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霍夫梅斯特系列的奥秘：这些离子如何影响蛋白质的溶解度？
霍夫梅斯特系列，又称为类溶剂系列，是一种根据离子的类溶剂性质进行的分类，该性质描述了离子在盐析或盐进过程中对蛋白质的影响。这一系列的影响最早由弗朗茨·霍夫梅斯特研究，他探讨了阳离子和阴离子对蛋白质溶解度的作用。
这些离子不仅影响蛋白质的溶解度，甚至还影响其次级和三级结构的稳定性。
在霍夫梅斯特系列中，根据其对水的结构影响，离子可以被分为两类：结构制造者（kosmotropes）和结构破坏者（chaotropes）。强电荷的离子与水分子强烈相互作用，破坏氢键并引发附近水的静电结构，因此称为结构制造者。而弱电荷的离子则能扰动水的结构，被称为结构破坏者。
在这一系列中，阴离子的影响似乎比阳离子更为显著。其中一些具有稳定和增强蛋白质溶解度的阴离子包括：
（结构制造者）柠檬酸根 > 氟 > 磷酸根 > 硫酸根 > 醋酸根 > 甲基磺酸根 > 氯 > 溴 > 碘 > 四氟硼酸根 > 硫氰酸根
而对于阳离子，通常的顺序为：
（结构制造者）四甲基氮 > 醋酸铵 > 钾 > 钠 > 钙 > 镁 > 钡 > 鱼精碱
当相反电荷的结构制造者阳离子和阴离子共同存在于溶液中时，它们会互相吸引而不是与水结合；结构破坏者的情况亦然。这样，离子的偏好组合可以排列为：
结构制造者-结构制造者 > 结构制造者-水 > 水-水 > 结构破坏者-水 > 结构破坏者-结构破坏者
这些组合的性质对蛋白质的稳定性和溶解度有着重要的影响。结构制造者阴离子搭配结构制造者阳离子降低了这些离子的结构效应，因为它们彼此结合强烈，不会有效地改变水的结构。而结构制造者阴离子与结构破坏者阳离子的结合则可以有效稳定蛋白质。
霍夫梅斯特系列的机制尚不完全清楚，但并不是由于一般水结构的变化所引起的，相反，离子与蛋白质以及与直接接触的水分子之间的相互作用可能更加重要。模拟研究显示，离子与周围水分子之间的溶剂化能量变化是霍夫梅斯特系列的根本机制。
最早的系列成员增强溶剂表面张力，并降低非极性分子的溶解度（即“盐析”）；后期的盐则增加非极性分子的溶解度，并降低水的结构整齐度（即“盐进”）。
盐析效应在蛋白质提纯过程中被广泛运用，特别是在利用硫酸铵沉淀蛋白质的技术中。然而，这些盐也能直接与蛋白质相互作用，并可能导致特定的结合，例如磷酸根和硫酸根与核糖核酸酶A的结合。
而一些强“盐进”效应的离子如碘阴离子和硫氰酸阴离子则是强变性剂，它们强烈与未折叠的蛋白质结合，从而将化学平衡向未折叠蛋白质偏移，增加了蛋白质变性反应的可能性。
霍夫梅斯特系列给予我们对蛋白质稳定性影响的深入理解，但... 当我们考虑到不同离子对蛋白质的影响时，有没有可能重新思考这些离子在生物化学过程中的作用呢？
