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神奇的重塑：蛋白质变性后能否重获新生？
在生化学中，变性是一种蛋白质或核酸丧失其在天然状态下的折叠结构的过程。这一现象通常是由于外部压力或化合物的影响，如强酸或强碱、高浓度的无机盐、有机溶剂、振动或辐射，甚至是高温所导致的。
若活细胞中的蛋白质发生变性，则该细胞的活动会受到破坏，甚至可能导致细胞死亡。
当生物蛋白质变性时，可能会展现出多种特征，从构象改变与溶解度丧失到因自发接触疏水性基团而形成聚集。变性所导致的溶解度丧失被称为凝固；而变性蛋白质则丧失其三维结构，因而无法完成其生物功能。适当的蛋白质折叠是确保球状或膜蛋白正确执行其作用的关键。
常见的例子
煮食某些食物时，食品中的蛋白质会遭到变性。例如，煮熟的鸡蛋变得坚硬，以及熟肉的结实感。经典的变性蛋白例子来自蛋白白，其中卵清主要由水中的卵白蛋白构成。新鲜的蛋白白是透明的液体，而煮熟后则变得不透明，形成一个互相连接的固体块。此外，将蛋白白倒入丙酮中也会使其变得不透明并变成固体。凝固牛奶时表面形成的皮也是一个常见的变性蛋白质的例子。像酸腌生鱼片这样的冷盘菜肴，则是在未经加热的情况下，利用酸性柑橘腌制生鱼和贝类。
蛋白质变性
变性后的蛋白质可能会表现出数种特征，例如溶解度丧失和蛋白质聚集等。
背景
蛋白质或多肽是由氨基酸的聚合物组成。蛋白质是由核糖体根据编码在基因中的密码进行转译而组合而成的。在经过转译后新增的元素被称为后翻译修饰，随后链条开始折叠，将疏水性元素埋藏在结构内部，亲水性元素则位于外部。蛋白质的最终形状决定了其与环境的互动方式。不幸的是，任何极端的外部压力都可能打断这一过程，导致变性并丧失其功能。
变性如何发生
变性过程中，蛋白质的四级结构可能受到影响，导致其子单位的解离、空间排列的破坏。蛋白质失去规则重复的模式，如α-螺旋和β-折板，最终依赖于随机卷曲的配置。需要注意的是，初级结构即氨基酸序列仍然保持稳定，这也是变性过程中值得注意的地方。
功能丧失
大多数生物基质在变性后丧失其生物功能。例如，酶就失去了活性，因为底物无法适当地与活性位点结合。这一变性过程可通过各种技术进行测量，如双极化干涉仪、循环二色性和石英晶体微天平法等。
可逆性与不可逆性
在许多情况下，变性是可逆的，这意味着当去除变性影响后，蛋白质可以重获天然状态。我们称之为再变性。然而，某些情况下的变性则存在不可逆性。这一现象源于动力学而非热力学的原因，因为折叠的蛋白质通常具有较低的自由能。
PH变化对变性的影响
变性也可由PH变化引起，这会影响氨基酸的化学性质及其残基。当PH值处于酸性至碱性时，都可能诱导蛋白质的折叠失败。
核酸变性
核酸（包括RNA和DNA）是由合成的聚核苷酸组成，这些核苷酸在转录或DNA复制过程中由聚合酶合成。核酸变性发生在核苷酸间氢键被破坏的情况下，造成先前暂时结合的链分开。比如，DNA因高温而导致的变性会使得双螺旋中的碱基对分离。
变性的应用
了解核酸变性的特性对多种实验室技术至关重要，例如聚合酶链反应（PCR）、南方印迹分析和DNA测序等。
蛋白质和核酸的变性剂
变性剂的使用帮助着重于实验的操作和目的。例如，酸性或碱性化合物、溶剂以及机械搅拌都能对它们产生影响。
在自然界的变化过程中，变性是一个既神奇又重要的过程，是生命形式存活与繁衍的基石。然而，在蛋白质变性后，是否真的可以重获其原本的功能呢？
