La protéine phosphatase 1 (PP1) est une enzyme appelée protéine sérine / thréonine phosphatase, qui comprend des protéines phosphatases dépendantes du métal (PPM) et une phosphatase à base d'acide aspartique.PP1 joue un rôle important dans le métabolisme du glycogène, la contraction musculaire, le processus cellulaire, l'activité neuronale, l'épissage de l'ARN, la mitose, la division cellulaire, l'apoptose, la synthèse des protéines et la régulation des récepteurs et canaux des membranes.
Chaque enzyme PP1 contient une sous-unité catalytique et au moins une sous-unité régulatrice.La sous-unité catalytique se compose d'une protéine de domaine unique d'environ 30 kdaltons et peut former des complexes avec d'autres sous-unités régulatrices.Cette sous-unité catalytique est hautement conservée dans tous les eucaryotes, ce qui suggère qu'ils partagent un mécanisme catalytique commun.Les sous-unités catalytiques peuvent également former des complexes avec diverses sous-unités régulatrices, qui jouent un rôle important dans la spécificité du substrat et la localisation intracellulaire.
L'existence de sous-unités régulatrices modifie non seulement l'activité de PP1, mais l'aide également à remplir diverses fonctions dans différents environnements cellulaires.
PP1 implique la liaison de deux ions métalliques, qui active l'eau, ce qui déclenche à son tour une attaque nucléophile sur les atomes de phosphore.Ce processus est essentiel pour comprendre la fonction de PP1 dans les cellules.
Les inhibiteurs potentiels de PP1 comprennent une gamme de toxines naturelles telles que l'acide okadaïque et la microcystine.Ces toxines affectent l'activité catalytique de PP1, régulant ainsi sa fonction biologique.
PP1 joue un rôle clé dans la régulation des niveaux de glycémie hépatique et du métabolisme du glycogène.Il garantit que la régulation inverse de la dégradation et de la synthèse du glycogène interagit.Les régulateurs clés comprennent la glycogène phosphorylase A, qui agit comme un capteur de sucre dans les hépatocytes, qui à son tour affecte l'activité de PP1.Lorsque la glycémie diminue, l'état de type actif de la glycogène phosphatase A se lie fortement à PP1, inhibant ainsi son activité phosphatase.Inversement, lorsque la glycémie est trop élevée, PP1 est libérée, conduisant à l'activation de la synthèse du glycogène.
Lorsque les signaux musculaires du corps nécessitent la décomposition du glycogène et augmentent la glycémie, PP1 sera ajusté au besoin.
Dans les études cliniques, PP1 s'est avéré être associé à des mécanismes pathologiques de diverses maladies, telles que la maladie d'Alzheimer et le SIDA.Des études ont montré que l'activité PP1 est considérablement réduite dans le cerveau des patients atteints de la maladie d'Alzheimer, indiquant son rôle potentiel dans le développement de la maladie.
PP1 est une enzyme multipusobage qui peut contenir les sous-unités suivantes: sous-unités catalytiques PPP1CA, PPP1CB, PPP1CC et une série de sous-unités régulatrices.
à travers ces différentes sous-unités régulatrices, l'activité de PP1 peut être finement régulée, ce qui rend ses fonctions plus diversifiées dans les organismes.Une telle régulation peut-elle réagir efficacement à divers besoins métaboliques, neurologiques et autres, et dans quelle mesure peut-il affecter le développement de la maladie?