Language
Country/Area
No result found
القصة وراء البروتينات: هل تعرف كيف ترتبط الأحماض الأمينية بتكوين البوليببتيدات؟
توجد في أساس الحياة مجموعة من المركبات العضوية تسمى الأحماض الأمينية. ولا تعتبر هذه المركبات اللبنات الأساسية للبروتينات فحسب، بل إنها أيضًا مفاتيح مهمة لتتبع أصول الحياة. إن كيفية ارتباط هياكل الأحماض الأمينية لتكوين عديدات الببتيدات ليست ذات أهمية علمية فحسب، بل تكشف أيضًا عن سر الحياة.
الأحماض الأمينية هي كحولات تتكون من مجموعات وظيفية من الأحماض الأمينية والكربوكسيلية وهي تلعب دورًا لا غنى عنه في تكوين البروتينات.
على الرغم من وجود أكثر من 500 حمض أميني في الطبيعة، إلا أن 22 حمضًا أمينيًا ألفا فقط تم دمجها في الشفرة الوراثية للحياة، وتشكل هذه الأحماض الأمينية الـ 22 اللبنات الأساسية لجميع البروتينات. يمكن تصنيف هذا النوع من الأحماض الأمينية أيضًا إلى أشكال قطبية، كارهة للماء، مشحونة، وأشكال أخرى بناءً على نوع وطبيعة سلسلتها الجانبية. ترتبط هياكل البروتينات مثل الكولاجين أو الإنزيمات أو الأجسام المضادة ارتباطًا وثيقًا بهذه الأحماض الأمينية.
تاريخ الأحماض الأمينية
يعود اكتشاف الأحماض الأمينية إلى القرن التاسع عشر. في عام 1806، قام الكيميائيان الفرنسيان لويس نيكولا فاكلين وبيير جان روبيكيت لأول مرة باستخراج مركب يسمى حمض الأسبارتيك من الهليون، والذي أصبح أول حمض أميني يتم اكتشافه. وفي السنوات التالية، تم اكتشاف أحماض أمينية أخرى، مثل الجليسين والليوسين وما إلى ذلك، واحدًا تلو الآخر، واكتشف ويليام كومينج روس أحدث الأحماض الأمينية الشائعة - السيرين في عام 1935، وحدد جميع المتطلبات اليومية الدنيا من الأحماض الأمينية.
"تم الاعتراف بوحدة التصنيف الكيميائي للأحماض الأمينية في عام 1865، ولكن لم يتم تحديد أسماء محددة."
بنية الأحماض الأمينية
الصيغة العامة للأحماض الأمينية هي H2NCHRCOOH، حيث R هو بديل عضوي. يُطلق على الكربون المجاور لهذا الهيكل اسم كربون ألفا، باستثناء الجليسين، فإن كربونات ألفا الموجودة في جميع الأحماض الأمينية البروتينية هي متصاوغات مجسمة. يلعب التكوين الهندسي لهذه الأحماض الأمينية دورًا مهمًا في طي البروتين ووظيفته.
دور الأحماض الأمينية
في الكيمياء الحيوية، للأحماض الأمينية وظائف متنوعة. يمكن للأحماض الأمينية أن تشكل عديدات الببتيد أو سلاسل البروتين من خلال تفاعلات التكثيف، لكن روابط الإستر التي تم إنشاؤها في هذه العملية تثبت أيضًا عدم إمكانية استبدالها في الوظيفة الخلوية. بشكل عام، ترتبط الأحماض الأمينية من خلال طريقة ربط مشتركة تسمى "الرابطة الببتيدية"، وهي عملية تتفاعل فيها المجموعة الأمينية لحمض أميني واحد مع مجموعة الكربوكسيل هيدروكسيل لحمض أميني آخر. لا يقتصر هذا الارتباط على تكوين البوليبيبتيدات، ولكنه يستمر أيضًا في المشاركة في العمليات البيولوجية المختلفة، مثل نقل وتركيب الناقلات العصبية.
"إن طي البروتينات عبارة عن بنية ثلاثية الأبعاد تتشكل عن طريق سحب الأحماض الأمينية. وتكشف هذه العملية عن مدى تعقيد الحياة."
من بينها، تنقسم السلاسل الجانبية لبعض الأحماض الأمينية إلى سلاسل جانبية قطبية مشحونة، وسلاسل جانبية قطبية غير مشحونة، وسلاسل جانبية كارهة للماء. وتؤثر هذه الخصائص بشكل مباشر على بنية البروتينات وتفاعلاتها. على سبيل المثال، تميل السلاسل الجانبية المشحونة إلى التواجد على سطح البروتينات، مما يساعدها على الذوبان في الماء، بينما تميل السلاسل الجانبية الكارهة للماء إلى التجمع داخل البروتين، لتشكل بنية مستقرة.
الملخص
منذ اكتشاف الأحماض الأمينية لأول مرة، لعبت دورًا في تطور العلوم البيولوجية. كأساس للبروتينات، فإنها لا تشارك فقط في تكوين الهياكل، ولكنها تلعب أيضًا دورًا مهمًا في تنظيم العمليات البيولوجية. إن كيفية اتحاد هذه الجزيئات الصغيرة كيميائيًا لبدء عمليات الحياة، أو كيفية عملها في أي كائن حي، هي أسئلة تستحق المزيد من الاستكشاف.
عندما تفكر في عملية ربط الأحماض الأمينية بالبولي ببتيدات، هل فكرت يومًا في عدد أسرار الحياة التي تكمن وراء هذه العملية؟
