自溶酶是一类内源性溶解酶,能够分解生物细胞的肽聚糖成分,帮助女儿细胞在细胞分裂后的分离。这些酶参与细胞的生长、细胞壁的代谢、细胞分裂和分离,以及肽聚糖的更新,与溶菌酶的功能相似。自溶酶是由前体基因Atl形成的,并且其类型包括酰胺酶(gameto酶)、氨基葡萄糖苷酶等。
自溶酶存在于所有含有肽聚糖的细菌中,被认为是潜在的致死酶。这些酶的主要任务是针对肽聚糖基质中的糖苷键和交联肽。肽聚糖基质不仅维持细胞壁的稳定性,还承担免疫防御的功能。
这些酶以小段形式分解肽聚糖基质,使新肽聚糖的生物合成得以进行。
自溶酶透过水解β-(1,4)糖苷键来破解旧的肽聚糖,从而形成新的肽聚糖以支持细胞的增长和伸长,这一过程被称为细胞壁的更换。这些酶的反应包括:裂解Chlamydomonas细胞壁的脯氨酸和羟脯氨酸丰富蛋白质;同时也裂解青霉素、明胶和某些氨基酸序列。
尽管自溶酶自然存在于肽聚糖细菌中,过量的自溶酶会破坏肽聚糖基质,并因渗透压而导致细胞破裂。之前的研究发现,自溶酶在细胞壁降解过程中的副产品具有高度的免疫原性。在细菌枯草杆菌中,发现了潜在致死量的自溶酶。在肺炎链球菌中,N-乙酰肝素糖-丙氨酸酰胺酶能促进其致病性,因为它可以分解细胞壁或裂解入侵的肺炎球菌,释放出潜在的致死毒素。
研究表明,接种自溶酶后的小鼠能够比未接种的感染小鼠存活更长时间,这为自溶酶在疫苗开发中的潜力提供了证据。这一发现突显了自溶酶在病原体毒力中的贡献以及作为疫苗抗原的潜在应用。
根据功能和结构,自溶酶可分为几个不同的家族,其中最显著的包括LytC酰胺酶家族和LytD氨基葡萄糖苷酶家族。
LytC和LytD是促进细胞壁增长的两种主要自溶酶,并占根据两者94%的自溶活动。
LytC存在于细胞壁中,可协助水解母细胞的肽聚糖。 CwlC是另一种参与母细胞水解的自溶酶,具有参与晚期孢子形成的功能。
LytC、LytD和LytF基因的表达一起导致鞭毛运动,这一过程受到化学趋化sigma因子的控制,其活动在静止期开始时达到高峰。
自溶酶的作用不仅限于细胞壁的维持,还涉及细胞生长和免疫反应,甚至在疫苗开发上展现出潜力。未来的研究是否将进一步解开这些酶在细菌与宿主之间交互作用的奥秘?