Almudena Huidobro
Spanish National Research Council
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Publication
Featured researches published by Almudena Huidobro.
Food Science and Technology International | 2001
Almudena Huidobro; A. Pastor; Margarita Tejada
Intensive production of farmed gilthead sea bream (Sparus aurata) and the different slaughtering methods and postmortem treatments are prompting a need for early indicators to determine fish quality during chilled storage. Adenosine-5 -triphosphate (ATP) and derivatives and their relationship as Kvalue were measured in chilled whole and gutted gilthead sea bream killed by immersion in ice water, asphyxia, anesthesia followed by a blow to the head, or a blow to the head. ATP derivatives taken independently were not found to be useful indicators for this species. The evolution of Kvalue was linear but attained lower final values than in other species. No significant differences were found in relation to the method of slaughter or postmortem treatment.
European Food Research and Technology | 1994
Ma Luisa Del Mazo; Almudena Huidobro; Purificacón Torrejón; Margarita Tejada; Mercedes Careche
ZusammenfassungWährend der Lagerung gewisser Magerfische in gefrorenem Zustand bildet sich Formaldehyd (FA), was die Bildung von Aggregaten myofibrilärer Proteine verursacht. Diese Aggregate wurden im Modell mit Actomyosin (NAM) (5 mg/mL) und wachsenden Formaldehydkonzentrationen untersucht. Die Muster wurden zwei Monate in gefrorenem Zustand bei -20 °C gelagert. Während dieses Zeitraums wurden die Löslichkeit in 0,6 M NaCl, die Ca2+ATPase-Aktivität, die cis-Parinarsäure-(CPA)-Hydrophobie und SH-Gruppen gemessen sowie SDS-Polyacrylamid-Gel Elektrophoresen (PAGE) durchgeführt. — FA verursachte einen sofortigen Verlust von Ca2+ATPase-Aktivität sowie einen Rückgang löslicher Proteine und in der CPA-Hydrophobie. Dieser Effekt verstärkte sich bei eingefrorenen Mustern. Die elektrophoretischen Profile derjenigen Proteine, die löslich blieben, zeigten sowohl in frischen als auch in gefrorenen Mustern, daß das erste Protein, das bei einer Reaktion von FA mit NAM gelöst wird, Myosin ist, darauf folgen Actin, die Troponine und leichten Myosinketten und schließlich Tropomyosin, was wiederum von der FA-Menge und Reaktionszeit abhängt. In den Anfangsstadien wurden hochmolekulare Aggregate gefunden, die wahrscheinlich das Ergebnis gleichwertiger Bindung von Myosinmolekülen sind. Bei Erhöhung der FA-Menge oder Verlängerung der Lagerzeit bildeten sich hochmolekulare Strukturen, die im löslichen Teil nicht gefunden werden konnten.AbstractDuring frozen storage of certain lean species of fish, formaldehyde (FA) is formed, giving rise to changes in texture related to the formation of aggregates of myofibrillar proteins. In order to study these aggregates a model system was prepared with natural actomyosin (NAM) (5 mg/ml) and increasing concentrations of formaldehyde. The system was stored frozen at-20° C for 2 months during which solubility in 0.6 M NaCl, Ca2+ATPase activity,cis-parinaric acid (CPA) hydrophobicity, SH groups and sodium dodecyl sulphate (SDS) polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) were measured. — FA caused an immediate loss of Ca2+ATPase activity and a decline in soluble protein and CPA hydrophobicity, an effect that was enhanced when the samples were frozen. The electrophoretic profiles of the proteins that remained soluble showed that in both fresh and frozen samples, when FA reacts with NAM the first protein to be insolubilised is myosin, followed by actin, then the troponins and myosin light chains and lastly tropomyosin, depending on the amount of FA and the reaction time. Aggregates of high molecular mass were found at early stages, probably as a result of covalent binding of myosin molecules. When the amount of FA or the frozen storage time was increased, these aggregates became insoluble, forming high-molecular-mass structures and hence were not found in the soluble fraction.
Food Science and Technology International | 2006
Margarita Tejada; Almudena Huidobro; G. Fouad Mohamed
Two farmed fish species of great importance in the European market, gilthead seabream (Sparus aurata; GSB) and seabass (Dicentrarchus labrax; SB) reared in different conditions were analysed to determine the best index to be used for calibration of a prototype designed for rapid measurement of freshness in ice stored fish. Sensory evaluation (quality index) was related to K-value (percent of the ratio of inosine plus hypoxanthine to adenosine-5-triphosphate (ATP) and breakdown products) and Torrymeter readings, chosen as indices that detect early changes in the ice stored fish. Higher K-values were obtained in SB than in GSB, however the degradation of ATP and derivatives followed the same pattern in the different lots in each species. No statistical differences in the evolution of K-value for the same storage time were observed, irrespective of the amount of ATP and breakdown products, muscle composition and rearing conditions of the fish. K-value correlated strongly with storage time and sensory evaluation measured in the raw fish, however, correlation of Torrymeter readings with storage time or sensory evaluation was much lower. This makes K-value a good index in these species for calibrating an apparatus designed to measure time-related changes in fish in response to chill storage.
Food Chemistry | 1998
Almudena Huidobro; P. Montero; A.J. Borderías
Centrifugation and ultrafiltration were used to concentrate soluble proteins in the water used to wash minced muscle of sardine caught at two different times of year. The proteins thus extracted were largely of less than 67 kDa molecular weight. Part of the resulting concentrate was frozen-stored and part freeze-dried. Irrespective of the season of capture, samples exhibited high emulsifying capacity and emulsion stability, values being higher in freeze-dried samples. Both properties were virtually unaffected by solutions, with NaCl concentrations ranging from 0 to 3%.
European Food Research and Technology | 1990
Almudena Huidobro; P. Montero; Margarita Tejada; Francisco Jiménez Colmenero; A. Javier Borderías
ZusammenfassungIn einigen Ländern Südeuropas ist es üblich, verschiedene Mengen an Salz in das erforderliche Eis zu geben für die Konservierung der Sardinen. Dadurch wird die Textur verbessert und die Lagerzeit verlängert. Die so behandelten Sardinen kann man zur Herstellung verschiedener Produkte verwenden. Aus diesem Grund sollte in der Untersuchung festgestellt werden, ob Salz die Eigenschaften der gekühlten Sardinen beeinflußt, und zwar die Proteinlöslichkeit, die Emulsionsfähigkeit und die scheinbare Viscosität. Der Grund dieser Untersuchung ist die Eignung des Fleisches für gewisse technologische Prozesse zu prüfen. Das Salz im Eis vermindert am Anfang die Proteinlöslichkeit; bei zunehmender Lagerzeit nimmt die Emulsionsfähigkeit und die scheinbare Viscosität ab. Wenn Salz im Eis nicht vorhanden ist, dann bleiben diese Eigenschaften unverändert oder sie erhöhen sich. Als Endergebnis verlängert das Salz die Lagerzeit, und gleichzeitig wird die Protein-Funktion stärker reduziert als bei nicht behandelten Sardinen. Deswegen sind die unbehandelten Sardinen für technologische Prozesse weniger geeignet.SummaryIn some Southern European countries, it is common practice to add varying quantities of salt to the ice used to cool and preserve the sardine, so as to improve its texture and allow longer storage. Considering that sardine stored in this way may be used in the manufacture of a number of different products, the effects of salt in the ice were investigated, with reference to functional properties such as protein solubility (PS), emulsifying capacity (EC) and apparent viscosity (ηapp). The added salt significantly increased (P≦0.05) the salt content of the muscle, bringing about an initial reduction in protein solubility and a decrease in EC andηapp as storage time progresses. In the absence of salt, these two functional properties remain constant or are enhanced. Thus, although salt permits prolonged storage, protein functions are reduced in sardine treated in this way to that in non-salted sardine, making the salted sardine is less suitable for subsequent use in different technological processes.
European Food Research and Technology | 1995
Almudena Huidobro; Margarita Tejada
ZusammenfassungEs wurden die Veränderungen im elektrophoretischen Profil myofibrillärer Proteine in Muskeln von Blauem Wittling (Micromesistius poutassou R), Stöcker (Trachurus trachurus L) und Makrele (Scomber scombrus L) untersucht — Arten, deren Zustand sich während der Gefrierlagerung auf unterschiedliche Weise verschlechtert. Diese Fische wurden in zwei verschiedenen Jahreszeiten (Winter und Sommer) gefangen, in denen auch zu erwarten ist, daß sich der physiologische Zustand verändert und ein Jahr lang bei -18°C tiefgefroren gelagert. Die elektrophoretischen Muster änderten sich je nach Fischart während der Tiefkühllagerang. Aus dem Vergleich der MHC/A-Verhältnisse ist ersichtlich, daß Blauer Wittling die Art ist, die sich am meisten verändert und dies im Sommer intensiver als im Winter stattfindet. Bei Stöcker und Makrele ändert sich das MHC/A-Verhältnis auf ähnliche Weise im Winter, während sich Stöcker im Sommer als die stabilste Spezies zeigte. In allen Fällen lag die MHC/A-Verringerung grundsätzlich an der MHC-Veränderung und diese Wirkung war im Blauer Wittling besonders deutlich zu sehen. Bei allen untersuchten Arten blieb das Tropomyosin während der Lagerzeit stabil.AbstractA study was made of the variations in the electrophoretic profile of myofibrillar proteins in the muscles of blue whiting (Micromesistius poutassou R.), horse mackerel (Trachurus trachurus L.) and mackerel (Scomber scombrus L.). It was shown that all species presented different deterioration patterns during frozen storage. The fish were caught at two separate times of the year (winter and summer) and were stored frozen at -18°C for 1 year. The results indicate that during frozen storage, electrophoretic patterns varied according to species. Comparison of myosin heavy chain/actin (MHC/A) ratios indicates that blue whiting is the species that undergoes most alteration, and that this is more intense in fish caught in the summer than in the winter. Alteration of the MHC/A ratio was similar in horse mackerel and mackerel caught in the winter, whereas in the summer horse mackerel proved to be the most stable species. In all cases, the reduction of the MHC/A ratio was due essentially to alteration of the MHC, an effect which was particularly marked in blue whiting. Tropomyosin remained stable throughout the storage period in all three species.
European Food Research and Technology | 1995
Almudena Huidobro; Carmen Gomez Guillen; A.J. Borderías
ZusammenfassungDie Veränderung von zugerichteten und vorgebratenen Portionen aus zerkleinertem Fleisch von Sardinen (Sardina pilchardus) während der Tiefkühllagerung wurde untersucht. Die Einwirkung unterschiedlicher Vorbratzeiten, der Einfluß der Vakuumverpackung sowie von Antioxydationsmitteln sollte geprüft werden. Es zeigte sich, daß Tocopherole nicht die erwarteten Wirkungen hatten, sondern daß der während der Lagerung erreichte Ranzigkeitsgrad nur geringfügig verringert wurde, während die Konsistenz im Vergleich zur Kontrollprobe gleich blieb. Obwohl der gewaschene Muskel minimale Ranzigkeitswerte aufwies, ergaben die Geschmackproben die niedrigste Punktzahl für Akzeptanz. Im Gegensatz dazu wiesen die vakuumverpackten Proben weniger Härte und Ranzigkeit auf und wurden als annehmbarer betrachtet, weshalb dieses letztere Verfahren für die Tiefkühllagerung von vorgebratenen Sardinenportionen geeigneter erscheint.AbstractThe aim of this work was to study the modifications occurring during frozen storage (−18° C) of dressed and pre-fried portions of minced muscle of the sardine (Sardina pilchardus). Various samples were prepared in order to discover the effect on the samples of different preparatory frying times, the influence of vacuum-packing and the possible alterations in the state of preservation of the portions due to the presence of anti-oxidant agents. The results indicate that the presence of tocopherols did not have the expected effect on rancidity; it reduced the degree of rancidity reached during storage only slightly, while texture with respect to the control sample remained the same. Although the washed-muscle sample presented minimum rancidity values, the tasting panel awarded it the lowest score for acceptability. In contrast, the vacuum-packed sample presented less toughness and rancidity and was considered more acceptable, in the light of which this latter procedure would appear to be the best suited for frozen storage of pre-fried battered sardine portions.
European Food Research and Technology | 1992
Almudena Huidobro; Maria Victoria Pardo; A.J. Borderías; Margarita Tejada
ZusammenfassungEs werden drei unterschiedliche Methoden zur Aufbewahrung des Sardinenfleisches untersucht: 1. Aufbewahrung in Salz nach dem Fang auf dem Schiff und dann in Eis nach der Landung; 2. Aufbewahung in Eis nach dem Fanz und 3. Einlagerung im Schiff bei Raumtemperatur und in Eis nach der Landung im Hafen. Der Salzzusatz veränderte drastisch den Muskel, der seine Fähigkeit, Gel zu bilden, verlor. Die Aufbewahrung in Eis unmittelbar nach dem Fang erlaubte eine längere Aufrechterhaltung der Gel-bildenden Fähigkeit als bei der Aufbewahrung in Eis nach der Landung. Die elektrophoretische Profile der myofibrillären Proteine, die aus dem in Salz aufbewahrten Muskel extrahiert worden waren, unterschieden sich sehr von denen der Proteine des durch die zwei anderen Methoden aufbewahrten Muskel; alle Profile aber änderten sich im Laufe der Aufbewahrungszeit.SummaryThree different storage methods for sardine muscle: (1) in salt on board the fishing vessel and in ice after off-loading, (2) in ice from capture, and (3) after storage at ambient temperature in ice from off-loading, were studied. Storage in salt drastically altered the muscle, which lost its gel-forming capacity. Storage in ice from the time of capture maintained the gel-forming capacity for a longer length of time than when the fish were stored in ice only after off-loading. The electrophoretic profiles of the myofibrillar proteins extracted from the muscle stored in salt were quite distinct from those for the proteins from muscle stored using the other two methods, but all underwent changes during the study period.
European Food Research and Technology | 2002
Margarita Tejada; Almudena Huidobro
Aquaculture Research | 2003
Hans van de Vis; Steve Kestin; David Robb; Jörg Oehlenschläger; Bert Lambooij; Werner Münkner; Holmer Kuhlmann; Karin Kloosterboer; Margarita Tejada; Almudena Huidobro; Håkon Otterå; Bjorn Roth; Nils Kristian Sørensen; Leif Akse; Hazel Byrne; Paul Nesvadba