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開全酶調控在細胞信號中的關鍵角色，了解這些神秘的調控機制如何影響我們的生理過程
全酶，尤其是全osteric酶，是生物化學中一個相當重要的概念。這些酶能夠在與效應子（調節劑）結合時變化其構象，進而影響其在另一個配基結合位點上的親和力。這種被稱為“距離作用”的現象，顯示了各種調控機制如何影響細胞內不同的生理過程。
全酶調控的核心在於，一個配基的結合可以影響另一個配基的結合，這是全osteric概念的本質。
全酶在細胞信號傳導、代謝調控等基本生物過程中發揮著關鍵作用。全osteric調控不再局限於多體系的酶，許多系統已經證實單一酶的全osteric性質。同時，全osteric位點的存在，使得效應子可以與蛋白質結合，通常會引起蛋白質動態的構象變化。這種轉變可能會使得酶的活性上升，這些效應子稱為全osteric活化劑，反之則稱為全osteric抑制劑。
全osteric的調控顯示了自然界中的控制迴路，例如來自下游產物的反饋或來自上游底物的前饋。長距離的全osteric效應在細胞信號中尤其重要，這類調控有助於細胞根據環境的變化調整酶的活性。
全osteric調控的定義源自希臘文的字根allōs（ἄλλος，意為“其他”）和stereos（στερεὀς，意為“固體”），指的是全osteric蛋白的調控位點與其活性位點的物理區別。
在多亞基的複合物中，酶催化（全酶）可能會與輔因子（例如腺苷三磷酸）短暫或永久性地結合。這一過程至關重要，因為未催化反應的反應速率非常低。催化活性的優化是蛋白演化的一個主要驅動因素。大多數全osteric酶具有多個耦合域/亞基，顯示出協同結合的特性，這導致全osteric酶通常對底物濃度展示S形的依賴性。
這使得大多數全osteric酶能夠在效應子濃度的微小變化下顯著改變催化輸出。
效應子可能是底物自身（同源效應子）或其他小分子（異源效應子），它們可以通過在高親和狀態和低親和狀態之間重新分配酶的結構來使酶變得更加活躍或不活躍。異源效應子結合的位點，即全osteric位點，通常與活性位點分開，但熱力學上相互耦合。
全osteric數據庫（ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD）提供了一個集中資源來展示、搜索和分析全osteric分子的結構、功能及相關註解，包括全osteric酶及其調節劑。每個酶都有關於全osteric性質、生物過程及相關疾病的詳細描述，而每個調節劑則包含結合親和力、物理化學性質和治療領域的資訊。
動力學特性
雖然血紅蛋白不是一種酶，但它是全osteric蛋白的一個經典例子，並且是最早解析其晶體結構的分子之一。近年來，大腸桿菌酶天冬氨酸氨基甲酰轉移酶（ATCase）成為另一個全osteric調控的傑出實例。全osteric酶的動力學特性常常用於解釋其在低活性、低親和力的“緊張”狀態和高活性、高親和力的“放鬆”狀態之間進行的構象變化。
這些結構上明顯不同的酶形態在幾種已知的全osteric酶中得以證實，但關於轉變過程的分子基礎仍未完全了解。
目前提出了兩種主要模型來描述這一機制：Monod、Wyman和Changeux的“協作模型”，以及Koshland、Nemethy和Filmer的“序列模型”。在協作模型中，蛋白質被認為擁有兩個“全或無”的全球狀態，而這一模型受到正協作的支持，因為一個配基的結合增加了酶結合更多配基的能力。另一方面，序列模型則認為存在多種全球構象/能量狀態，每次結合配基時，酶都會家增加與其他配基的結合意圖，但這兩種模型都未能完全說明全osteric結合的現象。
最近，結合物理學技術（例如，X射線晶體學、溶液小角X射線散射等）與基因技術（定點突變技術）可能改善我們對全osteric的理解。全酶調控不僅發揮著關鍵角色，同時也對許多生物過程的適應性具有重要影響，這不禁使人思考：我們是否完全了解全酶調控在生命現象中的作用和意義?
