Микрофиламенты, также известные как актиновые филаменты, — это белковые филаменты в цитоплазме эукариотических клеток. Они являются важными компонентами цитоскелета. Эти нитевидные структуры в основном состоят из полимеризованного актина и взаимодействуют с многочисленными другими белками, образуя каркас внутри клетки, поддерживающий ее форму и движение. р>
Микрофиламенты имеют диаметр около 7 нанометров и состоят из двух актиновых нитей, которые обладают гибкостью и относительной прочностью, позволяющими им противостоять силам сжатия в несколько пиконьютонов и силам растяжения в наноньютоны. р>
Функции микрофиламентов чрезвычайно разнообразны и включают в себя деление клеток, подвижность амеб, движение клеток, эндоцитоз, экзоцитоз, сокращение клеток и механическую стабильность. Микрофиламенты могут растягиваться на одном конце и сокращаться на другом, этот процесс в первую очередь обусловлен молекулярным двигателем актином II. р>
История микрофиламентов восходит к середине 1940-х годов, когда Ф. Б. Штрауб впервые обнаружил актин в скелетных мышцах кролика. Впоследствии, в 1960-х годах, Г. Э. Хаксли продемонстрировал важность актина для сокращения мышц. К середине 1980-х годов было впервые описано, как актин образует филаменты. р>
В организации микрофиламентов выделяют в основном две структуры: пучки и сети. Образование этих структур зависит от взаимодействия множества белков внутри клетки, особенно от роли сшитых белков. Эти сшивающие белки определяют ориентацию и расположение микрофиламентов в пучках и сетях и регулируются другими типами актин-связывающих белков. р>
Микрофиламенты имеют диаметр около 6 нанометров и являются самыми тонкими волокнами цитоскелета. Их полимеры образуются путем самосборки мономеров актина (G-актина) и называются нитевидным актином (F-актином) в волокнах. р>
При гидролизе АТФ скорость полимеризации микрофиламентов в десять раз выше на их толстом конце, чем на тонком. В устойчивом состоянии скорость полимеризации толстого конца совпадает со скоростью деполимеризации тонкого конца, что обеспечивает движение микрофиламента как единого целого. Энергия для этого дополнительного движения поступает из АТФ, который необходим для движения клеток. р>
Сборка и разборка актинового скелета в клетках строго регулируется механизмами передачи клеточных сигналов. Многие системы передачи сигнала используют актиновый цитоскелет в качестве каркаса для удержания их на внутренней стороне клеточной мембраны, что позволяет быстро реагировать на активацию мембранных рецепторов и последующую обработку сигнала. р>
В здоровых клетках мономерный актин обычно связан в разных формах, таких как профилин и тимозин β4. Эти связи не только способствуют сборке актина, но и оказывают множественное воздействие на подвижность клеток. р>
В немышечных клетках образование и оборот микрофиламентов регулируются различными белками, включая, помимо прочего: белки отслеживания концов филаментов, комплекс актин-родственных белков-2/3 (Arp2/3), перекрестные белки. -связывающие белки и белки, связывающие мономер актина и т. д. Эти белки работают вместе, образуя динамическую сеть микрофиламентов и способствуя подвижности клеток. р>
Мои действия — это действия АТФ-зависимых ферментов, которые связываются с микрофиламентами и перемещаются по их поверхности. Различные классы Я-действий демонстрируют разное поведение, создавая напряжение и транспортируя груз внутри клеток. Этот механизм играет ключевую роль в подвижности клеток, эндоцитозе, экзоцитозе и других критических процессах. р> Заключение
Микрофиламенты не только играют центральную роль в стабильности клеточной структуры, но и являются важнейшими компонентами движения клеток и различных внутренних процессов. Сложность его организации и функционирования свидетельствует о сложности клеточной деятельности и его незаменимости в живых организмах. Это заставляет нас задаться вопросом: каково будущее применение микропроводов в биомедицине и нанотехнологиях? р>