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开全酶调控在细胞信号中的关键角色，了解这些神秘的调控机制如何影响我们的生理过程
全酶，尤其是全osteric酶，是生物化学中一个相当重要的概念。这些酶能够在与效应子（调节剂）结合时变化其构象，进而影响其在另一个配基结合位点上的亲和力。这种被称为“距离作用”的现象，显示了各种调控机制如何影响细胞内不同的生理过程。
全酶调控的核心在于，一个配基的结合可以影响另一个配基的结合，这是全osteric概念的本质。
全酶在细胞信号传导、代谢调控等基本生物过程中发挥着关键作用。全osteric调控不再局限于多体系的酶，许多系统已经证实单一酶的全osteric性质。同时，全osteric位点的存在，使得效应子可以与蛋白质结合，通常会引起蛋白质动态的构象变化。这种转变可能会使得酶的活性上升，这些效应子称为全osteric活化剂，反之则称为全osteric抑制剂。
全osteric的调控显示了自然界中的控制回路，例如来自下游产物的反馈或来自上游底物的前馈。长距离的全osteric效应在细胞信号中尤其重要，这类调控有助于细胞根据环境的变化调整酶的活性。
全osteric调控的定义源自希腊文的字根allōs（ἄλλος，意为“其他”）和stereos（στερεὀς，意为“固体”），指的是全osteric蛋白的调控位点与其活性位点的物理区别。
在多亚基的复合物中，酶催化（全酶）可能会与辅因子（例如腺苷三磷酸）短暂或永久性地结合。这一过程至关重要，因为未催化反应的反应速率非常低。催化活性的优化是蛋白演化的一个主要驱动因素。大多数全osteric酶具有多个耦合域/亚基，显示出协同结合的特性，这导致全osteric酶通常对底物浓度展示S形的依赖性。
这使得大多数全osteric酶能够在效应子浓度的微小变化下显著改变催化输出。
效应子可能是底物自身（同源效应子）或其他小分子（异源效应子），它们可以通过在高亲和状态和低亲和状态之间重新分配酶的结构来使酶变得更加活跃或不活跃。异源效应子结合的位点，即全osteric位点，通常与活性位点分开，但热力学上相互耦合。
全osteric数据库（ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD）提供了一个集中资源来展示、搜索和分析全osteric分子的结构、功能及相关注解，包括全osteric酶及其调节剂。每个酶都有关于全osteric性质、生物过程及相关疾病的详细描述，而每个调节剂则包含结合亲和力、物理化学性质和治疗领域的资讯。
动力学特性
虽然血红蛋白不是一种酶，但它是全osteric蛋白的一个经典例子，并且是最早解析其晶体结构的分子之一。近年来，大肠杆菌酶天冬氨酸氨基甲酰转移酶（ATCase）成为另一个全osteric调控的杰出实例。全osteric酶的动力学特性常常用于解释其在低活性、低亲和力的“紧张”状态和高活性、高亲和力的“放松”状态之间进行的构象变化。
这些结构上明显不同的酶形态在几种已知的全osteric酶中得以证实，但关于转变过程的分子基础仍未完全了解。
目前提出了两种主要模型来描述这一机制：Monod、Wyman和Changeux的“协作模型”，以及Koshland、Nemethy和Filmer的“序列模型”。在协作模型中，蛋白质被认为拥有两个“全或无”的全球状态，而这一模型受到正协作的支持，因为一个配基的结合增加了酶结合更多配基的能力。另一方面，序列模型则认为存在多种全球构象/能量状态，每次结合配基时，酶都会家增加与其他配基的结合意图，但这两种模型都未能完全说明全osteric结合的现象。
最近，结合物理学技术（例如，X射线晶体学、溶液小角X射线散射等）与基因技术（定点突变技术）可能改善我们对全osteric的理解。全酶调控不仅发挥着关键角色，同时也对许多生物过程的适应性具有重要影响，这不禁使人思考：我们是否完全了解全酶调控在生命现象中的作用和意义?
