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翻譯終結的秘訣：釋放因子的神奇角色究竟是什麼？
在遺傳生物學中，釋放因子（release factors）扮演著至關重要的角色，尤其是在蛋白質合成的最後階段。這些特殊的蛋白質能夠識別信使RNA（mRNA）中的終止密碼子，從而促進翻譯的終止。這一過程的了解不僅揭示了細胞內部運作的奧秘，還為科學家開啟了研究更複雜生命現象的新窗口。
「釋放因子的存在讓新合成的多肽能夠順利從核糖體中釋放出來，否則它們將無法完成製造。」
在mRNA的翻譯過程中，大多數密碼子是由被稱為氨基酸轉運RNA（aminoacyl-tRNAs）的“充電”tRNA分子所識別。根據標準的遺傳密碼，mRNA中有三種終止密碼子：UAG（“琥珀”）、UAA（“黃土”）和UGA（“蛋白”或“環境”）。儘管這些終止密碼子看似與普通密碼子無異，但它們卻並不被tRNA翻譯。1967年，科學家馬里奧·卡佩基（Mario Capecchi）首次提出，所謂的釋放因子並非tRNA，而是一種蛋白質。
釋放因子分為兩大類。第一類釋放因子通過在核糖體的A位點結合，模擬tRNA的結合方式來識別終止密碼子，並在聚肽釋放時解體核糖體。第二類釋放因子則是GTP酶，負責增強第一類釋放因子的活性，幫助其從核糖體中解離。細菌釋放因子包括RF1、RF2和RF3等。而在真核生物和古生物中，這些釋放因子的命名相應改為“eRF”，表達“真核釋放因子”的意思。
「釋放因子的演化顯示出細菌及古生物-真核生物的釋放因子之間的分開發展，反映了生命演化的異彩紛呈。」
在結構與功能方面，科學家們已經解開了多種細菌70S核糖體與三種釋放因子的晶體結構，顯示了RF1和RF2在終止密碼子識別中的細節。此外，真核生物的80S核糖體在與eRF1和eRF3結合時的冷EM結構也提供了進一步的洞見。這些結構幫助我們理解在終止過程中，即使是微小的變化也可能影響整個翻譯機制。
對於細菌的釋放因子而言，它們主要由四個域組成。其中，每一個域都有其特定的催化性質和功能。特別是第二域中的“三肽反密碼子”結構，對終止密碼子的識別至關重要。該構造只有一個殘基通過氫鍵的形式參與此次過程，而第三域中的GGQ動機則對於肽基-tRNA水解酶（PTH）活性至關重要。
在真核生物類似的結構中，eRF1被分為四個域，N端域主要負責終止密碼子的識別，以及M域和C域在聚肽釋放過程中的功能。釋放因子的協同作用對於RNA合成的完整性至關重要。在這一系統中，當eRF3水解GTP後，放置位置的變化使GGQ進入肽轉移中心（PTC）以促進水解。
「透過釋放因子的作用，核糖體不僅能夠有效地釋放合成的蛋白質，還能夠準備再次參與後續的翻譯過程。」
科技的進步，使我們得以窺見這些複雜的生物過程，並對它們進行更加深入的理解。而且，有關釋放因子的研究不僅對分子生物學領域具有深遠影響，也可能為醫學領域的應用帶來新的可能性，尤其是在開發新療法和藥物方面。
釋放因子的進一步研究如何能夠幫助我們揭開更多生命奧秘的大門？
