L'albumine sérique bovine (BSA ou « Fraction V ») est une albumine sérique de bovins largement utilisée dans les laboratoires, notamment comme étalon pour la concentration en protéines. La « Fraction V » dans le nom de la protéine provient de la cinquième fraction extraite à l'aide de la méthode de purification ancestrale d'Edwin Cohn, qui exploite les différentes propriétés de solubilité des protéines plasmatiques. Au cours de ce processus, les scientifiques ont progressivement extrait différentes « fractions » en faisant varier la concentration du solvant, le pH, la concentration en sel et la température. Cette méthode a d’abord été utilisée pour la commercialisation de l’albumine humaine, puis adoptée pour la production de sérumalbumine bovine.
"La diversité et la stabilité de la sérumalbumine bovine en font un partenaire idéal pour de nombreuses expériences scientifiques."
Le polypeptide précurseur complet de la BSA est constitué de 607 acides aminés. Après la sécrétion, le peptide signal de 18 résidus à l'extrémité N-terminale est clivé, de sorte que le produit initial est constitué de 589 résidus d'acides aminés. Ensuite, 6 acides aminés sont éliminés pour former la protéine BSA mature, qui contient 583 acides aminés. La BSA possède trois domaines homologues mais structurellement différents, appelés respectivement I, II et III, et chaque domaine est subdivisé en deux sous-domaines, A et B.
Les propriétés physiques du BSA sont les suivantes :
De plus, le BSA mesure environ 140 × 40 × 40 Å et présente une forme ovale avec une longue palette.
Comme les autres albumines sériques, la BSA joue un rôle clé dans le maintien de la pression de l'acide phosphonique dans les capillaires, dans le transport des acides gras, de la bilirubine, des minéraux et des hormones, et sert également d'anticoagulant et d'antioxydant. Il existe environ 6 sites de liaison aux acides gras à longue chaîne sur la BSA, les trois plus puissants étant situés dans chaque domaine.
"La sérumalbumine bovine est plus qu'une simple protéine, c'est un pont entre la recherche en laboratoire et les mécanismes biologiques."
La BSA est souvent utilisée comme modèle pour d'autres albumines sériques, en particulier l'albumine sérique humaine, avec une homologie structurelle allant jusqu'à 76 %. Dans les applications biochimiques, notamment les tests immuno-enzymatiques (ELISA), le Western blot et l'immunohistochimie, la BSA est souvent utilisée comme stimulant ou inhibiteur. En immunohistochimie, les coupes de tissus sont souvent incubées avec des agents bloquant la BSA pour lier des sites de liaison non spécifiques, ce qui peut améliorer la spécificité de l'anticorps pour l'antigène et rendre les résultats expérimentaux plus précis.
La BSA est également utilisée comme nutriment dans les cultures cellulaires et microbiennes. Pendant la digestion par les enzymes de restriction, la BSA stabilise certaines enzymes digérées et les empêche d'adhérer aux tubes de réaction, aux pointes de pipettes et à d'autres récipients. Plus intéressant encore, la BSA est souvent utilisée pour déterminer la quantité d’autres protéines en comparant la quantité de protéine inconnue à la quantité connue de BSA (par exemple, Bradford Protein Assay).
"La BSA est populaire pour son absence d'impact et sa rentabilité dans de multiples réactions biochimiques."
En outre, une autre utilisation de la BSA consiste à isoler temporairement des substances qui entravent l'activité de certaines enzymes, ce qui affecte généralement les performances de la réaction en chaîne par polymérase (PCR). La BSA a également été largement utilisée pour synthétiser des nanostructures et évaluer les effets toxiques ou bénéfiques des ions métalliques et de leurs complexes, favorisant sans aucun doute la recherche dans de nombreux domaines.
En bref, la sérumalbumine bovine est sans aucun doute un « assistant universel » indispensable dans la recherche scientifique. Sa diversité et son large éventail d'applications lui permettent de jouer un rôle clé dans la recherche en laboratoire. Alors, quelles nouvelles applications BSA non découvertes y aura-t-il à l’avenir ?