<ص>
عند استكشاف طبيعة الحياة، غالبًا ما تكون الأحماض الأمينية هي محور البحث. الأحماض الأمينية هي مركبات عضوية تحتوي على مجموعات وظيفية من الأحماض الأمينية والكربوكسيلية. على الرغم من وجود أكثر من 500 نوع من الأحماض الأمينية في الطبيعة، إلا أن 22 نوعًا فقط من الأحماض الأمينية ألفا يتم دمجها في البروتينات البيولوجية في الأجسام الحية. ولعب ظهور هذه الأحماض الأمينية دورًا لا غنى عنه في تكوين الحياة وتطورها.
ص>
الأحماض الأمينية هي اللبنات الأساسية للحياة وكانت ضرورية لأصل الحياة. ص>
<ص>
هناك العديد من الطرق لتصنيف الأحماض الأمينية، بناءً على موضع المجموعة الوظيفية لبنيتها الأساسية (مثل الأحماض الأمينية α، β، γ، وما إلى ذلك)، بالإضافة إلى خصائص مثل القطبية، والتأين، ونوع السلسلة الجانبية (مثل مثل الأليفاتية، وغير الحلقية، والعطرية، وما إلى ذلك). وتشكل هذه الأحماض الأمينية، وهي بقايا البروتينات، ثاني أكبر مكون لعضلات الإنسان والأنسجة الأخرى، بعد الماء. بالإضافة إلى كونها لبنات بناء البروتينات، تشارك الأحماض الأمينية أيضًا في مجموعة متنوعة من العمليات، بما في ذلك نقل الناقلات العصبية والتخليق الحيوي، ولا يمكن الاستهانة بدورها.
ص>
تاريخ الأحماض الأمينية
<ص>
تعود الاكتشافات الأولى للأحماض الأمينية إلى أوائل القرن التاسع عشر. في عام 1806، قام الكيميائيان الفرنسيان لويس نيكولا فاوكيلين وبيير جان روبيكيت بعزل مركب من نبات الهليون وأطلقوا عليه اسم الأسباراجين، وأصبح أول حمض أميني يتم اكتشافه. في وقت لاحق، استمر اكتشاف السيستين والجليسين والليوسين. أخيرًا، في عام 1935، اكتشف ويليام كومينغ روس التورين (ثريونين) لأول مرة وحدد الحد الأدنى من المتطلبات اليومية لمختلف الأحماض الأمينية.
ص>
بنية وخصائص الأحماض الأمينية
<ص>
بشكل عام، الصيغة العامة للحمض الأميني ألفا هي
H2NCHRCOOH
، حيث R هو بديل عضوي. هذه الأحماض الأمينية الـ 22 هي اللبنات الأساسية للبروتينات الطبيعية وتتحد لتشكل مجموعة متنوعة من الببتيدات والبروتينات. إن خصائص العديد من الأحماض الأمينية، مثل القطبية، أو المحبة للماء، أو الكارهة للماء، لها تأثير كبير على تكوين وتفاعلات هياكل البروتين.
ص>
في البروتينات القابلة للذوبان في الماء، عادة ما توجد البقايا الكارهة للماء في الجزء الداخلي من البروتين، بينما تتعرض السلاسل الجانبية المحبة للماء إلى محلول مائي. ص>
أنواع الأحماض الأمينية
<ص>
يمكن تقسيم الأحماض الأمينية إلى عدة فئات بناءً على قطبية سلاسلها الجانبية، بما في ذلك السلاسل الجانبية القطبية المشحونة، والسلاسل الجانبية القطبية غير المشحونة، والسلاسل الجانبية الكارهة للماء. على وجه الخصوص، الأحماض الأمينية المشحونة مثل حمض الأسبارتيك وحمض الجلوتاميك عادة ما تكون على سطح البروتينات، مما يعزز قابليتها للذوبان في الماء وتشكيل جسور الملح التي تحافظ على بنية البروتين.
ص>
وظيفة الأحماض الأمينية
<ص>
الأحماض الأمينية ليست فقط اللبنات الأساسية للبروتينات ولكنها تلعب أيضًا أدوارًا متعددة في العمليات الكيميائية الحيوية. على سبيل المثال، فهي أيضًا حاسمة في إنتاج الناقلات العصبية. يتم دمج عدد قليل من الأحماض الأمينية، مثل توراين وسيلينوين، في البروتينات من خلال آليات تركيب خاصة، مما يدل على تنوع الأحماض الأمينية وتعقيدها في علم الأحياء.
ص>
الملخص
<ص>
إن تنوع الأحماض الأمينية يسمح لها بالتكيف مع الوظائف والعمليات البيولوجية المختلفة، بدءًا من تركيب البروتينات وحتى التأثير على التفاعلات الكيميائية البيولوجية، وكل ذلك يعكس أهمية الأحماض الأمينية. فلماذا اختارت الطبيعة هذه الأحماض الأمينية الـ 22 لتكون الوحدات الأساسية للحياة، في حين استبعدت الأحماض الأمينية الأخرى؟ فهل يعني هذا أن اختيار الأحماض الأمينية يرتبط ارتباطًا وثيقًا بأصل الحياة؟
ص>