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霍夫梅斯特系列的奧秘：這些離子如何影響蛋白質的溶解度？
霍夫梅斯特系列，又稱為類溶劑系列，是一種根據離子的類溶劑性質進行的分類，該性質描述了離子在鹽析或鹽進過程中對蛋白質的影響。這一系列的影響最早由弗朗茨·霍夫梅斯特研究，他探討了陽離子和陰離子對蛋白質溶解度的作用。
這些離子不僅影響蛋白質的溶解度，甚至還影響其次級和三級結構的穩定性。
在霍夫梅斯特系列中，根據其對水的結構影響，離子可以被分為兩類：結構製造者（kosmotropes）和結構破壞者（chaotropes）。強電荷的離子與水分子強烈相互作用，破壞氫鍵並引發附近水的靜電結構，因此稱為結構製造者。而弱電荷的離子則能擾動水的結構，被稱為結構破壞者。
在這一系列中，陰離子的影響似乎比陽離子更為顯著。其中一些具有穩定和增強蛋白質溶解度的陰離子包括：
（結構製造者）柠檬酸根 > 氟 > 磷酸根 > 硫酸根 > 醋酸根 > 甲基磺酸根 > 氯 > 溴 > 碘 > 四氟硼酸根 > 硫氰酸根
而對於陽離子，通常的順序為：
（結構製造者）四甲基氮 > 醋酸銨 > 鉀 > 鈉 > 鈣 > 鎂 > 鋇 > 魚精鹼
當相反電荷的結構製造者陽離子和陰離子共同存在於溶液中時，它們會互相吸引而不是與水結合；結構破壞者的情況亦然。這樣，離子的偏好組合可以排列為：
結構製造者-結構製造者 > 結構製造者-水 > 水-水 > 結構破壞者-水 > 結構破壞者-結構破壞者
這些組合的性質對蛋白質的穩定性和溶解度有著重要的影響。結構製造者陰離子搭配結構製造者陽離子降低了這些離子的結構效應，因為它們彼此結合強烈，不會有效地改變水的結構。而結構製造者陰離子與結構破壞者陽離子的結合則可以有效穩定蛋白質。
霍夫梅斯特系列的機制尚不完全清楚，但並不是由於一般水結構的變化所引起的，相反，離子與蛋白質以及與直接接觸的水分子之間的相互作用可能更加重要。模擬研究顯示，離子與周圍水分子之間的溶劑化能量變化是霍夫梅斯特系列的根本機制。
最早的系列成員增強溶劑表面張力，並降低非極性分子的溶解度（即“鹽析”）；後期的鹽則增加非極性分子的溶解度，並降低水的結構整齊度（即“鹽進”）。
鹽析效應在蛋白質提純過程中被廣泛運用，特別是在利用硫酸銨沉澱蛋白質的技術中。然而，這些鹽也能直接與蛋白質相互作用，並可能導致特定的結合，例如磷酸根和硫酸根與核糖核酸酶A的結合。
而一些強“鹽進”效應的離子如碘陰離子和硫氰酸陰離子則是強變性劑，它們強烈與未摺疊的蛋白質結合，從而將化學平衡向未摺疊蛋白質偏移，增加了蛋白質變性反應的可能性。
霍夫梅斯特系列給予我們對蛋白質穩定性影響的深入理解，但 ... 當我們考慮到不同離子對蛋白質的影響時，有沒有可能重新思考這些離子在生物化學過程中的作用呢？
