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아밀로이드 생성의 미스터리: 어떻게 형성되는가?
아밀로이드 플라크는 종종 신경돌기 플라크라고 불리며, 주로 뇌의 회백질에서 발견됩니다. 이러한 외부 침전물은 아밀로이드 β(Aβ) 단백질로 구성되며 신경 퇴화와 밀접한 관련이 있습니다. 이러한 플라크는 노화 과정에서도 나타날 수 있지만, 대량으로 축적되고 신경원섬유 엉킴을 동반하는 것은 알츠하이머병의 전형적인 특징입니다.
아밀로이드 플라크는 모양과 크기가 다양하며, 조직 절편 내에서의 분포는 대수 정규 분포 곡선을 보이며, 플라크의 평균 면적은 약 400~450제곱마이크론입니다.
아밀로이드 플라크 형성 과정은 Aβ라는 단백질의 잘못된 접힘으로 인해 발생합니다. 잘못 접힌 Aβ 단백질은 올리고머와 긴 응집물로 더욱 응집되어 결국 플라크를 형성합니다. 이 과정의 역사는 과학자들이 처음으로 이러한 플라크의 존재를 설명하고 이것이 신경 퇴행성 질환과 관련이 있음을 탐구한 19세기로 거슬러 올라갑니다.
아밀로이드 단백질의 형성과 역사
회색질의 아밀로이드 플라크는 1892년 폴 블록과 게르고 마리네스쿠가 처음으로 기술했으며, 이를 "신경교세포 경화성 결절"이라고 불렀습니다. 그 후, 1898년에 에밀 레드리히는 치매 환자 3명의 뇌에서 "벼 경화증"이라 명명한 플라크가 발견되었다고 보고했습니다. 연구가 진행되면서, 알로이스 알츠하이머는 1906년에 처음으로 이러한 플라크와 치매의 직접적인 관련성을 발견했지만, 당시에는 주로 신경섬유 엉킴에 초점을 맞췄습니다.
이러한 아밀로이드 단백질은 세포막 내의 Aβ 전구체 단백질(APP)이라는 길고 줄어든 단백질로부터 형성됩니다. 이는 다양한 세포에서 생성되지만 특히 신경 세포에 풍부합니다. APP는 먼저 β-세크레타제(BACE)와 γ-세크레타제에 의해 분해됩니다. 이 과정에서 40~42개 아미노산 길이의 Aβ 조각이 방출되고, 이 조각들이 아밀로이드 플라크 형성에 도움이 됩니다.
아밀로이드 플라크가 뇌에 나타날 확률은 나이가 들면서 상당히 증가하는데, 60세가 되면 약 10%이지만 80세가 되면 60%가 됩니다.
플라크 구성 및 시각화
현미경으로 보면 아밀로이드 플라크의 크기는 다양합니다. 전형적인 "고전적 플라크"는 밀도가 높은 Aβ 아밀로이드 코어와 비교적 느슨한 Aβ 원으로 구성됩니다. 또한 플라크에는 다양한 신경 세포에서 나온 비정상적으로 부어오른 신경 돌기와 활성화된 신경교 세포도 포함됩니다. 이러한 비정상적인 신경 과정과 활성화된 신경교 세포는 일반적으로 확산성 플라크에서는 나타나지 않으며, 확산성 플라크는 플라크 발달의 초기 단계로 간주될 수 있습니다.
Aβ 침전물의 구조와 모양은 다양한 염색 기술의 영향을 받습니다. 은염색, 콩고레드 염색, 면역조직화학 염색과 같은 기술은 플라크의 존재를 정확하게 식별하는 데 도움이 될 수 있습니다.
질병에서 아밀로이드 플라크의 역할아밀로이드 플라크와 신경원섬유 엉킴은 알츠하이머병의 병리학적 진단에 매우 중요합니다. 엉킴의 수는 치매의 심각성과 더 강한 상관관계를 보였지만, Aβ는 질병의 위험, 시작 및 진행에 중심적인 역할을 하는 것으로 나타났습니다. 현대 의학 검사 기술을 이용하면 양전자 방출 단층촬영(PET)을 통해 알츠하이머병 환자의 뇌에 동결되어 있는 Aβ 축적을 검출해 조기 진단이 가능해진다.
아밀로이드 플라크는 종종 알츠하이머병이 있는 사람들의 뇌에서 신경원섬유 덩어리와 함께 확인됩니다.
이러한 결과가 발표됨에 따라 과학자들은 아밀로이드 플라크 형성에 대한 유전적, 환경적 위험 요인도 연구하고 있습니다. 최근 연구에 따르면 뇌 미세혈관 손상과 지속적인 뇌 염증과 관련된 문제가 아밀로이드 플라크의 출현을 가속화할 수 있는 것으로 나타났습니다.
잠재고객
과학자들이 아밀로이드 플라크의 생물학적 배경을 더욱 깊이 파고들면서, 많은 의문점들이 여전히 풀리지 않은 상태입니다. 예를 들어, Aβ는 정상적인 생리기능에서 어떤 역할을 할까요? 우리가 나이가 들면서 이러한 플라그는 어떻게 변화하는가? 이러한 문제는 생물학적 지식의 경계와 관련이 있을 뿐만 아니라 우리의 미래 건강과 삶의 질과도 관련이 있습니다. 우리는 이러한 도전에 어떻게 대응해야 할까요?
