Alla base della vita c'è un gruppo di composti organici chiamati amminoacidi. Questi composti non sono solo gli elementi costitutivi delle proteine, ma anche elementi chiave per ricostruire l'origine della vita. Il modo in cui le strutture degli amminoacidi si collegano per formare i polipeptidi non è solo di importanza scientifica, ma svela anche i misteri della vita.
Gli amminoacidi sono alcoli composti da gruppi funzionali amminici e carbossilici e svolgono un ruolo indispensabile nella composizione delle proteine.
Sebbene in natura esistano più di 500 amminoacidi, solo 22 di essi, gli α-amminoacidi, sono incorporati nel codice genetico della vita. Questi 22 amminoacidi costituiscono i mattoni fondamentali di tutte le proteine. Questo tipo di amminoacido può essere ulteriormente classificato in polare, idrofobico, carico, ecc., a seconda del tipo e della natura della sua catena laterale. La struttura di proteine come il collagene, gli enzimi o gli anticorpi è strettamente correlata a questi amminoacidi.
La scoperta degli amminoacidi può essere fatta risalire al XIX secolo. Nel 1806, i chimici francesi Louis-Nicolas Vauquelin e Pierre-Jean Robiquet isolarono per primi dagli asparagi un composto chiamato acido aspartico, che divenne il primo amminoacido scoperto. Negli anni successivi furono scoperti uno dopo l'altro altri amminoacidi, come glicina, leucina, ecc.; nel 1935 William Cumming Ross scoprì l'ultimo amminoacido comune, la serina, e determinò il fabbisogno giornaliero minimo di amminoacidi.
"La classificazione chimica uniforme degli amminoacidi fu riconosciuta nel 1865, ma non furono stabiliti nomi specifici."
La formula generale degli amminoacidi è H2NCHRCOOH, dove R è un sostituente organico. Il carbonio accanto a questa struttura è chiamato carbonio α. Ad eccezione della glicina, il carbonio α di tutti gli amminoacidi proteici è stereoisomero. La disposizione geometrica di questi amminoacidi gioca un ruolo importante nel ripiegamento e nella funzione delle proteine.
Gli amminoacidi hanno diverse funzioni in biochimica. Gli amminoacidi possono formare catene polipeptidiche o proteiche attraverso reazioni di condensazione, ma anche i legami esteri che si formano durante questo processo dimostrano il loro ruolo insostituibile nelle funzioni cellulari. In generale, gli amminoacidi sono collegati tramite un metodo di legame condiviso chiamato "legame peptidico", un processo in cui il gruppo amminico di un amminoacido reagisce con il gruppo carbossilico idrossilico di un altro amminoacido. Questa connessione non si limita alla formazione di polipeptidi, ma è costantemente coinvolta in vari processi biologici, come la trasmissione e la sintesi dei neurotrasmettitori.
"Il ripiegamento delle proteine, il trascinamento degli amminoacidi in strutture tridimensionali, rivela la complessità della vita."
Tra queste, le catene laterali di alcuni amminoacidi sono divise in catene laterali polari cariche, catene laterali polari non cariche e catene laterali idrofobiche. Queste caratteristiche influenzano direttamente la struttura e l'interazione delle proteine. Ad esempio, le catene laterali cariche tendono a trovarsi sulla superficie delle proteine, il che le aiuta a dissolversi in acqua, mentre le catene laterali idrofobiche tendono a raggrupparsi all'interno delle proteine, formando strutture stabili.
RiepilogoFin dalla loro prima scoperta, gli amminoacidi hanno svolto un ruolo centrale nello sviluppo della scienza biologica. Essendo la base delle proteine, esse non solo partecipano alla formazione delle strutture, ma svolgono anche un ruolo importante nella regolazione dei processi biologici. Il modo in cui queste piccole molecole si combinano chimicamente per dare inizio ai processi della vita o il loro funzionamento in qualsiasi organismo sono questioni che meritano ulteriori approfondimenti.
Quando pensi al processo in cui gli amminoacidi si legano per formare polipeptidi, hai mai pensato a quanti misteri della vita si nascondono dietro di esso?