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为什么热休克蛋白被称为「压力蛋白」？它们的真正作用是什么？
热休克蛋白（Heat shock proteins，HSP）是一类由细胞在面对压力条件时产生的蛋白质。它们的名字源于早期研究中与热休克有关的发现，但如今已知它们还能在其他压力如冷却、紫外光照射及组织修复过程中表达。这些蛋白质的一个重要功能是充当分子伴侣（chaperones），稳定新合成的蛋白质以确保其正确折叠，或是帮助细胞中因压力而损坏的蛋白质重新折叠。
热休克蛋白的上调是热休克反应的一部分，主要由热休克因子（HSF）诱导。
根据不同的分子量，热休克蛋白可被命名如Hsp60、Hsp70和Hsp90等，这些是目前研究得最深入的热休克蛋白。 HSP的广泛存在于几乎所有的生物体中—from bacteria到人类，显示出它们在生命演化过程中扮演了重要角色。
历史背景
热休克蛋白的发现可以追溯到1962年，当时意大利遗传学家Ferruccio Ritossa报告说，在果蝇细胞中，热子和代谢解耦剂2,4-二硝基苯酚的处理会导致染色体出现特征性的「膨胀」模式。这一发现促成了热休克蛋白的识别及研究。
1974年，Tissieres、Mitchell和Tracy发现热休克诱导了少数蛋白质的合成，抑制了大多数其他蛋白质的生产。
这一重要的生化观察引发了许多随后对热休克及其生物学角色的研究。热休克蛋白的功能不仅限于在细胞受到热应激时的表达，还被发现在各种其他压力情况下进行应答，如感染、炎症及氧气缺乏等。
压力应对与帮助功能
热休克蛋白的上调生产可由各种环境压力条件所触发。这些条件包括感染、炎症、危险物质的暴露（如乙醇、砷和微量金属等）、紫外光、饥饿、缺氧等。这样的特性使得热休克蛋白也被称为压力蛋白。它们的作用不仅限于应对应激，同时也在细胞的正常生理过程中起着重要作用。
热休克蛋白在细胞的蛋白质维持和修复中，充当着至关重要的角色。
多数热休克蛋白在低至中等的水平下，在所有生物中都表达，因为它们在细胞内的蛋白质运输和正确折叠中是不可缺少的。这种「监控」功能帮助细胞应对随时可能出现的压力。
热休克蛋白与免疫系统
热休克蛋白在免疫系统中也展现了其重要性，特别是它们能够与全蛋白或肽结合，并且在抗原呈递途径中不可或缺。它们对抗病毒、肿瘤及机体内部异常状况的检测与响应均有帮助。
热休克蛋白为抗原呈递的帮手，可以促进有效的免疫反应。
HSP的这些作用使其成为癌症疫苗的潜在佐剂，能够增强对疫苗的免疫反应。此外，许多研究表明，热休克蛋白（例如Hsp70和Hsp90）在肿瘤细胞的适应中也扮演了特殊角色。
临床意义与应用
在临床上，热休克蛋白有助于识别癌症，例如高浓度的HSP可警示某些肿瘤的存在。在糖尿病和自身免疫性疾病的研究中，HSP也显示出与免疫反应之间的关联。研究指出Hsp70和Hsp60在糖尿病的发展过程中可能是一个潜在的生物标记。
HSP的研究正在持续未来或能够成为新的癌症治疗和免疫治疗方法。
总体来看，热休克蛋白无疑是生命过程中不可或缺的一环，其多样的功能不仅表现在细胞的应对压力，还在于疾病的诊断和治疗过程中展现其强大的潜力。然而，随着关于它们的研究不断深入，未来二者之间的关系是否会有新的突破呢？
