在生化學中,變性是一種蛋白質或核酸喪失其在天然狀態下的摺疊結構的過程。這一現象通常是由於外部壓力或化合物的影響,如強酸或強鹼、高濃度的無機鹽、有機溶劑、振動或輻射,甚至是高溫所導致的。
若活細胞中的蛋白質發生變性,則該細胞的活動會受到破壞,甚至可能導致細胞死亡。
當生物蛋白質變性時,可能會展現出多種特徵,從構象改變與溶解度喪失到因自發接觸疏水性基團而形成聚集。變性所導致的溶解度喪失被稱為凝固;而變性蛋白質則喪失其三維結構,因而無法完成其生物功能。適當的蛋白質摺疊是確保球狀或膜蛋白正確執行其作用的關鍵。
煮食某些食物時,食品中的蛋白質會遭到變性。例如,煮熟的雞蛋變得堅硬,以及熟肉的結實感。經典的變性蛋白例子來自蛋白白,其中卵清主要由水中的卵白蛋白構成。新鮮的蛋白白是透明的液體,而煮熟後則變得不透明,形成一個互相連接的固體塊。此外,將蛋白白倒入丙酮中也會使其變得不透明並變成固體。凝固牛奶時表面形成的皮也是一個常見的變性蛋白質的例子。像酸醃生魚片這樣的冷盤菜餚,則是在未經加熱的情況下,利用酸性柑橘醃製生魚和貝類。
變性後的蛋白質可能會表現出數種特徵,例如溶解度喪失和蛋白質聚集等。
蛋白質或多肽是由氨基酸的聚合物組成。蛋白質是由核糖體根據編碼在基因中的密碼進行轉譯而組合而成的。在經過轉譯後新增的元素被稱為後翻譯修飾,隨後鏈條開始摺疊,將疏水性元素埋藏在結構內部,親水性元素則位於外部。蛋白質的最終形狀決定了其與環境的互動方式。不幸的是,任何極端的外部壓力都可能打斷這一過程,導致變性並喪失其功能。
變性過程中,蛋白質的四級結構可能受到影響,導致其子單位的解離、空間排列的破壞。蛋白質失去規則重複的模式,如α-螺旋和β-摺板,最終依賴於隨機卷曲的配置。需要注意的是,初級結構即氨基酸序列仍然保持穩定,這也是變性過程中值得注意的地方。
大多數生物基質在變性後喪失其生物功能。例如,酶就失去了活性,因為底物無法適當地與活性位點結合。這一變性過程可通過各種技術進行測量,如雙極化干涉儀、循環二色性和石英晶體微天平法等。
在許多情況下,變性是可逆的,這意味著當去除變性影響後,蛋白質可以重獲天然狀態。我們稱之為再變性。然而,某些情況下的變性則存在不可逆性。這一現象源於動力學而非熱力學的原因,因為摺疊的蛋白質通常具有較低的自由能。
變性也可由PH變化引起,這會影響氨基酸的化學性質及其殘基。當PH值處於酸性至鹼性時,都可能誘導蛋白質的摺疊失敗。
核酸(包括RNA和DNA)是由合成的聚核苷酸組成,這些核苷酸在轉錄或DNA複製過程中由聚合酶合成。核酸變性發生在核苷酸間氫鍵被破壞的情況下,造成先前暫時結合的鏈分開。比如,DNA因高溫而導致的變性會使得雙螺旋中的碱基對分離。
了解核酸變性的特性對多種實驗室技術至關重要,例如聚合酶鏈反應(PCR)、南方印跡分析和DNA測序等。
變性劑的使用幫助著重於實驗的操作和目的。例如,酸性或鹼性化合物、溶劑以及機械攪拌都能對它們產生影響。
在自然界的變化過程中,變性是一個既神奇又重要的過程,是生命形式存活與繁衍的基石。然而,在蛋白質變性後,是否真的可以重獲其原本的功能呢?