Las anexinas son un grupo de proteínas celulares ampliamente presentes en eucariotas (como animales, plantas y hongos). Desde que estas proteínas fueron descubiertas por primera vez en 1977, con la profundización de la investigación científica, el número de miembros de su familia ha seguido aumentando. Aunque la ankesina en las células humanas se localiza principalmente a nivel intracelular, algunas ankesinas (como las ankesinas A1, A2 y A5) se secretan desde el citoplasma al ambiente externo, como la sangre, lo que demuestra su papel importante en diversos procesos fisiológicos.
Ankesin se conoce como lipocortina, que inhibe la actividad de la fosfolipasa A2 e inhibe las respuestas inflamatorias al aumentar la expresión de Ankesin-1 en hormonas como la glucosa y el cortisol.
Desde el primer informe sobre la asociación entre Ankesin y las membranas intracelulares, la comprensión de su estructura y función se ha profundizado continuamente. Los estudios preliminares muestran que estas proteínas comparten algunas características comunes, incluida la capacidad de unirse a fosfolípidos cargados negativamente de manera dependiente del calcio y contienen una secuencia repetida de 70 aminoácidos que está altamente conservada en toda la familia de las ankersinas.
La estructura básica de Ankesin consta de dos regiones principales: la "región principal" ubicada en el extremo amino y la "región central" ubicada en el extremo carboxilo. El dominio central consta de un disco de hélice alfa cuya superficie convexa contiene sitios para la unión de iones de calcio, que son críticos para su interacción con los fosfolípidos de la membrana celular.
La estructura de la ankesina es diversa y los extremos amino con diferentes longitudes desempeñan diferentes funciones en diferentes subclases de ankesina, que es la base de la diversidad funcional de estas complejas proteínas de señalización intracelular.
Se ha demostrado que la ankesina participa en una variedad de procesos fisiológicos de las células, incluida la organización de las membranas y el transporte de vesículas. La estructura especial de estas proteínas les permite organizar los fosfolípidos en la superficie de las membranas celulares y cambiar la forma en que se unen a los lípidos de las membranas mediante la entrada de iones de calcio.
Durante el proceso de secreción, se ha observado que la ankersina participa en el tráfico de vesículas, particularmente en etapas posteriores cerca de la membrana plasmática. Otros estudios también han demostrado que Ankesin juega un papel importante en el proceso de endocitosis, regulando la endocitosis mediante la interacción con los receptores del factor de crecimiento.
La formación de trímeros de Ankesin le permite construir un andamio para otras proteínas en la membrana plasmática, una función que es crucial en la regulación de la forma celular y los procesos de la membrana.
Clínicamente, diferentes tipos de Ankesin muestran efectos significativos en la respuesta inflamatoria y los mecanismos de apoptosis. La actina A-I en particular es fundamental para reducir la respuesta inflamatoria causada por una infección o lesión tisular.
Aunque existe una comprensión preliminar de la estructura y función de Ankesin, todavía quedan muchas áreas desconocidas esperando ser exploradas. Por ejemplo, aún es necesario estudiar y dilucidar más a fondo los mecanismos específicos de la ankersina en diferentes procesos celulares y su papel potencial en el desarrollo de enfermedades.
En este fenómeno de vida celular, ¿se puede estimular aún más el potencial de la ankersina como superproteína en futuras investigaciones y transformarlo en nuevas ideas y métodos de tratamiento?