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소혈청알부민의 신비로운 세계: 왜 실험실의 '만능보조자'인가?
소 혈청 알부민(BSA 또는 "분획 V")은 특히 단백질 농도의 표준으로 실험실에서 널리 사용되는 소의 혈청 알부민입니다. 단백질 이름의 "Fraction V"는 혈장 단백질의 다양한 용해도 특성을 활용하는 전통적인 Edwin Cohn 정제 방법으로 추출된 다섯 번째 분획에서 유래되었습니다. 이 과정에서 과학자들은 용매 농도, pH, 염분 농도 및 온도를 변화시켜 점차적으로 다양한 "분획"을 추출했습니다. 이 방법은 인간 알부민의 상업화에 처음 사용되었으며 이후 소혈청 알부민 생산에도 채택되었습니다.
“소 혈청 알부민은 다양성과 안정성을 갖추고 있어 많은 과학 실험에 이상적인 파트너가 됩니다.”
소혈청알부민의 성질
BSA의 전장 전구체 폴리펩티드는 607개의 아미노산으로 구성됩니다. 분비 후 N 말단의 18개 잔기의 신호 펩타이드가 절단되므로 초기 생성물은 589개의 아미노산 잔기로 구성됩니다. 그런 다음 6개의 아미노산이 제거되어 583개의 아미노산을 포함하는 성숙한 BSA 단백질이 형성됩니다. BSA는 각각 I, II, III이라고 불리는 3개의 상동하지만 구조적으로 다른 도메인을 갖고 있으며, 각 도메인은 A와 B라는 두 개의 하위 도메인으로 세분화됩니다.
BSA의 물리적 특성은 다음과 같습니다.
- 아미노산 잔기 수: 583
- 분자량: 66,463Da(약 66.5kDa)
- 25°C에서의 등전점: 4.7
- 279 nm에서의 흡광 계수: 43,824 M⁻¹cm⁻¹
또한 BSA는 약 140 × 40 × 40 Å 크기로 긴 패들을 갖춘 타원형 모양을 나타냅니다.
기능
다른 혈청 알부민과 마찬가지로 BSA는 모세혈관 내 포스폰산 압력을 유지하고 지방산, 빌리루빈, 미네랄 및 호르몬을 운반하는 데 중요한 역할을 하며 항응고제 및 항산화제 역할도 합니다. BSA에는 대략 6개의 장쇄 지방산 결합 부위가 있으며, 가장 강한 3개가 각 도메인에 위치합니다.
"소 혈청 알부민은 단순한 단백질이 아니라 실험실 연구와 생물학적 메커니즘 사이의 가교 역할을 합니다."
신청
BSA는 구조적 상동성이 최대 76%에 달하는 다른 혈청 알부민, 특히 인간 혈청 알부민의 모델로 자주 사용됩니다. ELISA(효소 결합 면역흡착 분석), 웨스턴 블롯팅 및 면역조직화학을 포함한 생화학적 응용 분야에서 BSA는 종종 자극제 또는 억제제로 사용됩니다. 면역조직화학에서는 조직 절편을 BSA 차단제와 함께 배양하여 비특이적 결합 부위에 결합시키는 경우가 많습니다. 이는 항원에 대한 항체의 특이성을 향상시키고 실험 결과를 더욱 정확하게 만들 수 있습니다.
BSA는 세포 및 미생물 배양의 영양소로도 사용됩니다. 제한 효소 소화 중에 BSA는 일부 소화된 효소를 안정화하고 이러한 효소가 반응 튜브, 피펫 팁 및 기타 용기에 달라붙는 것을 방지합니다. 더 흥미롭게도 BSA는 알려지지 않은 단백질의 양을 알려진 BSA의 양과 비교하여 다른 단백질의 양을 결정하는 데 종종 사용됩니다(예: Bradford Protein Assay).
"BSA는 여러 생화학 반응에서 영향을 주지 않고 비용 효율성이 뛰어난 것으로 유명합니다."
또한 BSA의 또 다른 용도는 특정 효소의 활성을 방해하는 물질을 일시적으로 분리하는 것인데, 이는 종종 중합효소 연쇄반응(PCR)의 성능에 영향을 미칩니다. BSA는 또한 나노 구조를 합성하고 금속 이온과 그 복합체의 독성 또는 유익한 효과를 평가하는 데 널리 사용되어 의심할 여지 없이 많은 분야에서 연구를 촉진했습니다.
요컨대 소혈청 알부민은 의심할 여지 없이 과학 연구에 없어서는 안 될 '만능 보조자'입니다. 그 다양성과 광범위한 응용으로 인해 실험실 연구에서 중요한 역할을 할 수 있습니다. 그렇다면 앞으로는 어떤 새로운 미발견 BSA 애플리케이션이 나올까요?
