微丝,又称为肌动蛋白丝,是真核细胞胞质中的蛋白丝,它们是细胞骨架的重要组成部分。这些丝状结构主要由聚合的肌动蛋白组成,并与众多其他蛋白质相互作用,形成细胞内部的支架,以支持细胞形状和运动。
微丝的直径约为7奈米,由两条肌动蛋白股组成,具有灵活性和相对的强度,能抵抗多皮克牛顿的压缩力和纳牛顿的拉伸力。
微丝的功能非常多样,包括细胞分裂、变形蟋蟀运动、细胞运动、内吞作用、外吐作用、细胞收缩以及机械稳定性。微丝能在一端延长的同时,另一端则收缩,这一过程主要是由肌动蛋白-II分子马达来驱动的。
微丝的历史可以追溯到1940年代中期,当时F.B. Straub首次在兔子骨骼肌中发现了肌动蛋白。随后,H.E. Huxley在1960年代证实了肌动蛋白对于肌肉收缩的重要性。到1980年代中期,人们首次描述了肌动蛋白如何形成长丝。
在微丝的组织中,主要分为束状和网络两种结构。这些结构的生成依赖于细胞内多种蛋白的相互作用,特别是交联蛋白的作用。这些交联蛋白决定了微丝在束和网络中的定向和间距,并受到其他类型的肌动蛋白结合蛋白的调控。
微丝的直径约6奈米,是细胞骨架中最细的纤维。它们的聚合是由肌动蛋白单体(G-actin)自我组合而形成的,在纤维中被称为丝状肌动蛋白(F-actin)。
当ATP水解时,微丝的聚合速度在其粗端比在细端快十倍。在稳态下,粗端的聚合速率与细端的解聚速率相匹配,这使得微丝在整体上保持运动。这种额外的运动带来的能量源自ATP,这对细胞的移动至关重要。
细胞内的肌动蛋白骨架的组装和解体严格受到细胞信号传导机制的调控。许多信号转导系统将肌动蛋白骨架视为支架,保持它们位于细胞膜的内侧,这样可以快速响应膜受体的激活及其后的信号处理。
在健全的细胞中,单体肌动蛋白通常会以不同的形式绑定,如profilin和thymosin β4。这些结合不仅促进了肌动蛋白的组装,还能在细胞运动中实施多种影响。
在非肌肉细胞中,微丝的形成及其周转受多种蛋白质的调控,包括但不限于:细丝端跟踪蛋白、肌动蛋白相关蛋白-2/3 (Arp2/3)复合体、交联蛋白及肌动蛋白单体结合蛋白等。这些蛋白互相协作,形成动态的微丝网络,并助力细胞的运动行为。
我的动作是一种依赖ATP的酶,这些酶绑定于微丝上,并沿着其表面运动。不同类别的我的动作表现出不同的行为,能在细胞内施加张力并转运货物。这项机制在细胞运动和内吞、外吐及其他关键过程中发挥着关键作用。
微丝不仅在细胞结构的稳定性中起到核心作用,同时也是细胞运动和多种内部过程的基础配件。其组织和运作的复杂性,显示出细胞活动的精巧性以及其在生命体内的不可或缺性。这不禁引人思考,微丝未来在生物医学和纳米技术中的应用将是什么样的呢?