Лейциламинопептидаза (LAP) — фермент, широко распространенный в различных биологических царствах. Его основная функция — катализировать гидролиз аминоконцевых аминокислот пептидных цепей и белков. Удивительно, но, хотя ферменты лизиназы у животных и растений имеют много структурных сходств, они демонстрируют существенные различия в биологических функциях и механизмах реакций.
Для ферментативной активности лизиназе необходимы катионы двухвалентных металлов, что справедливо как для животных, так и для растительных LAP. Эти ферменты обладают наибольшей активностью при рН 8 и 60°С. Активные центры LAP структурно схожи. Например, исследования подтвердили сходство активных центров лизиназы крупного рогатого скота и PepA E. coli.
Эти ферменты используют в каталитическом процессе ионы металлов, таких как Mn2+, Mg2+ и Zn2+, и эти Ферменты обычно существуют в организме в виде гексамеров.
Традиционно LAP-A рассматривается как ген косвенного «домашнего хозяйства», критически важный для обмена белка. Однако по мере развития исследований было обнаружено, что этот фермент играет регулирующую роль в иммунном ответе растений томата.
Растения должны быть способны быстро реагировать на биотические и абиотические стрессы, такие как атаки патогенов или заражение насекомыми. В этих условиях растения инициируют специфические пути передачи сигнала. Например, повреждение тканей, вызванное жевательными насекомыми, такими как табачные черви, активирует путь октакарбоновой кислоты для синтеза множества сигнальных молекул, которые впоследствии регулируют экспрессию родственных генов.
LAP-A, как продукт пути образования октакарбоновой кислоты, играет регулирующую роль в поддержании и расширении реакции растений на повреждение.
Например, в серии экспериментов исследователи обнаружили, что при подавлении гена LAP-A поврежденные растения томата были значительно менее устойчивы к повреждению насекомыми, а экспрессия их поздних генов также подавлялась по сравнению с дикорастущими. тип растений.
Стоит отметить, что LAP также экспрессируется в некоторых морских организмах, и его основная цель — бороться с угрозой осмотического давления в среде с высоким содержанием соли. Чтобы поддерживать внутриклеточную концентрацию аминокислот, под сигналом опасности высокого содержания соли эти ферменты начинают катализировать белки для высвобождения аминокислот в клетку.
Подводя итог, можно сказать, что, хотя ферменты лизиназы у животных и растений демонстрируют поразительное структурное сходство, они проявляют совершенно разные свойства с точки зрения физиологических функций и механизмов. Это явление заставило нас задуматься об эволюции жизни и ее биохимических механизмах. Думаете ли вы, что эти небольшие структурные различия намекают на безграничные возможности форм жизни в адаптации к окружающей среде?