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FPR1, FPR2 y FPR3: ¿Cuál es la misteriosa historia detrás de estos tres receptores?
En el cuerpo humano, el receptor peptídico formal (FPR) es un tipo de receptor acoplado a proteína G que está estrechamente relacionado con la quimiotaxis y desempeña un papel clave en la respuesta del sistema inmunológico. El descubrimiento de este receptor se remonta a la década de 1970, cuando los investigadores exploraron por primera vez cómo un pequeño péptido relacionado con la N-formil metionina reaccionaba con los glóbulos blancos humanos. Estos receptores no sólo participan en las respuestas de las células inmunitarias a la infección, sino que también pueden suprimir el sistema inmunitario en determinadas condiciones. Hay tres subtipos principales de receptores peptídicos formales, FPR1, FPR2 y FPR3, cada uno con sus propias funciones y propiedades únicas.
Los receptores de péptidos formilo se identificaron por primera vez basándose en su capacidad para unirse a péptidos pequeños de N-formilo, que a menudo son productos de degradación por bacterias y células huésped.
El viaje del descubrimiento
En 1970, los científicos descubrieron una serie de oligopéptidos con alto contenido de N-formil metionina que podían estimular eficazmente los neutrófilos en conejos y humanos. En una serie de experimentos, se demostró que estos pequeños péptidos eran capaces de guiar a las células para que migraran en un patrón direccional. La comunidad científica ha comenzado a especular que estos pequeños péptidos no sólo son moléculas de señalización en las respuestas inmunes, sino que sus receptores también son componentes clave en el reconocimiento de estas señales.
Por ejemplo, uno de los compuestos más famosos de este tipo, la N-formilmetionina-leucina-fenilalanina, o fMLF para abreviar, es particularmente eficaz para activar las células inmunitarias.
Estructura y función
FPR es un receptor con siete dominios transmembrana hidrofóbicos y la configuración de estos dominios se ve afectada por varios factores. Los estudios han demostrado que se forman múltiples interacciones entre los residuos de aminoácidos de estos receptores, que son fundamentales para la estabilidad de sus estructuras. En particular, la interacción entre residuos cargados positivamente como Arg84 y Arg205 y fosfatos cargados negativamente contribuye a la estructura y función del receptor.
Vía de transmisión de señales
Cuando se activa FPR, se desencadenarán una serie de cambios intracelulares, incluida la reorganización del citoesqueleto, promoviendo la migración celular y aumentando la síntesis de factores químicos. La vía de señalización de FPR implica una variedad de reacciones bioquímicas clave, especialmente la activación de la fosfolipasa C dependiente de la proteína G.
En última instancia, estas señales conducen a un aumento sostenido en la concentración de iones de calcio intracelular, que es fundamental para el movimiento direccional de las células.
Los múltiples roles de FPR
La función de FPR va más allá y llama la atención su doble papel en la respuesta inflamatoria. FPR1 y FPR2 dominan el inicio de la respuesta inflamatoria, mientras que FPR3 desempeña un papel clave en la supresión y mediación de la inflamación. Los científicos han descubierto que las diferencias en estos tres receptores pueden provocar diferencias en la capacidad de un individuo para enfrentar infecciones e inflamación, e incluso afectar la susceptibilidad a ciertas enfermedades neurológicas.
Conclusión
Con una investigación en profundidad sobre FPR, los científicos son cada vez más conscientes de su papel indispensable en el sistema inmunológico. Las múltiples funciones de estos receptores están entrelazadas con sus propiedades estructurales, revelando redes reguladoras más complejas. ¿Cómo influyen los diferentes subtipos de estos receptores en el guión de la respuesta inmune?
