Quando si esplora la natura della vita, gli amminoacidi sono spesso al centro della ricerca. Gli amminoacidi sono composti organici contenenti gruppi funzionali di amminoacidi e acidi carbossilici. Sebbene in natura esistano più di 500 tipi di amminoacidi, solo 22 tipi di α-amminoacidi sono incorporati nelle proteine biologiche dei corpi viventi. L'emergere di questi amminoacidi ha svolto un ruolo indispensabile nella formazione e nello sviluppo della vita.
Gli amminoacidi sono gli elementi costitutivi della vita e sono stati fondamentali per l'origine della vita.
Esistono molti modi per classificare gli amminoacidi, in base al posizionamento del gruppo funzionale della loro struttura centrale (come amminoacidi α, β, γ, ecc.), nonché a caratteristiche come polarità, ionizzazione e tipo di catena laterale (come come alifatici, aciclici, aromatici, ecc.) Classificare. Questi amminoacidi, i residui delle proteine, costituiscono il secondo componente più grande dei muscoli umani e di altri tessuti, dopo l'acqua. Oltre ad essere gli elementi costitutivi delle proteine, gli amminoacidi sono anche coinvolti in una varietà di processi, tra cui il trasporto dei neurotrasmettitori e la biosintesi, e il loro ruolo non può essere sottovalutato.
Le prime scoperte degli aminoacidi risalgono agli inizi del 1800. Nel 1806, i chimici francesi Louis-Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet isolarono un composto dagli asparagi e lo chiamarono Asparagina, diventando il primo amminoacido scoperto. Successivamente si continuò a scoprire la cisteina, la glicina e la leucina. Infine, nel 1935, William Cumming Ross scoprì per la prima volta la taurina (treonina) e stabilì il fabbisogno giornaliero minimo di vari aminoacidi.
In generale, la formula generale dell'α-amminoacido è H2NCHRCOOH
, dove R è un sostituente organico. Questi 22 amminoacidi sono gli elementi costitutivi delle proteine naturali e si combinano per formare una varietà di peptidi e proteine. Le proprietà di molti amminoacidi, come polarità, idrofilicità o idrofobicità, hanno un impatto significativo sulla formazione e sulle interazioni delle strutture proteiche.
Nelle proteine idrosolubili, i residui idrofobici si trovano solitamente all'interno della proteina, mentre le catene laterali idrofile sono esposte alla soluzione acquosa.
Gli amminoacidi possono essere suddivisi in diverse categorie in base alla polarità delle loro catene laterali, comprese le catene laterali polari cariche, le catene laterali polari non cariche e le catene laterali idrofobiche. In particolare, gli amminoacidi carichi come l'acido aspartico e l'acido glutammico si trovano solitamente sulla superficie delle proteine, favorendone la solubilità in acqua e formando ponti salini che mantengono la struttura proteica.
Gli amminoacidi non sono solo gli elementi costitutivi delle proteine, ma svolgono anche molteplici ruoli nei processi biochimici. Ad esempio, sono cruciali anche nella produzione di neurotrasmettitori. Alcuni amminoacidi, come la taurina e la selenoina, sono incorporati nelle proteine attraverso speciali meccanismi di sintesi, il che dimostra la diversità degli amminoacidi e la loro complessità in biologia.
La diversità degli amminoacidi consente loro di adattarsi a varie funzioni e processi biologici, dalla composizione delle proteine all'influenza sulle reazioni chimiche biologiche, il tutto riflettendo l'importanza degli amminoacidi. Allora perché la natura ha scelto questi 22 amminoacidi come unità base della vita, mentre gli altri amminoacidi sono stati esclusi? Ciò implica che la scelta degli amminoacidi sia profondamente legata all’origine della vita?