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你知道嗎？配體的結構如何決定其生物功能？
配體在生化學和藥理學中具有重要的生物功能，通常指能夠和生物大分子形成復合物以促進生物目的的物質。配體的名稱源於拉丁語的「ligare」，意為「結合」。在蛋白質–配 ligand 結合的過程中，配 ligand 通常是一種分子，通過與目標蛋白質上的特定位點結合來產生信號。這種結合通常會導致目標蛋白質的構象發生變化，而其構象又決定了蛋白質的功能狀態。
配體和其結合夥伴之間的關係主要取決於電荷，疏水性和分子結構。
配體的結合通常通過分子間的作用力如離子鍵，氫鍵和范德瓦爾斯力來實現。這種結合是可逆的，通過解離過程反向作用。但在生物系統中，配體和目標分子之間的不可逆共價結合是比較少見的。在許多情況下，配體的定義是根據觀察到的結合類型而有所不同。當配ligand結合到受體蛋白上時，會引起構象改變，進而影響三維形狀的方向性。
配 ligand 包括底物、抑制劑、激活劑、信號脂質和神經傳導物質。
配體和受體之間的結合速率稱為親和力。親和力的測量不僅體現了宿主與客體間的相互作用，還受到溶劑效應的影響。溶劑提供化學環境，使配 ligand 和受體能夠適應彼此，從而決定最終的結合。放射性配 ligand 是標記的化合物，常被用作 PET 研究中的示蹤劑及體外結合研究。
受體/配體結合親和力
配 ligand 與其結合位點的相互作用可以透過結合親和力來表徵。一般而言，高親和力的配 ligands 結合來自於配 ligand 和受體之間的吸引力更強，而低親和力的結合則吸引力較弱。高親和力的結合通常意味著受體內的配 ligand 占有率較高，這對於生理功能的改變至關重要，例如導致相應的離子通道或酶的行為改變。
一種能夠結合並改變受體功能以觸發生理反應的配 ligand 稱為受體激動劑，而那些雖然結合但未能激活生理反應的則是受體拮抗劑。
在配 ligand 與受體結合的同時，生理反應的強度可以用效能來描述，這也取決於產生生理反應所需的配 ligand 濃度。高親和力的配 ligand 實際上能夠在相對較低的濃度下最大化占據結合位點並觸發生理反應。受體親和力通常透過抑制常數 (Ki 值) 來測量，該值代表占有 50% 受體所需的濃度。
藥物或荷爾蒙結合效能
單靠結合親和力數據無法確定藥物或內源性荷爾蒙的整體效能。效能是結合親和力和配 ligand 功效的複雜互動結果。配 ligand 效能指的是配 ligand 結合到目標受體後產生生物反應的能力，這可以是激動劑、拮抗劑或逆激動劑，具體取決於產生的生理反應。
選擇性與非選擇性
選擇性配 ligands 傾向於只結合有限範圍的受體，而非選擇性配 ligands 則會結合多種類型的受體。這在藥理學中至關重要，因為非選擇性藥物通常會有更多的副作用，因為它們除了和導致期望效果的受體結合外，還會與其他受體結合。
複合配體
雙價配 ligand 由兩個相似的藥物（藥理基團或配 ligand）通過不活性連接劑連接而成。根據作用的受體類型，雙價配 ligand 可以進一步分類。另外還有單及多價配 ligand，其結合了單個或多個蛋白質鏈。研究表明，配 ligand 的類型及結合位點結構對蛋白質復合物的進化、功能、變構性及折疊有深遠的影響。
特權骨架是一種在已知藥物或具有生物活性化合物中統計性頻繁出現的分子框架或化學基團。
如何研究結合
研究蛋白質–配 ligand 相互作用的主要方法包括水動力學和熱量計測技術，此外還包括傅立葉變換光譜、拉曼光譜、熒光光譜、圓二色性、核磁共振及質譜等。運用計算化學來研究蛋白質–配 ligand 相互作用的能力隨著超計算機及個人計算機的運算能力的提升而不斷增強。不同的技術及方法具體能夠揭示的相互作用和結合模式，使得科學研究對配 ligand 的探究從未如此廣泛和深入。
整體而言，配 ligand 結構決定了其生物功能，並浮現出一個問題：在未來的藥物研發中，如何更好地利用配 ligand 的結構特徵以最大化生物活性與目標精準性？
