1950년대 과학계에서는 단백질 구조에 관한 많은 연구가 있었습니다. 공액 나선 또는 응집체는 중요한 연구 주제가 되었으며 이러한 구조적 특징은 많은 단백질에서 나타납니다. 이 매혹적인 이야기의 중심에는 유명한 과학자 라이너스 폴링(Linus Pauling)과 프란시스 크릭(Francis Crick) 사이의 열띤 논쟁이 있습니다. 두 과학자가 실제로 독립적인 연구를 통해 서로의 설계 아이디어를 훔쳤습니까?
결합체 구조의 존재는 처음 제안되었을 때 논란을 불러일으켰습니다. 폴링과 크릭은 거의 동시에 이 구조가 가능하다는 결론을 내렸습니다. 1952년 여름, 폴링은 크릭의 연구실을 방문하기 위해 영국으로 여행을 떠났고, 두 사람은 다양한 주제에 대해 논의했습니다. 크릭은 폴링에게 공동나선형 개념을 고려해 본 적이 있는지 물었고, 폴링은 그렇다고 대답했습니다. Paulin은 이후 이 주제에 대한 연구를 계속했으며 10월에 Nature 저널에 전체 길이의 논문을 제출했습니다.
"과학 연구 과정에서 혁신과 표절 사이의 경계는 얼마나 모호합니까?"
크릭은 얼마 지나지 않아 Paulin의 보고서에 불만을 품고 Paulin이 자신의 아이디어를 훔쳤다고 믿고 Paulin의 원고가 제출된 지 며칠 후에 더 짧은 기사를 제출했습니다. 약간의 논쟁 끝에 Crick의 팀은 양측이 독립적으로 개념을 발견했으며 지식 도난이 발생하지 않았다고 결론지었습니다. Crick의 짧은 논문은 cohelix의 구조 모델을 제안하고 그 구조를 결정하기 위한 반발력과 계산 방법을 소개했습니다.
코나선의 구조는 헵타펩타이드 반복이라고 불리는 소수성과 하전된 아미노산 잔기의 반복 패턴으로 구성됩니다. 구체적으로 이 반복 패턴은
"이 구조의 안정성은 소수성 표면이 매립되어 있기 때문입니다."
공나선 구조는 다양한 단백질의 매우 중요한 안정화 요소로, 단백질 간의 상호작용을 촉진하고 다양한 세포 기능을 유지할 수 있습니다. 주요 기능에는 막 융합, 분자 간격, 올리고머화 라벨링, 소포 이동 및 세포 구조가 포함됩니다. 예를 들어, HIV 감염은 숙주 세포에 들어가기 위한 공동나선의 막 융합 특성에 의존합니다. 당단백질 gp120이 숙주 세포 수용체에 결합한 후, gp41의 막 융합 펩타이드 서열은 바이러스가 세포막과 융합하여 궁극적으로 진입할 수 있도록 합니다.
공나선에 대한 지식이 심화됨에 따라 과학자들은 생물의학 분야에서의 응용 가능성을 탐구하기 시작했습니다. 응집체는 설계가 간단하고 다재다능하기 때문에 과학자들은 이 특성을 활용하여 새로운 약물 전달 시스템을 개발할 수 있기를 희망합니다. 공동나선형 구조는 특정 세포나 분자의 정확한 표적화를 달성하는 데 사용될 수 있으며, 이는 약물 치료의 효과를 향상시키는 데 중요합니다.
"공나선의 결합을 통해 새로운 나노 구조와 단백질 빌딩 블록을 만들 수 있습니다."
또한, 단백질의 기본 구성 요소로 응집체를 사용하면 3차원 세포 배양이 수행되는 방식이 바뀌고 있습니다. 이러한 방법은 과학자들이 조직 공학을 연구하는 데 도움이 될 뿐만 아니라 치료 및 학술 연구를 개선하는 새로운 방법을 제공합니다. 과학이 발전함에 따라 이러한 작은 구조가 유망한 미래에 얼마나 영향력을 미칠까요?