Сахарозофосфатсинтаза (СФС) растений является незаменимым катализатором в процессе синтеза сахара. Этот фермент играет жизненно важную роль в биосинтезе треозы. Исследования показали, что СПС катализирует перенос гексозного фрагмента из уридиндифосфатглюкозы (УДФ-глюкозы) в D-фруктозо-6-фосфат с образованием УДФ и D-треозо-6-фосфата. Этот обратимый этап является ключевым регуляторным моментом в биосинтезе треозы и заинтересовал ученых, изучающих, как растения управляют синтезом углеводов. р>
«SPS не только связан с синтезом сахара, но и определяет, как растения выживают в различных условиях».
SPS принадлежит к семейству гликозидных трансфераз, в частности к гексозотрансферазе. Полное название этого фермента — УДФ-глюкозо:D-фруктозо-6-фосфат-2-альфа-D-глюкозилтрансфераза. Помимо этого названия, SPS имеет несколько других распространенных названий, которые отражают характеристики и функции его каталитических процессов. р>
Исследования, основанные на рентгеновской дифракции, показали, что структура SPS Halothermothrix orenii принадлежит к семейству складчатости GT-B. Подобно другим белкам GT-B, SPS обладает двумя складчатыми структурами Россмана, называемыми доменом A и доменом B. Базовые каркасы этих структур относительно постоянны и состоят из α-спирали, обернутой вокруг центрального β-слоя. Однако домены A и B различаются по своему расположению: первый содержит восемь параллельных β-нитей и семь α-спиралей, а второй — шесть параллельных β-нитей и девять α-спиралей. Эти структуры соединены кольцами остатков, образуя канавку связывания субстрата, которая является местом связывания акцептора сахара. р>
В открытой конформации H. orenii SPS связывание фруктозо-6-фосфата и УДФ-глюкозы запускает ряд химических изменений. Исследование показало, что при связывании два домена скручиваются относительно друг друга, уменьшая вход в канавку связывания субстрата с 20Å до 6Å. В этой закрытой конформации остаток Gly-34 домена A взаимодействует с UDP-глюкозой, заставляя субстрат принимать складчатую структуру, что дополнительно способствует высвобождению гексозного фрагмента. Ключ к этой серии процессов лежит в образовании водородных связей между субстратами, что не только снижает энергию активации реакции, но и стабилизирует переходное состояние. р>
«Механизм, используемый SPS, включает не только связывание ферментов, но и имеет решающее значение для устойчивости растений к стрессу».
Активность СПС регулируется обратимым фосфорилированием СПС-киназой. В шпинате и кукурузе фосфорилирование специфично для Ser158 и Ser162. Этот регуляторный механизм может не только помочь растениям справляться с условиями высокого осмотического давления, но и регулировать поток углерода в процессе фотосинтеза и адаптироваться к изменениям окружающей среды. р>
Глюкозо-6-фосфат может связываться с аллостерическим сайтом СПС, тем самым изменяя конформацию фермента и увеличивая его сродство к гликозильному акцептору. В условиях интенсивного фотосинтеза концентрация неорганического фосфата снижается, что дополнительно стимулирует активность СФС, играющего важную роль в селективном распределении углерода при росте и развитии растений. р>
СФС играет важную роль в распределении углерода в растениях, особенно в реакции на стресс между фотосинтетическими и нефотосинтетическими тканями. Кроме того, в созревающих плодах СПС отвечает за преобразование крахмала в сахарозу и другие растворимые сахара. С наступлением низких температур активность СПС и скорость синтеза сахарозы увеличиваются, что позволяет растениям пережить холодную зиму. р>
«Это быстрое накопление сахарозы является не только источником хранения энергии, но и обеспечивает растению возможность выдерживать заморозки».
Из приведенных выше исследований видно, что механизм регуляции сахарозофосфатсинтазы в растениях влияет на способность растений адаптироваться к окружающей среде и на их потенциал роста. Это заставляет нас задаться вопросом: смогут ли будущие сельскохозяйственные технологии повысить способность сельскохозяйственных культур противостоять климатическим проблемам за счет более глубокого понимания работы СФС? р>