Axel Prox

Massenspektrometrische Sequenzanalyse von Peptiden als N-Trifluoracetyl-peptid-ester

Basierend auf der Interpretation der Massenspektren von über 150 N-Trifluoracetyl-peptid-methylestern verschiedener Sequenz und Kettenlänge wurde ein allgemeines Verfahren der Sequenzanalyse von Peptiden entwickelt.

Untersuchung von Peptid-Derivaten zur massenspektrometrischen Sequenzanalyse

Die vergleichende Untersuchung verschiedener N-Schutzgruppen von Peptiden zeigt, daß Aroylreste und cyclische Acylgruppen für die massenspektrometrische Sequenzanalyse am günstigsten sind. Die Einführung eines Heteroatoms mit bestimmter Isotopenverteilung, wie beispielsweise Chlor, in die N-Schutzgruppe erweist sich als sehr vorteilhaft

Gaschromatographische Trennung von N-Trifluoracetyl-dipeptid-methylestern III. Dipeptide mit trifunktionellen Aminosäuren

Zur weiteren Vorarbeit für die gaschromatographische Sequenzanalyse von Peptiden wurden Dipeptide untersucht, die trifunktionelle Aminosäuren enthalten. In Form der N-TFA-Dipeptid-dimethylester lassen sich α- und γ-Dipeptide der Glutaminsäure trennen. Bei tyrosin-haltigen Dipeptiden empfiehlt sich die O-Trimethylsilylierung der phenolischen Hydroxylgruppe oder deren Methylierung mit Diazomethan. Serin- oder threonin-haltige Dipeptide werden am besten vor der Gaschromatographie in die O-Trimethylsilyl-N-TFA-dipeptid-methylester mittels Hexamethyldisilazan verwandelt. Cystein- und cystin-haltige Verbindungen werden mit Raney - Nickel in Alanin-Verbindungen überführt. Hierbei gehen Methionin-Verbindungen in Derivate der α-Aminobuttersäure über. Zahlreiche Verbindungen der aufgeführten Gruppen wurden hergestellt, und ihre relativen Retentionswerte gegenüber Myristinsäure-methylester als Standard ermittelt.