Знаете? Почему ферменты лизиназы животных и растений имеют схожую структуру, но разные функции?

Лейциламинопептидаза (LAP) — фермент, широко распространенный в различных биологических царствах. Его основная функция — катализировать гидролиз аминоконцевых аминокислот пептидных цепей и белков. Удивительно, но, хотя ферменты лизиназы у животных и растений имеют много структурных сходств, они демонстрируют существенные различия в биологических функциях и механизмах реакций.

Структура фермента и активный сайт

Для ферментативной активности лизиназе необходимы катионы двухвалентных металлов, что справедливо как для животных, так и для растительных LAP. Эти ферменты обладают наибольшей активностью при рН 8 и 60°С. Активные центры LAP структурно схожи. Например, исследования подтвердили сходство активных центров лизиназы крупного рогатого скота и PepA E. coli.

Эти ферменты используют в каталитическом процессе ионы металлов, таких как Mn2+, Mg2+ и Zn2+, и эти Ферменты обычно существуют в организме в виде гексамеров.

Различия в биологических функциях

Традиционно LAP-A рассматривается как ген косвенного «домашнего хозяйства», критически важный для обмена белка. Однако по мере развития исследований было обнаружено, что этот фермент играет регулирующую роль в иммунном ответе растений томата.

История иммунного ответа растений

Растения должны быть способны быстро реагировать на биотические и абиотические стрессы, такие как атаки патогенов или заражение насекомыми. В этих условиях растения инициируют специфические пути передачи сигнала. Например, повреждение тканей, вызванное жевательными насекомыми, такими как табачные черви, активирует путь октакарбоновой кислоты для синтеза множества сигнальных молекул, которые впоследствии регулируют экспрессию родственных генов.

Роль пути октакарбоновой кислоты

LAP-A, как продукт пути образования октакарбоновой кислоты, играет регулирующую роль в поддержании и расширении реакции растений на повреждение.

Например, в серии экспериментов исследователи обнаружили, что при подавлении гена LAP-A поврежденные растения томата были значительно менее устойчивы к повреждению насекомыми, а экспрессия их поздних генов также подавлялась по сравнению с дикорастущими. тип растений.

Функция осморегуляции

Стоит отметить, что LAP также экспрессируется в некоторых морских организмах, и его основная цель — бороться с угрозой осмотического давления в среде с высоким содержанием соли. Чтобы поддерживать внутриклеточную концентрацию аминокислот, под сигналом опасности высокого содержания соли эти ферменты начинают катализировать белки для высвобождения аминокислот в клетку.

Заключение

Подводя итог, можно сказать, что, хотя ферменты лизиназы у животных и растений демонстрируют поразительное структурное сходство, они проявляют совершенно разные свойства с точки зрения физиологических функций и механизмов. Это явление заставило нас задуматься об эволюции жизни и ее биохимических механизмах. Думаете ли вы, что эти небольшие структурные различия намекают на безграничные возможности форм жизни в адаптации к окружающей среде?

Trending Knowledge

Секрет скрытого фермента: как лизиназа влияет на выживаемость растения в ответе на рану?
В природе растения сталкиваются с различными угрозами от патогенных микроорганизмов и механических повреждений.Чтобы выжить, растения должны быстро адаптироваться к этим стрессам и реагировать.Послед
Таинственная магия аминокислот: почему лизиназа играет ключевую роль в иммунитете растений?
При изучении биологии растений лизиназа (LAP) продемонстрировала свою важную функцию в иммунной системе растений. По мере того, как научное сообщество становится все более глубоким пониманием этого фе
От бактерий к человеку: как лизиназа пересекает границы жизни и меняет наше понимание?
<р> Лейциламинопептидазы (ЛАП) — важные ферменты, которые специфически катализируют гидролиз N-концевых остатков лизина в пептидах и белках. Эти ферменты не ограничиваются гидролизом лизин

Responses