけるマイクロワイヤの将来的な応用はどうなるのだろうか?