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A surpreendente semelhança das estruturas SPS: Por que os SPSs de plantas e bactérias são tão semelhantes? Segredos estruturais surpreendentes!
Na comunidade biológica, o estudo das semelhanças estruturais e funcionais das enzimas sempre foi um dos focos de exploração aprofundada dos cientistas. Estudos recentes mostraram que a sacarose fosfato sintase (SPS) em plantas tem semelhanças estruturais impressionantes com a SPS em algumas bactérias, o que desencadeou muitos pensamentos sobre a evolução dos genes, função e adaptação biológica. Este artigo irá explorar profundamente as características estruturais, mecanismos e importantes estratégias regulatórias do SPS para desvendar o seu mistério.
O que é sacarose fosfato sintetase (SPS)?
SPS é uma enzima presente nas plantas e está principalmente envolvida no processo de biossíntese da sacarose. Esta enzima catalisa uma reação chave: transferir o grupo açúcar de seis carbonos da uridina difosfato glicose (UDP-glicose) para D-frutose-6-fosfato para formar UDP e D-sacarose-6-fosfato. Esta etapa reversível é um ponto crítico de controle na biossíntese de sacarose e é um excelente exemplo de uma variedade de estratégias reguladoras enzimáticas chave, como controle alostérico e fosforilação reversível. Além disso, o SPS também desempenha um papel importante no metabolismo do amido e da sacarose.
Estrutura do SPS
De acordo com estudos de difração de raios X, a estrutura SPS de Halothermothrix orenii pertence à família dobrável GT-B. O SPS contém dois domínios dobráveis de Rossman, nomeadamente o domínio A e o domínio B. As estruturas destes dois domínios são semelhantes porque ambos contêm uma folha β central rodeada por hélices α. No entanto, o domínio A consiste em oito fitas beta paralelas e sete hélices alfa, enquanto o domínio B consiste em seis fitas beta paralelas e nove hélices alfa. Esses domínios são conectados por uma alça de resíduos, formando um sulco de ligação à matriz onde o aceitador à base de glicose se liga.
Embora H. orenii seja uma bactéria não fotossintética, vários estudos demonstraram que a estrutura do seu SPS é muito semelhante à do SPS das plantas.
Características do mecanismo
Na conformação aberta de H. orenii, a frutose-6-fosfato forma ligações de hidrogênio com resíduos Gly-33 e Gln-35 dentro do domínio A, enquanto a UDP-glicose interage com o domínio B. Estudos de estrutura cristalina mostram que, após a ligação, os dois domínios se torcem, estreitando a entrada do sulco de ligação ao substrato de 20 Å para 6 Å. Esta conformação fechada permite que o resíduo Gly-34 do domínio A interaja com a UDP-glicose, forçando o substrato a se adaptar à estrutura dobrada e promovendo a doação da porção açúcar de seis carbonos.
Uma vez ligada, a frutose-6-fosfato interage com o UDP através de ligações de hidrogênio, diminuindo a energia de ativação da reação e estabilizando o estado de transição.
Estratégia de ajuste
Fosforilação
A SPS-quinase pode fosforilar reversivelmente um resíduo de serina, inativando assim a SPS. Estudos demonstraram que no espinafre e no milho, os sítios reguladores da fosforilação são Ser158 e Ser162. Esta abordagem regulatória não apenas controla os níveis intracelulares de sacarose, mas também ajuda as células a se adaptarem a ambientes de alta pressão osmótica e a gerenciar o fluxo de carbono produzido pela fotossíntese.
Regulação alostérica
A ligação da glicose-6-fosfato no sítio alostérico causará uma mudança conformacional no SPS, aumentando a afinidade da enzima ao substrato que aceita a glicose. O fosfato inorgânico impedirá a ativação do SPS pela glicose-6-fosfato. Esta estratégia está intimamente relacionada com a fotossíntese. À medida que a fotossíntese aumenta, a concentração de ácido fosfórico inorgânico diminuirá, promovendo ainda mais a atividade do SPS.
Função do SPS
O SPS desempenha um papel importante na distribuição de carbono em tecidos fotossintéticos e não fotossintéticos, afetando o crescimento e desenvolvimento das plantas. Nas frutas maduras, o SPS é responsável pela conversão do amido em sacarose e outros açúcares solúveis. Além disso, o SPS também atua nas células que armazenam sacarose, permitindo que as plantas respondam rapidamente às mudanças ambientais.
Em ambientes de baixa temperatura, a atividade do SPS e a taxa de biossíntese de sacarose aumentarão significativamente, ajudando as plantas a sobreviver em baixas temperaturas.
Sejam plantas ou bactérias, as surpreendentes semelhanças da sacarose fosfato sintetase revelam os mistérios da biologia. Isto significa que estruturas enzimáticas semelhantes podem facilitar a adaptação funcional entre diferentes organismos durante a evolução?
